Receptor de EPH A2

EPHA2
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 1MQB , 2E8N , 2K9Y , 2KSO , 2X10 , 2X11 , 3C8X , 3CZU , 3FL7 , 3HEI , 3HPN , 3KKA , 3MBW , 3MX0 , 3SKJ , 4P2K , 4PDO , 4TRL , 5EK7
Identificadores
Alias	EPHA2 , Epha2, AW545284, Eck, Myk2, Sek-2, Sek2, ARCC2, CTPA, CTPP1, CTRCT6, receptor EPH A2, ECK
Identificaciones externas	OMIM : 176946 MGI : 95278 HomoloGene : 20929 GeneCards : EPHA2
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 1 (humano) [1] Banda 1p36.13 Comienzo 16,124,337 pb [1] Final 16.156.069 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 4 (ratón) [2] Banda 4 D3 | 4 73,67 cm Comienzo 141.301.240 pb [2] Final 141,329,384 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • unión de nucleótidos • actividad de proteína quinasa • actividad de transferasa • actividad quinasa • GO: proteína de unión 0001948 • actividad de la proteína tirosina quinasa • de unión de ATP • efrina la actividad del receptor • actividad proteína tirosina quinasa receptor transmembrana • cadherina unión • actividad del receptor de virus • receptor transmembrana-ephrin actividad Componente celular • componente integral de la membrana • proyección celular • membrana • la colmena membrana • celular unión • lamellipodium membrana • borde de ataque de membrana • adhesión focal • componente integral de la membrana plasmática • intracelular anatómica estructura • plasma membrana • lamellipodium • superficie celular • proyección neurona • complejo receptor • cruce estrecho Proceso biológico • regulación del ensamblaje del lamelipodio • desarrollo del sistema esquelético • regulación negativa de la señalización de la proteína quinasa B • diferenciación celular • regulación de la adhesión celular mediada por la integrina • señalización de la proteína quinasa B • GO: 0032861, GO: 0032862, GO: 0032856 activación de la actividad GTPasa • fosforilación • vía de señalización de la proteína tirosina quinasa del receptor transmembrana • diferenciación de queratinocitos • vasculogénesis • desarrollo de organismos multicelulares • fosforilación de proteínas • adhesión celular • desarrollo de vasos sanguíneos • morfogénesis de notocorda • desarrollo de células de notocorda • angiogénesis • vía de señalización apoptótica intrínseca en respuesta al daño del ADN • desarrollo del tubo neural • diferenciación de neuronas • formación de notocorda • regulación de la cascada ERK1 y ERK2 • quimiotaxis celular • morfogénesis de la cola post-anal • axial formación del mesodermo • respuesta al factor de crecimiento • GO: 0022415 proceso viral • migración celular • proceso apoptótico • peptidil-tirosina fosforilación • osteoclastos diferenciación • osteoblastos diferenciación • regulación de la angiogénesis • regulación de las células endoteliales de los vasos sanguíneos migración • ephrin receptor vía de señalización • célula fibra lente morfogénesis • glándula mamaria epitelial proliferación celular • remodelación ósea • ramificación involucrado en la glándula mamaria conducto morfogénesis • regulación negativa de la producción de citocinas • GO: 0051637 respuesta de defensa a bacterias Gram-positivas • regulación negativa de la linfangiogénesis • proliferación de células endoteliales de los vasos sanguíneos implicada en la angiogénesis germinativa • diferenciación de las células pericito • regulación negativa de la angiogénesis • respuesta inflamatoria • regulación negativa de la producción de quimiocinas • morfogénesis de los vasos sanguíneos • proceso metabólico de cAMP • motilidad celular • entrada viral en la célula huésped • regulación positiva de la localización de proteínas a la membrana plasmática • guía de axones • localización de proteínas en la membrana plasmática • regulación positiva del ensamblaje de unión estrecha bicelular Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	1969	13836
Ensembl	ENSG00000142627	ENSMUSG00000006445
UniProt	P29317	Q03145
RefSeq (ARNm)	NM_004431 NM_001329090	NM_010139
RefSeq (proteína)	NP_001316019 NP_004422	NP_034269
Ubicación (UCSC)	Crónicas 1: 16,12 - 16,16 Mb	Crónicas 4: 141,3 - 141,33 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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EPH receptor A2 ( ephrin receptor 2 de tipo A ) es una proteína que en los humanos está codificada por el EPHA2 gen . ^{[5] [6]}

Función

Este gen pertenece a la subfamilia del receptor de efrina de la familia de las proteínas tirosina quinasas . Se ha implicado a los receptores EPH y relacionados con EPH en la mediación de eventos del desarrollo, particularmente en el sistema nervioso. Los receptores de la subfamilia de EPH tienen típicamente un solo dominio de quinasa y una región extracelular que contiene un dominio rico en Cys y 2 repeticiones de fibronectina tipo III. Los receptores de efrina se dividen en dos grupos basados en la similitud de sus secuencias de dominio extracelular y sus afinidades para la unión ephrin-B ephrin-A y ligandos . Este gen codifica una proteína que se une a los ligandos de efrina-A. ^[6]

Importancia clínica

Puede estar implicado en melanomas con mutación BRAF que se vuelven resistentes a inhibidores de BRAF e inhibidores de MEK . ^[7] También es el receptor por el cual el virus del herpes asociado al sarcoma de Kaposi (KSHV) ingresa a las células huésped; Los inhibidores de moléculas pequeñas de EphA2 han demostrado cierta capacidad para bloquear la entrada de KSHV en las células humanas. ^[8]

Interacciones

Se ha demostrado que el receptor A2 de EPH interactúa con:

• ACP1 ^[9]
• Grb2 , ^[10]
• PIK3R1 , ^[11] y
• SHC1 . ^[10]

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000142627 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000006445 - Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
5. Sulman EP, Tang XX, Allen C, Biegel JA, Pleasure DE, Brodeur GM, Ikegaki N (abril de 1997). "ECK, un gen humano relacionado con la EPH, se asigna a 1p36.1, una región común de alteración en los cánceres humanos". Genómica . 40 (2): 371–4. doi : 10.1006 / geno.1996.4569 . PMID 9119409 . 
6. "Gen Entrez: receptor A2 de EPHA2 EPH" .
7. "Contrarrestar la resistencia a los fármacos en el melanoma" . 2015.
8. Hahn AS, Kaufmann JK, Wies E, Naschberger E, Panteleev-Ivlev J, Schmidt K, Holzer A, Schmidt M, Chen J, König S, Ensser A, Myoung J, Brockmeyer NH, Stürzl M, Fleckenstein B, Neipel F (2012). "El receptor de efrina tirosina quinasa A2 es un receptor celular para el virus del herpes asociado al sarcoma de Kaposi" . Nat. Med . 18 (6): 961–6. doi : 10.1038 / nm.2805 . PMC 3645317 . PMID 22635007 .  
9. Kikawa KD, Vidale DR, Van Etten RL, Kinch MS (octubre de 2002). "La regulación de la quinasa EphA2 por la tirosina fosfatasa de bajo peso molecular induce la transformación" . J. Biol. Chem . 277 (42): 39274–9. doi : 10.1074 / jbc.M207127200 . PMID 12167657 . 
10. Pratt RL, Kinch MS (octubre de 2002). "La activación de la tirosina quinasa EphA2 estimula la cascada de señalización de la quinasa MAP / ERK" . Oncogén . 21 (50): 7690–9. doi : 10.1038 / sj.onc.1205758 . PMID 12400011 . 
11. Pandey A, Lazar DF, Saltiel AR, Dixit VM (diciembre de 1994). "La activación de la proteína tirosina quinasa del receptor de Eck estimula la actividad de la fosfatidilinositol 3-quinasa" . J. Biol. Chem . 269 (48): 30154–7. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 43790-8 . PMID 7982920 . 

Lectura adicional

• Flanagan JG, Vanderhaeghen P (1998). "Las efrinas y los receptores Eph en el desarrollo neuronal". Annu. Rev. Neurosci . 21 : 309–45. doi : 10.1146 / annurev.neuro.21.1.309 . PMID  9530499 . S2CID  1278600 .
• Zhou R (1998). "Los ligandos y receptores de la familia Eph". Pharmacol. Ther . 77 (3): 151–81. doi : 10.1016 / S0163-7258 (97) 00112-5 . PMID  9576626 .
• Titular N, Klein R (1999). "Receptores de ef y efrinas: efectores de morfogénesis". Desarrollo . 126 (10): 2033–44. PMID  10207129 .
• Wilkinson DG (2000). "Receptores de ef y efrinas: reguladores de orientación y montaje". En t. Rev. Cytol . Revista Internacional de Citología. 196 : 177–244. doi : 10.1016 / S0074-7696 (00) 96005-4 . ISBN 9780123646002. PMID  10730216 .
• Xu Q, Mellitzer G, Wilkinson DG (2000). "Funciones de los receptores Eph y efrinas en el patrón segmentario" . Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci . 355 (1399): 993–1002. doi : 10.1098 / rstb.2000.0635 . PMC  1692797 . PMID  11128993 .
• Wilkinson DG (2001). "Múltiples funciones de los receptores de EPH y efrinas en el desarrollo neuronal". Nat. Rev. Neurosci . 2 (3): 155–64. doi : 10.1038 / 35058515 . PMID  11256076 . S2CID  205014301 .
• Kinch MS, Carles-Kinch K (2003). "Sobreexpresión y alteraciones funcionales de la tirosina quinasa EphA2 en cáncer". Clin. Exp. Metástasis . 20 (1): 59–68. doi : 10.1023 / A: 1022546620495 . PMID  12650608 . S2CID  2472961 .
• Walker-Daniels J, Hess AR, Hendrix MJ, Kinch MS (2003). "Regulación diferencial de EphA2 en células normales y malignas" . Soy. J. Pathol . 162 (4): 1037–42. doi : 10.1016 / S0002-9440 (10) 63899-0 . PMC  1851246 . PMID  12651595 .
• Lindberg RA, Hunter T (1990). "Clonación y caracterización de ADNc de eck, una proteína tirosina quinasa receptora de células epiteliales en la familia de proteínas quinasas eph / elk" . Mol. Célula. Biol . 10 (12): 6316–24. doi : 10.1128 / mcb.10.12.6316 . PMC  362907 . PMID  2174105 .
• Pandey A, Shao H, Marks RM, Polverini PJ, Dixit VM (1995). "Papel de B61, el ligando para el receptor de tirosina quinasa de Eck, en la angiogénesis inducida por TNF-alfa". Ciencia . 268 (5210): 567–9. Código Bibliográfico : 1995Sci ... 268..567P . doi : 10.1126 / science.7536959 . PMID  7536959 .
• Pandey A, Duan H, Dixit VM (1995). "Caracterización de una nueva proteína adaptadora similar a Src que se asocia con el receptor de tirosina quinasa de Eck" . J. Biol. Chem . 270 (33): 19201–4. doi : 10.1074 / jbc.270.33.19201 . PMID  7543898 .
• Ruiz JC, Robertson EJ (1994). "La expresión del gen de la proteína tirosina quinasa del receptor, eck, está muy restringida durante el desarrollo temprano del ratón". Mech. Dev . 46 (2): 87–100. doi : 10.1016 / 0925-4773 (94) 90078-7 . PMID  7918100 . S2CID  21419336 .
• Davis S, Gale NW, Aldrich TH, Maisonpierre PC, Lhotak V, Pawson T, Goldfarb M, Yancopoulos GD (1994). "Ligandos para tirosina quinasas receptoras relacionadas con EPH que requieren unión a la membrana o agrupación para la actividad". Ciencia . 266 (5186): 816–9. Bibcode : 1994Sci ... 266..816D . doi : 10.1126 / science.7973638 . PMID  7973638 .
• Pandey A, Lazar DF, Saltiel AR, Dixit VM (1994). "La activación de la proteína tirosina quinasa del receptor de Eck estimula la actividad de la fosfatidilinositol 3-quinasa" . J. Biol. Chem . 269 (48): 30154–7. doi : 10.1016 / S0021-9258 (18) 43790-8 . PMID  7982920 .
• Ganju P, Shigemoto K, Brennan J, Entwistle A, Reith AD (1994). "El receptor de tirosina quinasa de Eck está implicado en la formación de patrones durante la gastrulación, la segmentación del rombencéfalo y el desarrollo de las extremidades". Oncogén . 9 (6): 1613–24. PMID  8183555 .
• Gale NW, Holland SJ, Valenzuela DM, Flenniken A, Pan L, Ryan TE, Henkemeyer M, Strebhardt K, Hirai H, Wilkinson DG, Pawson T, Davis S, Yancopoulos GD (1996). "Los ligandos y receptores de Eph comprenden dos subclases de especificidad principales y se compartimentan recíprocamente durante la embriogénesis". Neurona . 17 (1): 9-19. doi : 10.1016 / S0896-6273 (00) 80276-7 . PMID  8755474 . S2CID  1075856 .
• Kozlosky CJ, VandenBos T, Park L, Cerretti DP, Carpenter MK (1997). "LERK-7: un ligando de las quinasas relacionadas con Eph está regulado por el desarrollo en el cerebro". Cytokine . 9 (8): 540–9. doi : 10.1006 / cyto.1997.0199 . PMID  9245480 .
• Comité de Ephnomenclature (1997). "Nomenclatura unificada para los receptores de la familia Eph y sus ligandos, las efrinas. Comité de Nomenclatura de Eph". Celular . 90 (3): 403–4. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 80500-0 . PMID  9267020 . S2CID  26773768 .

Enlaces externos

• Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P29317 (receptor 2 de efrina humana tipo A) en el PDBe-KB .
• Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : Q03145 (receptor 2 de efrina de ratón tipo A) en PDBe-KB .

• Portal de biología

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