• ácido graso peroxidasa actividad • de unión de iones metálicos • hemo de unión • peroxidasa actividad • actividad de catalasa • actividad dioxigenasa óxido nítrico • oxígeno unión • actividad portador de oxígeno • la quelación de iones hierro • GO: proteína de unión 0001948
Componente celular
• citoplasma • citosol • proyección de neuronas • cuerpo de células neuronales • mota nuclear
Proceso biológico
• respuesta a la hipoxia • respuesta al estrés oxidativo • regulación negativa de la activación de las células estrelladas hepáticas • regulación negativa del proceso biosintético del colágeno • oxidación de ácidos grasos • regulación de la actividad de la sintasa de óxido nítrico • regulación negativa de la migración de fibroblastos • desintoxicación oxidante celular • transporte de oxígeno
Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano
Ratón
Entrez
114757
114886
Ensembl
ENSG00000161544
ENSMUSG00000020810
UniProt
Q8WWM9
Q9CX80
RefSeq (ARNm)
NM_134268
NM_030206
RefSeq (proteína)
NP_599030
NP_084482
Ubicación (UCSC)
Crónicas 17: 76,53 - 76,55 Mb
Crónicas 11: 116,65 - 116,65 Mb
Búsqueda en PubMed
[3]
[4]
Wikidata
Ver / editar humano
Ver / Editar mouse
La citoglobina es el producto proteico de CYGB , un gen humano y de mamíferos . [5]
La citoglobina es una molécula de globina que se expresa de forma ubicua en todos los tejidos y se utiliza sobre todo en los mamíferos marinos . Fue descubierto en 2001 [6] y llamado citoglobina en 2002. [7] Se cree que protege contra la hipoxia . La función prevista de la citoglobina es la transferencia de oxígeno de la sangre arterial al cerebro. [8]
Contenido
1 función
2 aplicaciones
3 referencias
4 Lecturas adicionales
5 enlaces externos
Función [ editar ]
La citoglobina es una hemoglobina hexacoordinada expresada de forma ubicua que puede facilitar la difusión de oxígeno a través de los tejidos, eliminar el óxido nítrico o las especies reactivas de oxígeno, o cumplir una función protectora durante el estrés oxidativo . [5] [9]
Aplicaciones [ editar ]
La expresión de CYGB puede usarse como un marcador específico con el que las células estrelladas hepáticas se pueden distinguir de los miofibroblastos portales en el hígado humano dañado. [10]
Referencias [ editar ]
^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000161544 - Ensembl , mayo de 2017
^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000020810 - Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ a b "Gen Entrez: citoglobina CYGB" .
^ Kawada N, Kristensen DB, Asahina K, Nakatani K, Minamiyama Y, Seki S, Yoshizato K (julio de 2001). "Caracterización de una proteína asociada a la activación de células estrelladas (STAP) con actividad peroxidasa encontrada en células estrelladas hepáticas de rata" . La Revista de Química Biológica . 276 (27): 25318–23. doi : 10.1074 / jbc.M102630200 . PMID 11320098 .
^ Burmester T, Ebner B, Weich B, Hankeln T (abril de 2002). "Citoglobina: un nuevo tipo de globina expresado de forma ubicua en tejidos de vertebrados" . Biología Molecular y Evolución . 19 (4): 416-21. doi : 10.1093 / oxfordjournals.molbev.a004096 . PMID 11919282 .
^ "Por qué los mamíferos marinos de buceo resisten el daño cerebral por bajo nivel de oxígeno" . ScienceDaily . 20 de diciembre de 2007.
^ Trent JT, Hargrove MS (mayo de 2002). "Una hemoglobina hexacoordinada humana expresada ubicuamente" . La Revista de Química Biológica . 277 (22): 19538–45. doi : 10.1074 / jbc.M201934200 . PMID 11893755 .
^ Motoyama H, Komiya T, Thuy le TT, Tamori A, Enomoto M, Morikawa H, Iwai S, Uchida-Kobayashi S, Fujii H, Hagihara A, Kawamura E, Murakami Y, Yoshizato K, Kawada N (febrero de 2014). "La citoglobina se expresa en las células estrelladas hepáticas, pero no en los miofibroblastos, en el hígado humano normal y fibrótico" . Investigación de laboratorio . 94 (2): 192-207. doi : 10.1038 / labinvest.2013.135 . PMID 24296877 .
Lectura adicional [ editar ]
Kawada N, Kristensen DB, Asahina K, Nakatani K, Minamiyama Y, Seki S, Yoshizato K (julio de 2001). "Caracterización de una proteína asociada a la activación de células estrelladas (STAP) con actividad peroxidasa encontrada en células estrelladas hepáticas de rata" . La Revista de Química Biológica . 276 (27): 25318–23. doi : 10.1074 / jbc.M102630200 . PMID 11320098 .
Burmester T, Ebner B, Weich B, Hankeln T (abril de 2002). "Citoglobina: un nuevo tipo de globina expresado de forma ubicua en tejidos de vertebrados" . Biología Molecular y Evolución . 19 (4): 416-21. doi : 10.1093 / oxfordjournals.molbev.a004096 . PMID 11919282 .
Asahina K, Kawada N, Kristensen DB, Nakatani K, Seki S, Shiokawa M, Tateno C, Obara M, Yoshizato K (septiembre de 2002). "Caracterización de la proteína asociada a la activación de células estrelladas humanas y su expresión en hígado humano". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura y expresión génica . 1577 (3): 471–5. doi : 10.1016 / s0167-4781 (02) 00477-3 . PMID 12359339 .
Sawai H, Kawada N, Yoshizato K, Nakajima H, Aono S, Shiro Y (mayo de 2003). "Caracterización de la estructura ambiental hemo de la citoglobina, una cuarta globina en humanos". Bioquímica . 42 (17): 5133–42. doi : 10.1021 / bi027067e . PMID 12718557 .
Geuens E, Brouns I, Flamez D, Dewilde S, Timmermans JP, Moens L (agosto de 2003). "¡Una globina en el núcleo!" . La Revista de Química Biológica . 278 (33): 30417-20. doi : 10.1074 / jbc.C300203200 . PMID 12796507 .
Hamdane D, Kiger L, Dewilde S, Green BN, Pesce A, Uzan J, Burmester T, Hankeln T, Bolognesi M, Moens L, Marden MC (diciembre de 2003). "El estado redox de la célula regula la afinidad de unión del ligando de la neuroglobina y la citoglobina humana" . La Revista de Química Biológica . 278 (51): 51713–21. doi : 10.1074 / jbc.M309396200 . PMID 14530264 .
Schmidt M, Gerlach F, Avivi A, Laufs T, Wystub S, Simpson JC, Nevo E, Saaler-Reinhardt S, Reuss S, Hankeln T, Burmester T (febrero de 2004). "La citoglobina es una proteína respiratoria en el tejido conectivo y las neuronas, que está regulada por hipoxia" . La Revista de Química Biológica . 279 (9): 8063–9. doi : 10.1074 / jbc.M310540200 . PMID 14660570 .
Hünermund G, Schirmacher A, Ringelstein B, Young P, Watts GD, Meuleman J, Nelis E, Chance PF, Timmerman V, Stögbauer F, Kuhlenbäumer G (abril de 2004). "Organización genómica y análisis de mutaciones de tres genes candidatos para amiotrofia neurálgica hereditaria". Músculo y nervio . 29 (4): 601–4. doi : 10.1002 / mus.20009 . PMID 15052627 . S2CID 39945876 .
de Sanctis D, Dewilde S, Pesce A, Moens L, Ascenzi P, Hankeln T, Burmester T, Bolognesi M (febrero de 2004). "Estructura cristalina de la citoglobina: el cuarto tipo de globina descubierto en el hombre muestra la hexacoordinación de hemo". Revista de Biología Molecular . 336 (4): 917–27. doi : 10.1016 / j.jmb.2003.12.063 . PMID 15095869 .
Sugimoto H, Makino M, Sawai H, Kawada N, Yoshizato K, Shiro Y (junio de 2004). "Base estructural de la citoglobina humana para la unión del ligando". Revista de Biología Molecular . 339 (4): 873–85. doi : 10.1016 / j.jmb.2004.04.024 . PMID 15165856 .
Fago A, Hundahl C, Dewilde S, Gilany K, Moens L, Weber RE (octubre de 2004). "Regulación alostérica y dependencia de la temperatura de la unión del oxígeno en la neuroglobina y citoglobina humana. Mecanismos moleculares y significado fisiológico" . La Revista de Química Biológica . 279 (43): 44417–26. doi : 10.1074 / jbc.M407126200 . PMID 15299006 .
Hamdane D, Kiger L, Dewilde S, Uzan J, Burmester T, Hankeln T, Moens L, Marden MC (abril de 2005). "Estabilidad hipertérmica de neuroglobina y citoglobina" . La revista FEBS . 272 (8): 2076–84. doi : 10.1111 / j.1742-4658.2005.04635.x . PMID 15819897 . S2CID 13377138 .
Sawai H, Makino M, Mizutani Y, Ohta T, Sugimoto H, Uno T, Kawada N, Yoshizato K, Kitagawa T, Shiro Y (octubre de 2005). "Caracterización estructural del entorno de histidina proximal y distal de citoglobina y neuroglobina". Bioquímica . 44 (40): 13257–65. doi : 10.1021 / bi050997o . PMID 16201751 .
Shaw RJ, Liloglou T, Rogers SN, Brown JS, Vaughan ED, Lowe D, Field JK, Risk JM (febrero de 2006). "Metilación del promotor de P16, RARbeta, E-cadherina, ciclina A1 y citoglobina en cáncer oral: evaluación cuantitativa mediante pirosecuenciación" . Revista británica de cáncer . 94 (4): 561–8. doi : 10.1038 / sj.bjc.6602972 . PMC 2361183 . PMID 16449996 .
McRonald FE, Liloglou T, Xinarianos G, Hill L, Rowbottom L, Langan JE, Ellis A, Shaw JM, Field JK, Risk JM (abril de 2006). "Regulación descendente del gen de la citoglobina, ubicado en 17q25, en la tilosis con cáncer de esófago (TOC): evidencia de represión de alelos trans" . Genética molecular humana . 15 (8): 1271–7. doi : 10.1093 / hmg / ddl042 . PMID 16510494 .
Xinarianos G, McRonald FE, Risk JM, Bowers NL, Nikolaidis G, Field JK, Liloglou T (julio de 2006). "Las anomalías genéticas y epigenéticas frecuentes contribuyen a la desregulación de la citoglobina en el cáncer de pulmón de células no pequeñas" . Genética molecular humana . 15 (13): 2038–44. doi : 10.1093 / hmg / ddl128 . PMID 16698880 .
Enlaces externos [ editar ]
citoglobina en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
vtmiGalería PDB
1umo : LA ESTRUCTURA DE CRISTAL DE CITOGLOBINA: EL CUARTO TIPO DE GLOBINA DESCUBIERTO EN EL HOMBRE
1urv : ESTRUCTURA DE CRISTAL DE CITOGLOBINA: EL CUARTO TIPO DE GLOBINA DESCUBIERTO EN EL HOMBRE MUESTRA HEME HEXA-COORDINACIÓN
1ury : CAVIDADES CITOGLOBINAS
1ut0 : ESTRUCTURA CRISTALINA DE CITOGLOBINA: EL CUARTO TIPO DE GLOBINA DESCUBIERTO EN EL HOMBRE MUESTRA HEME HEXA-COORDINACIÓN
1ux9 : MAPEO DE LAS CAVIDADES DE LA MATRIZ DE PROTEÍNA EN LA CITOGLOBINA HUMANA A TRAVÉS DE LA UNIÓN DEL ÁTOMO XE: UNA INVESTIGACIÓN CRISTALOGRÁFICA
1v5h : Estructura cristalina de la citoglobina humana (forma férrica)
2dc3 : Estructura cristalina de la citoglobina humana a una resolución de 1,68 angstroms
vtmiProteínas que contienen hemo ( hemoproteínas )
Globins
Hemoglobina
Subunidades
Locus alfa en 16 :
α
HBA1
HBA2
seudo
ζ
HBZ
θ
HBQ1
μ
HBM
Locus beta en 11 :
β
HBB
δ
HBD
γ
HBG1
HBG2
ε
HBE1
Tetrámeros
etapas de desarrollo:
Embrionario
HbE Gower 1 (ζ 2 ε 2 )
HbE Gower 2 (α 2 ε 2 )
HbE Portland I (ζ 2 γ 2 )
HbE Portland II (ζ 2 β 2 )
Fetal
HbF / fetal (α 2 γ 2 )
HbA (α 2 β 2 )
Adulto
HbA (α 2 β 2 )
HbA 2 (α 2 δ 2 )
HbF / fetal (α 2 γ 2 )
patología:
HbH (β 4 )
Barts (γ 4 )
HbS (α 2 β S 2 )
HbC (α 2 β C 2 )
HbE (α 2 β E 2 )
HbO (α 2 β O 2 )
Compuestos
Carboxihemoglobina
Carbaminohemoglobina
Oxihemoglobina / desoxihemoglobina
Sulfhemoglobina
Otro humano
Hemoglobina glucosilada
Metahemoglobina
No humano
Clorocruorina
Eritrocruorina
Otro
humano:
Mioglobina
Metmioglobina
Neuroglobina
Citoglobina
planta:
Leghemoglobina
Otro
Citocromo
Citocromo b
Citocromo P450
Metmalbúmina
ver también trastornos de las proteínas globulinas y globulinas
Este artículo sobre un gen en el cromosoma 17 humano es un fragmento . Puedes ayudar a Wikipedia expandiéndolo .