La cloruro peroxidasa ( EC 1.11.1.10 ) es una familia de enzimas que cataliza la cloración de compuestos orgánicos. Esta enzima combina los sustratos inorgánicos cloruro y peróxido de hidrógeno para producir el equivalente de Cl + , que reemplaza un protón en el sustrato hidrocarbonado:
Peroxidasa de cloruro | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.11.1.10 | |||||||
No CAS. | 9055-20-3 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
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- RH + Cl - + H 2 O 2 + H + → R-Cl + 2 H 2 O
De hecho, la fuente de "Cl + " es el ácido hipocloroso (HOCl). [1] Muchos compuestos organoclorados se biosintetizan de esta manera.
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre un peróxido como aceptores (peroxidasas). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es cloruro: oxidorreductasa de peróxido de hidrógeno . Esta enzima también se llama cloroperoxidasa . Emplea un cofactor que puede ser hemo o vanadio. [2]
La cloroperoxidasa (CPO) que contiene hemo exhibe actividades similares a peroxidasa, catalasa y citocromo P450 además de catalizar reacciones de halogenación. [3] A pesar de las similitudes funcionales con otras enzimas hemo, la estructura de CPO es única, que se pliega en una estructura terciaria dominada por ocho segmentos helicoidales. La base de ácido catalítico, necesaria para escindir el enlace de peróxido OO, es ácido glutámico en lugar de histidina como en la peroxidasa de rábano picante .
Estudios estructurales
A finales de 2007, 30 estructuras se han solucionado para esta clase de enzimas, con AP adhesión códigos 1A7U , 1A88 , 1A8Q , 1A8S , 1A8U , 1Brt , 1CPO , 1IDQ , 1IDU , 1QHB , 1QI9 , 1VNC , 1VNE , 1VNF , 1VNG , 1VNH , 1VNI , 1VNS , 2CIV , 2CIW , 2CIX , 2CIY , 2CIZ , 2CJ0 , 2CJ1 , 2CJ2 , 2CPO , 2J18 , 2J19 y 2J5M .
Referencias
- ^ Hofrichter, M .; Ullrich, R .; Pecyna, Marek J .; Liers, Christiane; Lundell, Taina (2010). "Familias nuevas y clásicas de hemo peroxidasas fúngicas secretadas". Appl Microbiol Biotechnol . 87 (3): 871–897. doi : 10.1007 / s00253-010-2633-0 . PMID 20495915 . S2CID 24417282 .
- ^ Mayordomo, Alison; Carter-Franklin, Jayme N. (2004). "El papel de la bromoperoxidasa de vanadio en la biosíntesis de productos naturales marinos halogenados". Informes de productos naturales . 21 (1): 180–8. doi : 10.1039 / b302337k . PMID 15039842 . (este artículo también discutió las cloroperoxidasas.
- ^ Poulos TL, Sundaramoorthy M, Terner J (1995). "La estructura cristalina de la cloroperoxidasa: un híbrido funcional hemo peroxidasa - citocromo P450". Estructura . 3 (12): 1367-1377. doi : 10.1016 / S0969-2126 (01) 00274-X . PMID 8747463 .
Otras lecturas
- Hager LP, Hollenberg PF, Rand-Meir T, Chiang R, Doubek D (1975). "Química de los intermedios de peroxidasa". Ana. NY Acad. Sci . 244 (1): 80–93. Código bibliográfico : 1975NYASA.244 ... 80H . doi : 10.1111 / j.1749-6632.1975.tb41524.x . PMID 1056179 . S2CID 27336177 .
- Morris DR, Hager LP (1966). "Cloroperoxidasa. I. Aislamiento y propiedades de la glicoproteína cristalina". J. Biol. Chem . 241 (8): 1763–8. PMID 5949836 .
- Theiler R, Cook JC, Hager LP, Siuda JF (1978). "Síntesis de halohidrocarburos por homoperoxidasa". Ciencia . 202 (4372): 1094–1096. Código Bibliográfico : 1978Sci ... 202.1094T . doi : 10.1126 / science.202.4372.1094 . PMID 17777960 . S2CID 21448823 .