Condensina

Figura 1. Un núcleo en interfase (izquierda) y un conjunto de cromosomas mitóticos (derecha) de células de cultivo de tejidos humanos. Barra, 10 μm.

Las condensinas son grandes complejos de proteínas que desempeñan un papel central en el ensamblaje y la segregación de los cromosomas durante la mitosis y la meiosis (Figura 1). ^{[1] [2]} Sus subunidades se identificaron originalmente como componentes principales de los cromosomas mitóticos ensamblados en extractos de huevos de Xenopus . ^[3]

Composición de subunidades

Tipos eucariotas

Figura 2. Composición de subunidades de complejos de condensina

Muchas células eucariotas poseen dos tipos diferentes de complejos de condensina, conocidos como condensina I y condensina II , cada uno de los cuales se compone de cinco subunidades (Figura 2). ^{[4] Las} condensinas I y II comparten el mismo par de subunidades centrales, SMC2 y SMC4, ambas pertenecientes a una gran familia de ATPasas cromosómicas , conocidas como proteínas SMC (SMC significa Mantenimiento estructural de los cromosomas). ^{[5] [6]} Cada uno de los complejos contiene un conjunto distinto de subunidades reguladoras no SMC (una subunidad de kleisina ^[7] y un par de subunidades repetidas HEAT ). ^[8]Ambos complejos son grandes y tienen una masa molecular total de 650-700 kDa.

Complejo	Subunidad	Clasificación	Vertebrados	D. melanogaster	C. elegans	S. cerevisiae	S. pombe	A. thaliana	C. merolae	T. thermophila
condensina I y II	SMC2	ATPasa	CAP-E / SMC2	SMC2	MEZCLA-1	Smc2	Cortar14	CAP-E1 y -E2	SMC2	Scm2
condensina I y II	SMC4	ATPasa	CAP-C / SMC4	SMC4 / Gluon	SMC-4	Smc4	Cut3	CAP-C	SMC4	Smc4
condensin I	CAP-D2	HEAT repetir	CAP-D2	CAP-D2	DPY-28	Ycs4	Cnd1	CAB72176	CAP-D2	Cpd1 y 2
condensin I	CAP-G	HEAT repetir	CAP-G	CAP-G	CAP-G1	Ycg1	Cnd3	BAB08309	CAP-G	Cpg1
condensin I	CAP-H	Kleisin	CAP-H	CAP-H / Estéril	DPY-26	Brn1	Cnd2	AAC25941	CAP-H	Cph1,2,3,4 y 5
condensina II	CAP-D3	HEAT repetir	CAP-D3	CAP-D3	HCP-6	-	-	At4g15890.1	CAP-D3	-
condensina II	CAP-G2	HEAT repetir	CAP-G2	-	CAP-G2	-	-	CAP-G2 / HEB1	CAP-G2	-
condensina II	CAP-H2	Kleisin	CAP-H2	CAP-H2	KLE-2	-	-	CAP-H2 / HEB2	CAP-H2	-
condensin I DC	Variante SMC4	ATPasa	-	-	DPY-27	-	-	-	-	-

Las subunidades centrales condensinas (SMC2 y SMC4) se conservan entre todas las especies eucariotas que se han estudiado hasta la fecha. Las subunidades no SMC exclusivas de la condensina I también se conservan entre los eucariotas, pero la aparición de subunidades no SMC exclusivas de la condensina II es muy variable entre las especies.

• Por ejemplo, la mosca de la fruta Drosophila melanogaster no tiene el gen de la subunidad CAP-G2 de la condensina II. ^[9] Otras especies de insectos a menudo también carecen de los genes para las subunidades CAP-D3 y / o CAP-H, lo que indica que las subunidades que no son SMC exclusivas de la condensina II han estado sometidas a una alta presión de selección durante la evolución del insecto. ^[10]
• El nematodo Caenorhabditis elegans posee condensinas I y II. Sin embargo, esta especie es única en el sentido de que tiene un tercer complejo (estrechamente relacionado con la condensina I) que participa en la regulación génica de todo el cromosoma , es decir, la compensación de dosis . ^[11] En este complejo, conocido como condensina I ^DC , la subunidad SMC4 auténtica se reemplaza con su variante, DPY-27 (Figura 2).
• Algunas especies, como los hongos (p. Ej., La levadura en ciernes Saccharomyces cerevisiae y la levadura de fisión Schizosaccharomyces pombe ), carecen de todas las subunidades reguladoras exclusivas de la condensina II. ^{[12] [13]} Por otro lado, el alga roja primitiva unicelular Cyanidioschyzon merolae , cuyo tamaño de genoma es comparable al de la levadura, tiene condensinas I y II. ^[14] Por lo tanto, no existe una relación aparente entre la aparición de condensina II y el tamaño de los genomas eucariotas.
• El ciliado Tetrahymena thermophila tiene condensina I solamente. Sin embargo, existen múltiples parálogos para dos de sus subunidades reguladoras (CAP-D2 y CAP-H), y algunos de ellos se localizan específicamente en el macronúcleo (responsable de la expresión génica) o en el micronúcleo (responsable de la reproducción). ^[15] Por lo tanto, esta especie tiene múltiples complejos de condensina I que tienen diferentes subunidades reguladoras y muestran una localización nuclear distinta. ^[16] Esta es una propiedad única que no se encuentra en otras especies.

Tipos procariotas

Las especies procariotas también tienen complejos de tipo condensina que desempeñan un papel importante en la organización y segregación de los cromosomas ( nucleoides ). Las condensinas procariotas se pueden clasificar en dos tipos: SMC-ScpAB ^[17] y MukBEF . ^[18] Muchas especies de eubacterias y arqueas tienen SMC-ScpAB, mientras que un subgrupo de eubacterias (conocidas como γ-proteobacterias ), incluida Escherichia coli, tiene MukBEF. ScpA y MukF pertenecen a una familia de proteínas llamadas "kleisins", ^[7] mientras que ScpB y MukF se han clasificado recientemente en una nueva familia de proteínas llamada "kite". ^[19]

Complejo	Subunidad	Clasificación	B. subtilis	Caulobacter	E. coli
SMC-ScpAB	SMC	ATPasa	SMC / BsSMC	SMC	-
SMC-ScpAB	ScpA	Kleisin	ScpA	ScpA	-
SMC-ScpAB	ScpB	cometa	ScpB	ScpB	-
MukBEF	MukB	ATPasa	-	-	MukB
MukBEF	MukE	cometa	-	-	MukE
MukBEF	MukF	Kleisin	-	-	MukF

A pesar de las estructuras primarias altamente divergentes de sus subunidades correspondientes entre SMC-ScpAB y MukBEF, es razonable considerar que los dos complejos desempeñan funciones similares, si no idénticas, en la organización y dinámica de los cromosomas procariotas, en función de su arquitectura molecular y sus fenotipos celulares defectuosos. Por tanto, ambos complejos se denominan a menudo condensinas procariotas (o bacterianas). Estudios recientes informan de la aparición de un tercer complejo relacionado con MukBEF (denominado MksBEF) en algunas especies bacterianas. ^[20]

Mecanismos moleculares

Estructuras moleculares

Figura 3. Estructura de un dímero SMC

Los dímeros de SMC que actúan como subunidades centrales de las condensinas muestran una forma de V muy característica, cada brazo de la cual se compone de espirales en espiral antiparalelas (Figura 3; consulte las proteínas SMC para obtener más detalles). ^{[21] [22]} La longitud de cada brazo en espiral alcanza ~ 50 nm, que corresponde a la longitud de ~ 150 pb de ADN bicatenario (dsDNA). En los complejos eucariotas de condensina I y II, una subunidad de kleisina une los dos dominios principales de un dímero de SMC y se une a dos subunidades de repetición HEAT (Figura 1). ^{[23] [24]}

Los primeros estudios aclararon la estructura de partes de las condensinas bacterianas, como MukBEF ^{[25] [26]} y SMC-ScpA. ^{[27] [28]} En los complejos eucariotas, se han informado varias estructuras de subcomplejos y subdominios, incluidos los dominios de bisagra y brazo de un dímero SMC2-SMC4, ^{[29] [30]} un CAP-G (ycg1) / CAP-H (brn1) subcomplejo, ^{[31] [32]} y un subcomplejo CAP-D2 (ycs4) / CAP-H (brn1). ^[24] Por otro lado, la microscopía de fuerza atómica de alta velocidad ha demostrado que los brazos de un dímero SMC son mucho más flexibles de lo esperado. ^[33]

Actividades moleculares

Condensina I purificada a partir de Xenopus extractos de huevo es un ADN estimulada ATPasa y muestra la capacidad de introducir positivo tensión superhelical en dsDNA en un ATP (positivo manera -hydrolysis dependiente de superenrollamiento actividad). ^{[34] [35]} Se han detectado actividades similares en las condensinas de otros organismos. ^{[36] [37]} La actividad de superenrollamiento positivo se activa in vitro mediante la fosforilación de Cdk1 , lo que sugiere que es probable que sea una de las actividades fisiológicas directamente involucradas en el ensamblaje del cromosoma mitótico. ^[38] Se postula que esta actividad de la condensina I ayuda a plegar el ADN y promueve la resolución de las cromátidas hermanas mediada por la topoisomerasa II . ^{[39] Los} primeros experimentos de una sola molécula de ADN también demostraron en tiempo real que la condensina I es capaz de compactar el ADN de una manera dependiente de la hidrólisis de ATP. ^[40]

Más recientemente, los experimentos de una sola molécula han demostrado que la condensación I de levadura en ciernes es capaz de translocarse a lo largo del dsDNA ( actividad motora ) ^[41] y "extruir" los bucles de ADN ( actividad de extrusión del bucle ) ^[42] de una manera dependiente de la hidrólisis del ATP. En los últimos experimentos, la actividad de los complejos de condensina individuales en el ADN se visualizó mediante imágenes de fluorescencia en tiempo real , lo que reveló que la condensina I de hecho es un motor de extrusión de bucle rápido y que un solo complejo de condensina I puede extruir 1.500 pb de ADN por segundo en de una manera estrictamente dependiente de ATP. Se ha propuesto que la condensina I ancla el ADN entre las subunidades Ycg1-Brn1 ^[31].y tira del ADN asimétricamente para formar grandes bucles. Además, se ha demostrado que los complejos de condensina pueden atravesarse entre sí, formando estructuras de bucle dinámico y cambiando sus tamaños. ^[43]

Se desconoce cómo podrían actuar las condensinas sobre el ADN nucleosómico . El desarrollo reciente de un sistema de reconstitución ha identificado la histona chaperona FACT como un componente esencial del ensamblaje de cromosomas mediado por condensina I in vitro , lo que proporciona una pista importante para este problema. ^[44] También se ha demostrado que las condensinas pueden ensamblar estructuras similares a cromosomas en extractos libres de células incluso bajo la condición en la que el ensamblaje de nucleosomas está en gran parte suprimido. ^[45] Esta observación indica que las condensinas pueden funcionar, al menos en parte, en el ADN no nucleosómico en un entorno fisiológico.

Actualmente, solo se dispone de información limitada sobre la contribución funcional de las subunidades individuales de condensinas a sus actividades. Un dímero SMC2-SMC4 tiene la capacidad de volver a recocer ADN monocatenario complementario . ^[46] Esta actividad no requiere ATP . Para los complejos eucariotas, se ha informado que las subunidades de repetición HEAT contribuyen en parte a la unión del ADN ^{[31] [47]} y al ensamblaje de los ejes cromosómicos. ^[48] La naturaleza flexible y extensible de las repeticiones HEAT podría ser la base de la acción dinámica de las condensinas y la arquitectura de los cromosomas mitóticos. ^{[49] [50]}

Modelado matemático

Se han informado varios intentos de modelado matemático y simulación por computadora del ensamblaje de cromosomas mitóticos, basados ​​en actividades moleculares de las condensinas. Los representativos incluyen el modelado basado en la extrusión de bucle, ^[51] contactos estocásticos por pares ^[52] y una combinación de atracciones de bucle e intercondensina. ^[53]

Funciones en el ensamblaje y la segregación de cromosomas

Mitosis

Figura 4. Dinámica cromosómica durante la mitosis en eucariotas.

Figura 5. Distribución de condensina I (verde) y condensina II (rojo) en cromosomas humanos en metafase. Barra, 1 μm.

En las células de cultivo de tejidos humanos, los dos complejos de condensina se regulan de manera diferente durante el ciclo celular mitótico (Figura 4). ^{[54] [55] La} condensina II está presente dentro del núcleo celular durante la interfase y participa en una etapa temprana de la condensación cromosómica dentro del núcleo de la profase . Por otro lado, la condensina I está presente en el citoplasma durante la interfase y accede a los cromosomas solo después de que la envoltura nuclear se rompe (NEBD) al final de la profase. Durante la prometafase y la metafase, la condensina I y la condensina II cooperan para ensamblar cromosomas en forma de varilla, en los que dos cromátidas hermanas se resuelven completamente. Tales dinámica diferencial de los dos complejos se observa en Xenopus extractos de huevo , ^[56] ovocitos de ratón, ^[57] y las células madre neurales, ^[58] que indica que es parte de un mecanismo regulador fundamental conservada entre diferentes organismos y tipos de células. Lo más probable es que este mecanismo asegure la acción ordenada de los dos complejos, a saber, condensina II primero y condensina I después. ^[59]

En los cromosomas en metafase , las condensinas I y II se enriquecen en el eje central de forma no superpuesta (Figura 5). Los experimentos de agotamiento in vivo ^{[4] [58] [60]} y los experimentos de inmunodepleción en extractos de huevos de Xenopus ^[56] demuestran que los dos complejos tienen funciones distintas en el ensamblaje de cromosomas en metafase. Las células deficientes en funciones de condensina no se detienen en una etapa específica del ciclo celular, mostrando defectos de segregación cromosómica (es decir, puentes anafase) y progresando a través de una citocinesis anormal. ^{[61] [62]}

La contribución relativa de las condensinas I y II a la mitosis varía entre las diferentes especies eucariotas. Por ejemplo, cada una de las condensinas I y II juega un papel esencial en el desarrollo embrionario en ratones. ^[58] Tienen funciones superpuestas y no superpuestas durante el ciclo celular mitótico. Por otro lado, la condensina II no es esencial para la mitosis en el alga primitiva C. merolae ^[14] y la planta terrestre A. thaliana . ^[63] Curiosamente, la condensina II juega un papel dominante sobre la condensina I en los embriones tempranos de C. elegans . ^[11] Esta peculiaridad podría deberse al hecho de que C. elegans tiene una estructura cromosómica especializada conocida comocromosomas holocéntricos . Los hongos, como S. cerevisiae ^[13] y S. pombe ^[12] no tienen condensina II del primero. Estas diferencias entre las especies eucariotas proporcionan importantes implicaciones en la evolución de la arquitectura cromosómica (ver la sección de "Implicaciones evolutivas" más adelante).

especies	M. musculus	D. melanogaster	C. elegans	S. cerevisiae	S. pombe	A. thaliana	C. merolae
tamaño del genoma	~ 2500 Mb	140 Mb	100 Mb	12 Mb	14 Mb	125 Mb	16 Mb
condensin I	esencial	esencial	menor	esencial	esencial	esencial	esencial
condensina II	esencial	no esencial	esencial	-	-	no esencial	no esencial

Recientemente se ha hecho posible que los cambios estructurales de los cromosomas dependientes del ciclo celular se controlen mediante un método basado en la genómica conocido como Hi-C ( captura de conformación cromosómica de alto rendimiento ). ^[64] El impacto de la deficiencia de condensina en la conformación cromosómica se ha abordado en la levadura en gemación, ^{[65] [66]} levadura de fisión, ^{[67] [68]} y las células DT40 de pollo. ^[69]El resultado de estos estudios apoya firmemente la noción de que las condensinas juegan un papel crucial en el ensamblaje de los cromosomas mitóticos y que las condensinas I y II tienen funciones distintas en este proceso. Además, los análisis de imágenes cuantitativas permiten a los investigadores contar el número de complejos de condensina presentes en los cromosomas humanos en metafase. ^[70]

Meiosis

Las condensinas también juegan un papel importante en el ensamblaje y segregación de cromosomas en la meiosis . Se han informado estudios genéticos en S. cerevisiae , ^[71] D. melanogaster , ^{[72] [73]} y C. elegans . ^[74] En ratones, los requisitos para las subunidades de condensina en la meiosis se han abordado mediante experimentos de bloqueo mediados por anticuerpos ^[57] y análisis de desactivación genética condicional . ^[75] En la meiosis I de mamíferos, la contribución funcional de la condensina II parece mayor que la de la condensina I. Como se ha demostrado en la mitosis, ^[58]sin embargo, los dos complejos de condensina también tienen funciones superpuestas y no superpuestas en la meiosis. A diferencia de la cohesina , hasta ahora no se han identificado subunidades de condensinas específicas de la meiosis.

Funciones cromosómicas fuera de la mitosis o la meiosis

Estudios recientes han demostrado que las condensinas participan en una amplia variedad de funciones cromosómicas fuera de la mitosis o la meiosis . ^[59]

• En la levadura en ciernes , la condensina I (la única condensina de este organismo) participa en la regulación del número de copias de la repetición del ADNr ^[76] , así como en la agrupación de los genes del ARNt . ^[77]
• En la levadura de fisión , la condensina I participa en la regulación del punto de control replicativo ^[78] y la agrupación de genes transcritos por la ARN polimerasa III. ^[79]
• En C. elegans , un tercer complejo de condensina (condensina I ^DC ) relacionado con la condensina I regula la estructura de orden superior de los cromosomas X como un regulador principal de la compensación de dosis . ^[80]
• En D. melanogaster , las subunidades de condensina II contribuyen a la disolución de los cromosomas politénicos ^[81] ya la formación de territorios cromosómicos ^[82] en las células nodrizas del ovario . Hay evidencia disponible de que regulan negativamente la transvección en células diploides. También se ha informado de que se requieren componentes de condensina I para asegurar la expresión génica correcta en las neuronas después de la salida del ciclo celular. ^[83]
• En A. thaliana , la condensina II es esencial para la tolerancia del exceso de estrés por boro, posiblemente aliviando el daño del ADN. ^[63]
• En células de mamíferos, es probable que la condensina II esté implicada en la regulación de la arquitectura y función del cromosoma en interfase. Por ejemplo, en las células humanas, la condensina II participa en el inicio de la resolución de las cromátidas hermanas durante la fase S, mucho tiempo antes de la profase mitótica cuando las cromátidas hermanas se vuelven citológicamente visibles. ^[84]
• En los núcleos de interfase de ratón , la heterocromatina pericentromérica en diferentes cromosomas se asocia entre sí, formando una gran estructura conocida como cromocentros. Las células deficientes en condensina II, pero no en condensina I, muestran hiperagrupación de cromocentros, lo que indica que la condensina II tiene un papel específico en la supresión de la agrupación de cromocentros. ^[58]
• Si bien los primeros estudios sugirieron la posibilidad de que las condensinas puedan participar directamente en la regulación de la expresión génica , algunos estudios recientes argumentan en contra de esta hipótesis. ^{[85] [86]}

Modificaciones postraduccionales

Las subunidades de condensina se someten a diversas modificaciones postraduccionales de una manera dependiente del ciclo celular. Entre ellos, el ejemplo mejor estudiado es la fosforilación . ^[87] Por ejemplo, Cdk1 (quinasa dependiente de ciclina 1) activa la condensina I, ^[38] mientras que CK2 (caseína quinasa 2) regula negativamente su actividad. ^[88]

complejo	subunidad	especies	sitio de fosforilación	quinasa	referencia
condensina I y II	SMC4	S. pombe	T19	Cdk1	[12]
		S. cerevisiae	muchos	Cdk1	[89]
condensin I	CAP-D2	X. laevis	T1314, T1348, T1353	Cdk1	[38] [44]
	CAP-H	H. sapiens	S570	CK2	[88]
		H. sapiens	S70	Aurora B	[90]
		S. pombe	S5, S41, S52	Aurora B	[90] [91]
	CAP-D2, -G, -H	H. sapiens	-	Aurora B	[92]
		S. cerevisiae	muchos	polo / Cdc5	[37]
condensina II	CAP-D3	H. sapiens	T1415	Cdk1	[93]
		H. sapiens	S1419	Plk1	[93]
	CAP-G2	H. sapiens	T1010 (unión PBD)	?	[94]
	CAP-H2	H. sapiens	S492	Mps1	[95]
		D. melanogaster	-	CK1α	[96]

Se ha informado que, en D. melanogaster , la subunidad CAP-H2 de la condensina II se degrada mediante la acción de la ubiquitina ligasa SCF ^Slimb . ^[97]

Relevancia para las enfermedades

Se demostró que MCPH1, una de las proteínas responsables de la microcefalia primaria humana , tiene la capacidad de regular negativamente la condensina II. ^[98] En las células de pacientes con mcph1 , la condensina II (pero no la condensina I) está hiperactivada, lo que lleva a una condensación cromosómica prematura en la fase G2 (es decir, antes de entrar en la mitosis). ^[99] Sin embargo, no hay evidencia de que la mala regulación de la condensina II esté directamente relacionada con la etiología de la microcefalia mcph1 . Más recientemente, se ha informado que las mutaciones hipomórficas en las subunidades de condensina I o II causan microcefalia en humanos. ^[100] En ratones, hipomórficomutaciones en Condensina II subunidades causan defectos específicos en las células T de desarrollo, ^[101] que lleva a linfoma de células T . ^[102] Es interesante observar que los tipos de células con modos de división celular especializados, como las células madre neurales y las células T , son particularmente susceptibles a las mutaciones en las subunidades de condensina.

Implicaciones evolutivas

Los procariotas tienen tipos primitivos de condensinas, ^{[17] [18]} lo que indica que el origen evolutivo de las condensinas precede al de las histonas. El hecho de que las condensinas I y II se conserven ampliamente entre las especies eucariotas existentes implica fuertemente que el último ancestro común eucariota ( LECA ) tenía ambos complejos. ^[59] Por lo tanto, es razonable especular que algunas especies, como los hongos, han perdido condensina II durante la evolución .

Entonces, ¿por qué muchos eucariotas tienen dos complejos de condensina diferentes? Como se discutió anteriormente, la contribución relativa de las condensinas I y II a la mitosis varía entre diferentes organismos. Desempeñan papeles igualmente importantes en la mitosis de mamíferos, mientras que la condensina I tiene un papel predominante sobre la condensina II en muchas otras especies. En esas especies, la condensina II podría haberse adaptado para diversas funciones no esenciales distintas de la mitosis . ^{[63] [81]} Aunque no existe una relación aparente entre la aparición de condensina II y el tamaño de los genomas, parece que la contribución funcional de la condensina II aumenta a medida que aumenta el tamaño del genoma. ^{[14] [58]}La contribución relativa de los dos complejos de condensina a la arquitectura del cromosoma mitótico también cambia durante el desarrollo, lo que tiene un impacto en la morfología de los cromosomas mitóticos. ^[56] Por lo tanto, el acto de equilibrio de las condensinas I y II aparentemente está afinado tanto en la evolución como en el desarrollo.

Familiares

Las células eucariotas tienen dos clases adicionales de complejos de proteínas SMC . Cohesin contiene SMC1 y SMC3 y participa en la cohesión de cromátidas hermanas. El complejo SMC5 / 6 contiene SMC5 y SMC6 y está implicado en la reparación recombinacional.

Ver también

• cromosoma
• nucleoide
• mitosis
• mitosis
• ciclo celular
• cohesin
• Proteína SMC
• ATPasa
• HEAT repetir
• Topoisomerasa II
• Superenrollamiento de ADN

Referencias

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Enlaces externos

• condensina en los encabezamientos de materias médicas de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. (MeSH)