• de unión a ribosomas • actividad de factor de terminación de la traducción • GO: proteína de unión a 0.001.948 • ARN de unión • -específica de la secuencia de ARNm de unión • liberación traducción actividad del factor • actividad del factor de liberación de la traducción, codón específica
Componente celular
• citoplasma • citosol • núcleo • complejo de factor de liberación de traducción
Proceso biológico
• terminación de la traducción • proceso catabólico mRNA-nuclear transcrito, decaimiento absurdo mediada • regulación de la terminación de la traducción • la metilación de proteínas • biosíntesis de proteínas • citoplasmática traslacional terminación
El factor de terminación de la traducción eucariota 1 (eRF1), también conocido como TB3-1 , es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen ETF1 . [5] [6] [7]
En eucariotas y arqueas, este es el único factor de liberación de clase 1 (eRF) que reconoce los tres codones de parada . El proceso general de terminación es similar en las bacterias, pero en las últimas existen 2 factores de liberación independientes que reconocen el codón, RF1 y RF2. [8]
Contenido
1 función
2 referencias
3 Lecturas adicionales
4 enlaces externos
Función
La terminación de la biosíntesis de proteínas y la liberación de la cadena polipeptídica naciente se señalan por la presencia de un codón de parada en marco en el sitio aminoacilo del ribosoma. El proceso de terminación de la traducción es universal y está mediado por factores de liberación de proteínas (RF) y GTP. Una RF de clase 1 reconoce el codón de terminación y promueve la hidrólisis del enlace éster que une la cadena polipeptídica con el ARNt del sitio peptidil, una reacción catalizada en el centro de la peptidil transferasa del ribosoma. Las RF de clase 2, que no son específicas de codón y no reconocen codones, estimulan la actividad de RF de clase 1 y confieren dependencia de GTP sobre el proceso. En las bacterias, tanto RF de clase 1, RF1 como RF2, reconocen UAA; sin embargo, UAG y UGA son decodificados específicamente por RF1 y RF2, respectivamente. En eucariotas, eRF1 o ETF1, la contraparte funcional de RF1 y RF2,funciona como una RF omnipotente, decodificando los 3 codones de parada.[5] [7]
Referencias
^ a b c GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000120705 - Ensembl , mayo de 2017
^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000024360 - Ensembl , mayo de 2017
^ "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
^ a b "Entrez Gene: factor de terminación de traducción eucariota 1" .
^ Grenett HE, Eipers PG, Kidd VJ, Bounelis P, Fuller GM (enero de 1992). "Localización cromosómica de un ADNc humano que contiene un dominio de unión DIDS y que demuestra una alta homología con el supresor omnipotente de levadura 45". Somat. Cell Mol. Genet . 18 (1): 97–102. doi : 10.1007 / BF01233452 . PMID 1546371 . S2CID 35363644 .
^ a b Frolova L, Le Goff X, Rasmussen HH, Cheperegin S, Drugeon G, Kress M, Arman I, Haenni AL, Celis JE, Philippe M (diciembre de 1994). "Una familia de proteínas eucariotas altamente conservada que posee propiedades de factor de liberación de cadena polipeptídica". Naturaleza . 372 (6507): 701–3. Código bibliográfico : 1994Natur.372..701F . doi : 10.1038 / 372701a0 . PMID 7990965 . S2CID 4264934 .
^ Kisselev L, Ehrenberg M, Frolova L (enero de 2003). "Terminación de la traducción: ¿interacción de ARNm, ARNr y factores de liberación?" . EMBO J . 22 (2): 175–82. doi : 10.1093 / emboj / cdg017 . PMC 140092 . PMID 12514123 .
Otras lecturas
Kashima I, Yamashita A, Izumi N, Kataoka N, Morishita R, Hoshino S, Ohno M, Dreyfuss G, Ohno S (2006). "La unión de un nuevo complejo SMG-1-Upf1-eRF1-eRF3 (SURF) al complejo de unión del exón desencadena la fosforilación de Upf1 y la desintegración del ARNm mediada sin sentido" . Genes Dev . 20 (3): 355–67. doi : 10.1101 / gad.1389006 . PMC 1361706 . PMID 16452507 .
Chavatte L, Seit-Nebi A, Dubovaya V, Favre A (2002). "La uridina invariante de los codones de parada contacta con el bucle NIKSR conservado de eRF1 humano en el ribosoma" . EMBO J . 21 (19): 5302-11. doi : 10.1093 / emboj / cdf484 . PMC 129024 . PMID 12356746 .
Janzen DM, Geballe AP (2004). "El efecto del agotamiento del factor de liberación eucariota sobre la terminación de la traducción en líneas celulares humanas" . Ácidos nucleicos Res . 32 (15): 4491–502. doi : 10.1093 / nar / gkh791 . PMC 516063 . PMID 15326224 .
Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (2005). "Hacia un mapa a escala de proteoma de la red de interacción proteína-proteína humana". Naturaleza . 437 (7062): 1173–8. Código Bibliográfico : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038 / nature04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026.
Ivanova EV, Alkalaeva EZ, Birsdall B, Kolosov PM, Pol'shakov VI, Kiselev LL (2008). "[Interfaz de la interacción del dominio medio del factor de terminación de la traducción humana eRF1 con ribosomas eucariotas]". Mol. Biol. (Mosk.) . 42 (6): 1056–66. doi : 10.1134 / S0026893308060162 . PMID 19140327 . S2CID 38843938 .
Hauryliuk V, Zavialov A, Kisselev L, Ehrenberg M (2006). "El factor de liberación de clase 1 eRF1 promueve la unión de GTP por el factor de liberación de clase 2 eRF3". Biochimie . 88 (7): 747–57. doi : 10.1016 / j.biochi.2006.06.001 . PMID 16797113 .
Inge-Vechtomov S, Zhouravleva G, Philippe M (2003). "Historia de factores de liberación eucariotas (eRF)" . Biol. Celular . 95 (3–4): 195–209. doi : 10.1016 / S0248-4900 (03) 00035-2 . PMID 12867083 . S2CID 19468756 .
Andér M, Aqvist J (2009). "¿La metilación de la glutamina afecta la conformación intrínseca del motivo GGQ universalmente conservado en los factores de liberación ribosomal?". Bioquímica . 48 (15): 3483–9. doi : 10.1021 / bi900117r . PMID 19265422 .
Kobayashi Y, Zhuang J, Peltz S, Dougherty J (2010). "Identificación de un factor celular que modula el cambio de marco ribosómico programado del VIH-1" . J. Biol. Chem . 285 (26): 19776–84. doi : 10.1074 / jbc.M109.085621 . PMC 2888388 . PMID 20418372 .
Sowa ME, Bennett EJ, Gygi SP, Harper JW (2009). "Definición del paisaje de interacción de la enzima desubiquitinante humana" . Celular . 138 (2): 389–403. doi : 10.1016 / j.cell.2009.04.042 . PMC 2716422 . PMID 19615732 .
Ilegems E, Pick HM, Vogel H (2004). "La regulación a la baja de eRF1 por interferencia de ARN aumenta la eficiencia de supresión de ARNt mal acilado en células humanas" . Protein Eng. Des. Sel . 17 (12): 821–7. doi : 10.1093 / protein / gzh096 . PMID 15716307 .
Kolosov P, Frolova L, Seit-Nebi A, Dubovaya V, Kononenko A, Oparina N, Justesen J, Efimov A, Kisselev L (2005). "Aminoácidos invariantes esenciales para la función de decodificación del factor de liberación de polipéptidos eRF1" . Ácidos nucleicos Res . 33 (19): 6418-25. doi : 10.1093 / nar / gki927 . PMC 1283522 . PMID 16282590 .
Andersen JS, Lam YW, Leung AK, Ong SE, Lyon CE, Lamond AI, Mann M (2005). "Dinámica del proteoma nucleolar". Naturaleza . 433 (7021): 77–83. Código Bibliográfico : 2005Natur.433 ... 77A . doi : 10.1038 / nature03207 . PMID 15635413 . S2CID 4344740 .
Figaro S, Scrima N, Buckingham RH, Heurgué-Hamard V (2008). "La proteína HemK2, codificada en el cromosoma 21 humano, metila el factor de terminación de la traducción eRF1". FEBS Lett . 582 (16): 2352–6. doi : 10.1016 / j.febslet.2008.05.045 . PMID 18539146 . S2CID 38589664 .
Chavatte L, Frolova L, Laugâa P, Kisselev L, Favre A (2003). "Los codones de parada y UGG promueven la unión eficaz del factor de liberación de polipéptidos eRF1 al sitio ribosómico A". J. Mol. Biol . 331 (4): 745–58. doi : 10.1016 / S0022-2836 (03) 00813-1 . PMID 12909007 .
Bohnsack MT, Regener K, Schwappach B, Saffrich R, Paraskeva E, Hartmann E, Görlich D (2002). "Exp5 exporta eEF1A a través de tRNA de núcleos y sinergiza con otras vías de transporte para confinar la traducción al citoplasma" . EMBO J . 21 (22): 6205-15. doi : 10.1093 / emboj / cdf613 . PMC 137205 . PMID 12426392 .
Gevaert K, Goethals M, Martens L, Van Damme J, Staes A, Thomas GR, Vandekerckhove J (2003). "Exploración de proteomas y análisis de procesamiento de proteínas mediante identificación espectrométrica de masas de péptidos N-terminales clasificados". Nat. Biotechnol . 21 (5): 566–9. doi : 10.1038 / nbt810 . PMID 12665801 . S2CID 23783563 .
Funakoshi Y, Doi Y, Hosoda N, Uchida N, Osawa M, Shimada I, Tsujimoto M, Suzuki T, Katada T, Hoshino S (2007). "Mecanismo de desadenilación de ARNm: evidencia de una interacción molecular entre el factor de terminación de la traducción eRF3 y desadenilasas de ARNm" . Genes Dev . 21 (23): 3135–48. doi : 10.1101 / gad.1597707 . PMC 2081979 . PMID 18056425 .
Ivanova EV, Kolosov PM, Birdsall B, Kelly G, Pastore A, Kisselev LL, Polshakov VI (2007). "Factor de terminación de traducción eucariota clase-1 eRF1: la estructura de RMN del dominio medio involucrado en la activación de la hidrólisis de peptidil-tRNA dependiente de ribosoma" . Diario FEBS . 274 (16): 4223–37. doi : 10.1111 / j.1742-4658.2007.05949.x . PMID 17651434 . S2CID 6429986 .
Mantsyzov AB, Ivanova EV, Birdsall B, Alkalaeva EZ, Kryuchkova PN, Kelly G, Frolova LY, Polshakov VI (2010). "Estructura y función de la solución de RMN del dominio C-terminal del factor de liberación de polipéptido eucariótico eRF1" . Diario FEBS . 277 (12): 2611–27. doi : 10.1111 / j.1742-4658.2010.07672.x . PMC 2984548 . PMID 20553496 .
enlaces externos
Terminación + Liberación + Factor en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
Este artículo incorpora texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos , que es de dominio público .
Este artículo sobre un gen en el cromosoma 5 humano es un fragmento . Puedes ayudar a Wikipedia expandiéndolo .
v
t
mi
Categorías :
Genes en el cromosoma 5 humano
Proteínas
Talones de genes del cromosoma 5 humano
Categorías ocultas:
Artículos de Wikipedia que incorporan texto de la Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos.
