Las claudinas son una familia de proteínas que, junto con la occludina , son los componentes más importantes de las uniones estrechas ( zonulae occludentes ). [1] [2] Las uniones estrechas establecen la barrera paracelular que controla el flujo de moléculas en el espacio intercelular entre las células de un epitelio . [1] [3] Tienen cuatro dominios transmembrana, con el N-terminal y el C-terminal en el citoplasma.
PMP22_Claudin | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | PMP22_Claudin | |||||||
Pfam | PF00822 | |||||||
Clan pfam | CL0375 | |||||||
InterPro | IPR004031 | |||||||
PROSITE | PDOC01045 | |||||||
TCDB | 1.H.1 | |||||||
Superfamilia OPM | 194 | |||||||
Proteína OPM | 4p79 | |||||||
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Estructura
Las claudinas son proteínas transmembrana pequeñas (20-24 / 27 kilodalton (kDa)) [4] que se encuentran en muchos organismos , desde los nematodos hasta los seres humanos . Todos tienen una estructura muy similar, aunque esta conservación estructural no se observa a nivel genético . Las claudinas atraviesan la membrana celular 4 veces, con el extremo N-terminal y el extremo C-terminal ubicados en el citoplasma , y dos asas extracelulares que muestran el mayor grado de conservación. El primer bucle extracelular consta en promedio de 53 aminoácidos y el segundo, un poco más pequeño, de 24 aminoácidos. El extremo N-terminal suele ser muy corto (4 a 10 aminoácidos), el extremo C-terminal varía en longitud de 21 a 63 y es necesario para la localización de estas proteínas en las uniones estrechas. [5] Se sospecha que las cisteínas de claudinas individuales o separadas forman enlaces disulfuro . Todas las claudinas humanas (con la excepción de Claudin 12) tienen dominios que les permiten unirse a dominios PDZ de proteínas de andamio .
Las claudinas crean la formación de cadenas cis y trans entre las membranas celulares. [6]
Historia
Las claudinas fueron nombradas por primera vez en 1998 por los investigadores japoneses Mikio Furuse y Shoichiro Tsukita en la Universidad de Kyoto . [7] El nombre claudina proviene de la palabra latina claudere ("cerrar"), lo que sugiere el papel de barrera de estas proteínas.
Una revisión reciente analiza la evidencia con respecto a la estructura y función de las proteínas de la familia de las claudinas utilizando un enfoque de sistemas para comprender la evidencia generada por las técnicas proteómicas . [8]
Genes
En humanos, se han descrito 24 miembros de la familia. [1] [4]
- CLDN1 , CLDN2 , CLDN3 , CLDN4 , CLDN5 , Cldn6 , CLDN7 , CLDN8 , CLDN9 , CLDN10 , [9] CLDN11 , CLDN12 , CLDN13 , CLDN14 , CLDN15 , CLDN16 , CLDN17 , CLDN18 , CLDN19 , [10] CLDN20 , CLDN21 , CLDN22 , CLDN23
Ver también
- Occludina
Imágenes Adicionales
Referencias
- ^ a b c Hou, Jianghui; Konrad, Martin (2010-01-01), L. Yu, Alan S. (ed.), "Capítulo 7 - Claudinas y manejo de magnesio renal" , Temas actuales en membranas , Academic Press, 65 , págs. 151-176, doi : 10.1016 / s1063-5823 (10) 65007-7 , consultado el 22 de octubre de 2020
- ^ Furuse, Mikio (2010-01-01), L. Yu, Alan S. (ed.), "Capítulo 1 - Introducción: Claudinas, uniones estrechas y la barrera paracelular" , Temas actuales en membranas , Academic Press, 65 , pp. 1–19, doi : 10.1016 / s1063-5823 (10) 65001-6 , consultado el 22 de octubre de 2020
- ^ Szaszi, Katalin; Amoozadeh, Yasaman (2014-01-01), Jeon, Kwang W. (ed.), "Capítulo seis: nuevos conocimientos sobre las funciones, la regulación y los roles patológicos de las uniones estrechas en el epitelio tubular del riñón" , International Review of Cell and Molecular Biology , Academic Press, 308 , págs. 205–271, doi : 10.1016 / b978-0-12-800097-7.00006-3 , consultado el 22 de octubre de 2020
- ^ a b Greene, Chris; Campbell, Matthew; Janigro, Damir (1 de enero de 2019), Lonser, Russell R .; Sarntinoranont, Malisa; Bankiewicz, Krystof (eds.), "Capítulo 1 - Fundamentos de la anatomía de la barrera cerebral y funciones globales" , Administración de fármacos del sistema nervioso , Academic Press, págs. 3-20, doi : 10.1016 / b978-0-12-813997-4.00001 -3 , ISBN 978-0-12-813997-4, consultado el 22 de octubre de 2020
- ^ Rüffer C, Gerke V (mayo de 2004). "La cola citoplásmica C-terminal de las claudinas 1 y 5, pero no su motivo de unión a PDZ, es necesaria para la localización apical en las uniones estrechas epiteliales y endoteliales". EUR. J. Cell Biol . 83 (4): 135–44. doi : 10.1078 / 0171-9335-00366 . PMID 15260435 .
- ^ Haseloff, Reiner F .; Piontek, Jörg; Blasig, Ingolf E. (2010-01-01), L. Yu, Alan S. (ed.), "Capítulo 5 - La investigación de las interacciones cis y trans entre claudinas" , Temas actuales en membranas , Academic Press, 65 , págs. 97–112, doi : 10.1016 / s1063-5823 (10) 65005-3 , consultado el 22 de octubre de 2020
- ^ Furuse M, Fujita K, Hiiragi T, Fujimoto K, Tsukita S (junio de 1998). "Claudin-1 y -2: nuevas proteínas integrales de membrana que se localizan en uniones estrechas sin similitud de secuencia con la ocludina" . J. Cell Biol . 141 (7): 1539–50. doi : 10.1083 / jcb.141.7.1539 . PMC 2132999 . PMID 9647647 .
- ^ Liu F, Koval M, Ranganathan S, Fanayan S, Hancock WS, Lundberg EK, Beavis RC, Lane L, Duek P, McQuade L, Kelleher NL, Baker MS (diciembre de 2015). "Una vista de proteómica de sistemas de la familia de proteínas claudina humana endógena" . J Proteome Res . 15 (2): 339–359. doi : 10.1021 / acs.jproteome.5b00769 . PMC 4777318 . PMID 26680015 .
- ^ Hou, Jianghui (2019-01-01), Hou, Jianghui (ed.), "Capítulo 7 - Canal paracelular en el sistema de órganos" , The Paracellular Channel , Academic Press, págs. 93-141, doi : 10.1016 / b978-0 -12-814635-4.00007-3 , ISBN 978-0-12-814635-4, consultado el 22 de octubre de 2020
- ^ Hou, Jianghui (2019-01-01), Hou, Jianghui (ed.), "Capítulo 8 - Canal paracelular en enfermedades humanas" , The Paracellular Channel , Academic Press, págs. 143-173, doi : 10.1016 / b978-0 -12-814635-4.00008-5 , ISBN 978-0-12-814635-4, consultado el 22 de octubre de 2020