• colágeno de unión • actividad del receptor de virus • GO: 0032403 unión complejo macromolecular • la actividad del receptor de colágeno • unión de iones metálicos • integrina de unión • GO: proteína de unión 0001948 • colágeno unión implicadas en la adhesión célula-matriz • actividad heterodimerización proteína • unión laminina • amiloide Unión beta • Unión de proteoglicanos de sulfato de heparán
Componente celular
• axón terminal • componente integral de la membrana • proyección celular • membrana • adhesión focal • basal parte de la célula • membrana celular • superficie celular • integrina complejo • axón • complejo integrina alfa2-beta1 • perinuclear región del citoplasma • lado externo de la membrana plasmática • Nucleo celular
Proceso biológico
• regulación positiva del proceso biosintético del colágeno • regulación positiva de la respuesta inflamatoria • respuesta a la hipoxia • regulación positiva de la fagocitosis, engullimiento • morfogénesis de la piel • respuesta al compuesto cíclico orgánico • vía de señalización activada por colágeno • regulación positiva de la migración de leucocitos • establecimiento de localización de proteínas • regulación positiva de la transmisión del impulso nervioso • embarazo femenino • respuesta celular al estímulo del estradiol • respuesta celular al compuesto cíclico orgánico • diferenciación de hepatocitos • regulación positiva de la migración de células epiteliales • coagulación sanguínea • organización de la matriz extracelular • regulación positiva de la organización de la proyección celular • respuesta al ácido L-ascórbico • cicatrización de heridas • regulación positiva de la traducción • migración celular dependiente del sustrato • desarrollo de la glándula mamaria • positivo regulación de la migración de células musculares lisas • adhesión focal montaje • célula-sustrato adhesión • respuesta celular al estímulo mecánico • adhesión celular • respuesta a la hormona paratiroidea • la adhesión celular mediada por integrina • regulación positiva de la actividad de la fosfatasa alcalina • respuesta a amina • respuesta hipotónica • animales órgano morfogénesis • diferenciación celular mesodérmico • mediada por la integrina vía de señalización • regulación positiva de colágeno de unión • entrada viral • positivo regulación de la unión al ADN • adhesión célula-matriz • proliferación celular • GO: 0022415 proceso viral • regulación positiva de la contracción del músculo liso • respuesta a la actividad muscular • respuesta al fármaco • regulación positiva de la adhesión celular • regulación positiva de la proliferación de células del músculo liso • regulación positiva de la quimiotaxis positiva • detección de estímulos mecánicos implicados en la percepción sensorial del dolor
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano
Ratón
Entrez
3673
16398
Ensembl
ENSG00000164171
ENSMUSG00000015533
UniProt
P17301
Q62469
RefSeq (ARNm)
NM_002203
NM_008396
RefSeq (proteína)
NP_002194
NP_032422
Ubicación (UCSC)
Crónicas 5: 52,99 - 53,09 Mb
Crónicas 13: 114,83 - 114,93 Mb
Búsqueda en PubMed
[3]
[4]
Wikidata
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La integrina alfa-2 , o CD49b (grupo de diferenciación 49b), es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen CD49b .
La proteína CD49b es una subunidad alfa de la integrina . Constituye la mitad del dúplex de integrina α2β1. Las integrinas son glucoproteínas integrales heterodiméricas de membrana compuestas por una cadena alfa distinta y una cadena beta común. Se encuentran en una amplia variedad de tipos de células, incluidas las células T ( células NKT ), células NK , fibroblastos y plaquetas . Las integrinas participan en la adhesión celular y también participan en la señalización mediada por la superficie celular. [5]
Se ha utilizado la expresión de CD49b junto con LAG-3 para identificar células reguladoras de tipo 1 (Tr1) . [6]
El anticuerpo monoclonal DX5 reconoce CD49b de ratón. [7]
Contenido
1 Interacciones
2 referencias
3 enlaces externos
4 Lecturas adicionales
5 enlaces externos
Interacciones [ editar ]
Se ha demostrado que CD49b interactúa con MMP1 . [8] [9]
Referencias [ editar ]
^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000164171 - Ensembl , mayo de 2017
^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000015533 - Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
↑ Gagliani, Nicola; Magnani, Chiara F .; Huber, Samuel; Gianolini, Monica E .; Pala, Mauro; Licona-Limon, Paula; Guo, Binggege; Herbert, De'Broski R .; Bulfone, Alessandro (1 de junio de 2013). "La coexpresión de CD49b y LAG-3 identifica células de tipo 1 reguladoras T humanas y de ratón". Medicina de la naturaleza . 19 (6): 739–746. doi : 10.1038 / nm.3179 . ISSN 1546-170X . PMID 23624599 . S2CID 21305032 .
^ Arase H, Saito T, Phillips JH, Lanier LL (agosto de 2001). "Vanguardia: el antígeno asociado a células NK de ratón reconocido por el anticuerpo monoclonal DX5 es CD49b (integrina alfa 2, antígeno 2 muy tardío)" . Revista de inmunología . 167 (3): 1141–4. doi : 10.4049 / jimmunol.167.3.1141 . PMID 11466327 .
^ Stricker TP, Dumin JA, Dickeson SK, Chung L, Nagase H, Parks WC, Santoro SA (agosto de 2001). "Análisis estructural de la interacción dominio alfa (2) integrina I / procolagenasa-1 (metaloproteinasa de matriz-1)" . J. Biol. Chem . 276 (31): 29375–81. doi : 10.1074 / jbc.M102217200 . PMID 11359774 .
^ Dumin JA, Dickeson SK, Stricker TP, Bhattacharyya-Pakrasi M, Roby JD, Santoro SA, Parks WC (agosto de 2001). "La pro-colagenasa-1 (metaloproteinasa de matriz-1) se une a la integrina alfa (2) beta (1) tras la liberación de los queratinocitos que migran sobre el colágeno de tipo I" . J. Biol. Chem . 276 (31): 29368–74. doi : 10.1074 / jbc.M104179200 . PMID 11359786 .
Enlaces externos [ editar ]
Antígeno CD49b + en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
PDBe-KB proporciona una descripción general de toda la información de estructura disponible en el PDB para Human Integrin alpha 2
Lectura adicional [ editar ]
Moroi M, Jung SM (1997). "Receptores plaquetarios para colágeno". Trombo. Haemost . 78 (1): 439–44. doi : 10.1055 / s-0038-1657566 . PMID 9198193 .
Takada Y, Kamata T, Irie A, Puzon-McLaughlin W, Zhang XP (1998). "Base estructural de la transducción de señales mediada por integrinas". Matrix Biol . 16 (4): 143–51. doi : 10.1016 / S0945-053X (97) 90002-0 . PMID 9402003 .
Dickeson SK, Santoro SA (1998). "Reconocimiento de ligandos por las integrinas que contienen el dominio I". Celda. Mol. Life Sci . 54 (6): 556–66. doi : 10.1007 / s000180050184 . PMID 9676575 . S2CID 9775686 .
Porter JC, Hogg N (1999). "Las integrinas toman socios: interferencia entre las integrinas y otros receptores de membrana". Trends Cell Biol . 8 (10): 390–6. doi : 10.1016 / S0962-8924 (98) 01344-0 . PMID 9789327 .
Plenz GA, Deng MC, Robenek H, Völker W (2003). "Colágenos vasculares: foco sobre el papel del colágeno tipo VIII en la aterogénesis". Aterosclerosis . 166 (1): 1–11. doi : 10.1016 / S0021-9150 (01) 00766-3 . PMID 12482545 .
Charakida M, Tousoulis D, Stefanadis C, Toutouzas P (2003). "El impacto de los polimorfismos de la glucoproteína plaquetaria IIIa y Ia en la enfermedad trombótica cardiovascular". Diario del corazón italiano . 4 (1): 17-22. PMID 12690916 .
Tsantes AE, Nikolopoulos GK, Bagos PG, Vaiopoulos G, Travlou A (2007). "Falta de asociación entre el polimorfismo del gen de la glucoproteína plaquetaria Ia C807T y la enfermedad de las arterias coronarias: un metaanálisis". En t. J. Cardiol . 118 (2): 189–96. doi : 10.1016 / j.ijcard.2006.06.047 . PMID 17023078 .
Enlaces externos [ editar ]
Información de ITGA2 con enlaces en la puerta de enlace de migración celular
Ubicación del genoma humano ITGA2 y página de detalles del gen ITGA2 en UCSC Genome Browser .
vtmiGalería PDB
1aox : DOMINIO DESDE INTEGRIN ALPHA2-BETA1
1dzi : INTEGRIN ALPHA2 I DOMINIO / COMPLEJO DE COLÁGENO
1v7p : Estructura del complejo de dominio EMS16-alpha2-I
vtmiProteínas : grupos de diferenciación (ver también la lista de grupos humanos de diferenciación )
1-50
CD1
C.A
1A
1B
1D
1E
CD2
CD3
γ
δ
ε
CD4
CD5
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CD7
CD8
a
CD9
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L
PAG
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CD97
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CD100
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a
B
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CD112
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CD116
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B
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CD131
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CD135
CD136
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B
C
CD157
CD158 ( una
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I
k )
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C
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B
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a
B
gramo
CD174
CD177
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CD179
a
B
CD180
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CD197
CDw198
CDw199
CD200
201–250
CD201
CD202b
CD204
CD205
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CDw210
a
B
CD212
CD213a
1
2
CD217
CD218 ( una
b )
CD220
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CD240D
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CD247 - CD248
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251–300
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CD263
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CD265
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CD278
CD279
CD280
CD281
CD282
CD283
CD284
CD286
CD288
CD289
CD290
CD292
CDw293
CD294
CD295
CD297
CD298
CD299
301-350
CD300A
CD301
CD302
CD303
CD304
CD305
CD306
CD307
CD309
CD312
CD314
CD315
CD316
CD317
CD318
CD320
CD321
CD322
CD324
CD325
CD326
CD328
CD329
CD331
CD332
CD333
CD334
CD335
CD336
CD337
CD338
CD339
CD340
CD344
CD349
CD350
vtmiIntegrinas
Alfa
A1
A2
A3
A4
A5
A6
A7
A8
A9
A10
A11
ANUNCIO
AE
Alabama
SOY
AV
HACHA
Beta
B1
B2
B3
B4
B5
B6
B7
B8
Dímeros
Receptor de citoadhesina:
Integrina alfa6beta4
Glicoproteína IIb / IIIa
ITGA2B + ITGB3
Receptor de fibrinógeno:
Antígeno del macrófago-1
CD11b + CD18
Receptor de fibronectina:
Integrina alfa2beta1
Integrina alpha4beta1
Integrina alfa5beta1
Receptor de adhesión de leucocitos:
LFA-1
CD11a + CD18
Antígeno del macrófago-1
CD11b + CD18
Integrina alphaXbeta2
CD11c + CD18
Receptor de antígeno muy tardío:
Integrina alfa1beta1
Integrina alfa2beta1
Integrina alfa3beta1
VLA-4
CD49d + CD29
Alfa-5 beta-1
Integrina alfa6beta1
Receptor de vitronectina:
Alfa-v beta-3
Alfa-v beta-5
ver también deficiencias de los receptores de la superficie celular
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