ERCC6

ERCC6
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Identificadores
Alias	ERCC6 , ARMD5, CKN2, COFS, COFS1, CSB, RAD26, UVSS1, POF11, reparación de escisión de ERCC 6, factor de remodelación de cromatina, grupo de complemento cruzado de reparación de escisión 6
Identificaciones externas	OMIM : 609413 MGI : 1100494 HomoloGene : 133552 GeneCards : ERCC6
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 14 (ratón) [1] Banda 14 | 14 B Comienzo 32,513,521 pb [1] Fin 32.580.990 pb [1]
Ontología de genes Función molecular • de nucleótidos de unión • ATPasa, que actúa sobre ADN • proteína tirosina quinasa activador actividad • GO: 0008026 actividad helicasa • proteína N-terminal de unión • cromatina unión • GO: 0004003 DNA actividad helicasa • proteína de unión C-terminal • GO: proteína de unión 0001948 • actividad hidrolasa • unión a ADN • de unión de ATP • ARN polimerasa • GO: 0032403 complejo de unión que contiene proteína • de unión a ADN específica de secuencia Componente celular • nucleoplasma • nucleolo • complejo de factor de elongación de la transcripción • núcleo • cuerpo nuclear Proceso biológico • reparación del dímero de pirimidina • regulación positiva de la expresión génica, epigenética • respuesta al superóxido • regulación de la transcripción, plantilla de ADN • activación de la actividad de la cinasa JUN • crecimiento de organismos multicelulares • regulación de la transcripción y elongación de la plantilla de ADN • activación de la actividad de JNKK • transcripción por ARN polimerasa II • transcripción, plantilla de ADN • respuesta celular al estímulo de daño del ADN • regulación positiva de la transcripción de plantilla de ADN, alargamiento • alargamiento de la transcripción del promotor de la ARN polimerasa I • vía de señalización apoptótica intrínseca en respuesta al daño del ADN • respuesta a los rayos UV-B • mantenimiento de las células fotorreceptoras • respuesta a la radiación gamma • respuesta a la sustancia tóxica • respuesta a los rayos X • reparación de la escisión de la base • respuesta al estrés oxidativo • regulación positiva de Actividad de la proteína tirosina quinasa • Respuesta a los rayos UV • Reparación por escisión de nucleótidos acoplada a la transcripción • Reparación del ADN • Desenrollamiento del dúplex del ADN • Regulación positiva de la reparación del ADN Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	2074	319955
Ensembl	ENSG00000225830	ENSMUSG00000054051
UniProt	P0DP91 Q8N328	F8VPZ5
RefSeq (ARNm)	n / A	NM_001081221
RefSeq (proteína)	NP_000115 NP_001263987 NP_001263988 NP_001333369 NP_736609	NP_001074690
Ubicación (UCSC)	n / A	Crónicas 14: 32,51 - 32,58 Mb
Búsqueda en PubMed	[2]	[3]
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La proteína de reparación por escisión de ADN ERCC-6 (también proteína CS-B ) es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen ERCC6 . ^{[4] [5] [6]} El gen ERCC6 está ubicado en el brazo largo del cromosoma 10 en la posición 11.23. ^[7]

Tener 1 o más copias de un ERCC6 mutado causa el síndrome de Cockayne , tipo II.

Función

El ADN puede resultar dañado por la radiación ultravioleta, toxinas, sustancias radiactivas e intermedios bioquímicos reactivos como los radicales libres . La proteína ERCC6 participa en la reparación del genoma cuando los genes específicos que se someten a transcripción (denominados genes activos ) no funcionan; como tal, ERCC6 sirve como una proteína de reparación por escisión acoplada a la transcripción , siendo una de las enzimas fundamentales en la reparación activa de genes. ^[7]

Estructura y mecanismo

Se ha encontrado que CSB exhibe propiedades de ATPasa ; Existen publicaciones contradictorias sobre el efecto de la concentración de ATP en la actividad de CSB. ^[8] La evidencia más reciente sugiere que ADP / AMP regulan alostéricamente CSB. ^[6] Como tal, se ha especulado que CSB puede promover la formación de complejos de proteínas en los sitios de reparación sujetos a la relación de carga de ATP a ADP.

La conservación de motivos de helicasa en CSB eucariota es evidente; los siete dominios principales de la proteína se conservan entre numerosas helicasas de ARN y ADN. Se ha realizado un análisis estructural detallado de CSB; los motivos I, Ia, II y III se denominan colectivamente dominio 1, mientras que los motivos IV, V y VI comprenden el dominio 2. Estos dominios se envuelven alrededor de una hendidura interdominio implicada en la unión e hidrólisis de ATP. Los motivos III y IV están muy próximos al sitio activo ; por tanto, los residuos en estas regiones estabilizan la unión de ATP / ADP mediante enlaces de hidrógeno . ^[9] Se ha propuesto que el dominio 2 afecta la unión del ADN después de cambios conformacionales inducidos derivados de la hidrólisis de ATP. Aún no se han identificado residuos específicos implicados en la unión de genes.^[10]

Las raíces evolutivas de CSB han llevado a algunos a afirmar que exhibe actividad helicasa. ^{[11] La} evidencia de las propiedades helicasa de CSB es muy controvertida; sin embargo, se ha descubierto que la proteína participa en el tráfico intracelular, una función tradicional de las helicasas. Las complejas interacciones entre las proteínas de reparación del ADN sugieren que la CSB eucariota mantiene algunas, pero no todas, las funciones de sus precursores procariotas . ^[12]

Interacciones

Se ha demostrado que CSB interactúa con P53 . ^{[13] [14]}

Se ha demostrado que el CSB actúa como factor de remodelación de la cromatina para la ARN polimerasa II . Cuando la ARN polimerasa II se detiene por un error en el genoma, la CSB remodela la doble hélice del ADN para permitir el acceso de las enzimas reparadoras a la lesión. ^[15]

La CSB participa en la vía de reparación por escisión de la base (BER). Esto se debe a interacciones demostradas con la endonucleasa AP humana , aunque no se han observado in vitro interacciones entre CSB recombinante y endonucleasa IV de E. coli , así como fragmentos de endonucleasa AP humana N-terminal . Específicamente, CSB estimula la actividad de incisión en el sitio AP de la endonucleasa AP independientemente de ATP. ^[dieciséis]

Además de la vía BER, CSB está fuertemente integrada en la vía de reparación por escisión de nucleótidos (NER). Mientras que BER utiliza glicosilasas para reconocer y corregir lesiones no voluminosas, NER es particularmente versátil para reparar el ADN dañado por la radiación UV mediante la eliminación de bases oxidadas. El papel de CSB en NER se manifiesta mejor mediante interacciones con receptores de células T , en las que la colaboración de proteínas es clave para la unión eficaz de antígenos. ^[17]

Neurogénesis y diferenciación neuronal

Se ha demostrado que la eliminación de ERCC6 dentro de las células progenitoras neurales humanas disminuye tanto la neurogénesis como la diferenciación neural. Ambos mecanismos son clave en el desarrollo del cerebro y explican las deficiencias cognitivas características del síndrome de Cockayne , como el retraso en el desarrollo del sistema nervioso , que de otra manera no parecen estar relacionadas con síntomas como la fotosensibilidad y la pérdida auditiva . ^[18]

Síndrome de Cockayne

En los seres humanos, el síndrome de Cockayne (SC) es una leucodistrofia autosómica recesiva rara (asociada con la degradación de la sustancia blanca ). El CS surge de mutaciones en la línea germinal en cualquiera de dos genes , CSA ( ERCC8 ) o CSB ( ERCC6 ). Aproximadamente dos tercios de los pacientes con CS tienen una mutación en el gen CSB (ERCC6) . ^[19]Las mutaciones en ERCC6 que conducen a CS se refieren tanto al tamaño de la proteína como a los residuos de aminoácidos específicos utilizados en la biosíntesis. Los pacientes que presentan CS de tipo II a menudo tienen CSB acortado y / o mal plegado que interrumpen la expresión y transcripción de genes. El efecto biológico característico del mal funcionamiento de ERCC6 es la muerte de las células nerviosas , lo que resulta en un envejecimiento prematuro y defectos de crecimiento. ^[7]

La medida en que el mal funcionamiento de la CSB dificulta la reparación oxidativa influye en gran medida en el funcionamiento neurológico de los pacientes. Las dos subformas del trastorno (la última de las cuales corresponde a defectos ERCC6), CS-A y CS-B , causan problemas en la reparación oxidativa, aunque los pacientes con CS-B presentan con mayor frecuencia problemas del sistema nervioso derivados del daño a esta vía. . La mayoría de los pacientes con CS tipo II exhiben fotosensibilidad debido a las propiedades altamente oxidativas de la luz UV. ^{[20] [21]}

Si bien dos copias de ERCC6 mutado dan como resultado CS, la posesión de una sola copia del gen ERCC6 mutado se asocia con defectos similares pero más leves a los CS, que incluyen distrofia retiniana , arritmias cardíacas e inmunodeficiencia . ^{[22] Los} individuos que son portadores heterocigotos , por lo tanto, tienen un mayor riesgo de trastornos pleiotrópicos similares a los portadores homocigotos afectados por SC.

Reparación de ADN

Se considera que las proteínas CSB y CSA funcionan en la reparación por escisión de nucleótidos acoplada a la transcripción (TC-NER). Las células deficientes en CSB y CSA son incapaces de reparar preferentemente los dímeros de pirimidina de ciclobutano inducidos por UV en genes transcritos activamente , lo que es consistente con una respuesta fallida de TC-NER. ^[23] CSB también se acumula en sitios de roturas de doble cadena de ADN de una manera dependiente de la transcripción e influye en la reparación de rotura de doble cadena . ^{[24] La} proteína CSB facilita la reparación recombinacional homóloga de roturas de doble cadena y reprime la unión de extremos no homólogos . ^[24]

En una célula dañada, la proteína CSB se localiza en los sitios de daño del ADN . El reclutamiento de CSB a los sitios dañados está influenciado por el tipo de daño del ADN y es más rápido y robusto de la siguiente manera: enlaces cruzados entre cadenas> roturas de doble cadena> monoaductos> daños oxidativos. ^[19] La proteína CSB interactúa con la proteína SNM1A ( DCLRE1A ), una exonucleasa 5'- 3 ', para promover la eliminación de enlaces cruzados entre cadenas de ADN. ^[25]

Implicaciones en el cáncer

Los polimorfismos de un solo nucleótido en el gen ERCC6 se han correlacionado con un riesgo significativamente mayor de ciertas formas de cáncer . Una mutación específica en la posición 1097 (M1097V), así como polimorfismos en el residuo de aminoácido 1413, se han asociado con un mayor riesgo de cáncer de vejiga para sujetos experimentales en Taiwán; además, se ha argumentado que M1097V juega un papel clave en la patogénesis . ^[26] El polimorfismo Rs1917799 se ha asociado con un mayor riesgo de cáncer gástrico en sujetos experimentales chinos, ^[27] y las mutaciones en el codón 399 se han correlacionado con la aparición de cánceres orales entre los pacientes taiwaneses. ^[28]Otro estudio encontró un conjunto diverso de mutaciones en el gen ERCC6 entre los pacientes chinos con cáncer de pulmón frente a la población general (en términos de significación estadística), pero no logró identificar polimorfismos específicos correlacionados con la enfermedad de los pacientes. ^[29]

La reparación defectuosa del ADN está implicada causalmente en el desarrollo de tumores debido a la incapacidad de las proteínas que funcionan mal para corregir los genes responsables de la apoptosis y el crecimiento celular. Sin embargo, la gran mayoría de los estudios sobre los efectos de la eliminación o las mutaciones de ERCC6 en el cáncer se basan en correlaciones estadísticas de los datos de pacientes disponibles en contraposición al análisis mecanicista de la aparición del cáncer in vivo . Por lo tanto, la confusión basada en interacciones proteína-proteína, proteína-sustrato y / o sustrato-sustrato no permite conclusiones que postulen que las mutaciones en ERCC6 causan cáncer de forma individual.

Referencias

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Otras lecturas

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enlaces externos

• Entrada de GeneReviews / NCBI / NIH / UW sobre el síndrome de Cockayne
• Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : Q03468 (proteína de reparación por escisión de ADN ERCC-6) en PDBe-KB .