El dominio de fibronectina tipo II es un dominio de proteína de unión a colágeno .
Dominio de fibronectina tipo II | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | fn2 | |||||||
Pfam | PF00040 | |||||||
InterPro | IPR000562 | |||||||
INTELIGENTE | SM00059 | |||||||
PROSITE | PDOC00022 | |||||||
SCOP2 | 1pdc / SCOPe / SUPFAM | |||||||
Superfamilia OPM | 115 | |||||||
Proteína OPM | 1h8p | |||||||
CDD | cd00062 | |||||||
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La fibronectina es una glicoproteína de múltiples dominios , que se encuentra en forma soluble en el plasma y en forma insoluble en el tejido conectivo laxo y las membranas basales , que se une a las superficies celulares y a varios compuestos, incluidos el colágeno , la fibrina , la heparina , el ADN y la actina . Las fibronectinas están implicadas en varias funciones importantes, por ejemplo, cicatrización de heridas ; adhesión celular ; coagulación sanguínea ; diferenciación y migración celular ; mantenimiento del citoesqueleto celular ; y metástasis tumoral. [2] La mayor parte de la secuencia de la fibronectina consiste en la repetición de tres tipos de dominios, que se denominan tipo I, II y III. [3]
El dominio de tipo II tiene aproximadamente sesenta aminoácidos de longitud, [4] contiene cuatro cisteínas conservadas involucradas en enlaces disulfuro y es parte de la región de unión al colágeno de la fibronectina. Los dominios de tipo II ocurren dos veces en la fibronectina. También se han encontrado dominios de tipo II en una variedad de proteínas que incluyen el factor XII de coagulación sanguínea ; proteínas de plasma seminal bovino PDC-109 (BSP-A1 / A2) y BSP-A3 ; [5] receptor de manosa-6-fosfato independiente de cationes; [6] receptor de manosa de macrófagos; [7] Receptor de fosfolipasa A2 secretora de 180 Kd; [8] receptor DEC-205; [9] Colagenasa de tipo IV de 72 Kd y 92 Kd ( EC 3.4.24.24 ); [10] y activador del factor de crecimiento de hepatocitos. [11]
Dominio de fibronectina tipo II e interacción de la bicapa lipídica
El dominio de fibronectina tipo II es parte de las porciones extracelulares de las proteínas receptoras de EphA2. El dominio FN2 en los receptores EphA2 tiene componentes cargados positivamente, a saber, K441 y R443, que atraen y se unen casi exclusivamente a lípidos aniónicos como el fosfatidilglicerol de lípidos de membrana aniónica. [12] K441 y R443 juntos forman un motivo de unión a la membrana que permite que los receptores EphA2 se adhieran a la membrana celular. [12]
Proteínas humanas que contienen este dominio
BSPH1 ; ELSPBP1 ; F12 ; FN1 ; HGFAC ; IGF2R ; LY75 ; MMP2 ; MMP9 ; MRC1 ; MRC1L1 ; MRC2 ; PLA2R1 ; SEL1L ;
- Dominio de fibronectina tipo I: F12 ; FN1 ; HGFAC ; PLAT ;
Referencias
- ^ Wah DA, Fernández-Tornero C, Sanz L, Romero A, Calvete JJ (abril de 2002). "Mecanismo de recubrimiento de esperma de la estructura cristalina 1.8 A del complejo PDC-109-fosforilcolina". Estructura . 10 (4): 505-14. doi : 10.1016 / S0969-2126 (02) 00751-7 . PMID 11937055 .
- ^ Dean DC, Bowlus CL, Bourgeois S (1987). "Clonación y análisis de la región promotora del gen de la fibronectina humana" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 84 (7): 1876–1880. doi : 10.1073 / pnas.84.7.1876 . PMC 304544 . PMID 3031656 .
- ^ Skorstengaard K, Jensen MS, Sahl P, Petersen TE, Magnusson S (1986). "Estructura primaria completa de fibronectina de plasma bovino". EUR. J. Biochem . 161 (2): 441–453. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1986.tb10464.x . PMID 3780752 .
- ^ Pankov R, Yamada KM (2002). "Fibronectina de un vistazo" . J Cell Sci . 115 (20): 3861–3863. doi : 10.1242 / jcs.00059 . PMID 12244123 .
- ^ Chretien M, Seidah NG, Manjunath P, Rochemont J, Sairam MR (1987). "Secuencia de aminoácidos completa de BSP-A3 de plasma seminal bovino. Homología con PDC-109 y con el dominio de unión al colágeno de la fibronectina" . Biochem. J . 243 (1): 195-203. doi : 10.1042 / bj2430195 . PMC 1147832 . PMID 3606570 .
- ^ Kornfeld S (1992). "Estructura y función de los receptores de manosa 6-fosfato / factor de crecimiento tipo insulina II". Annu. Rev. Biochem . 61 (1): 307–330. doi : 10.1146 / annurev.bi.61.070192.001515 . PMID 1323236 .
- ^ Drickamer K, Taylor ME, Conary JT, Lennartz MR, Stahl PD (1990). "La estructura primaria del receptor de manosa contiene múltiples motivos que se asemejan a los dominios de reconocimiento de carbohidratos". J. Biol. Chem . 265 (21): 12156–12162. PMID 2373685 .
- ^ Lazdunski M, Barhanin J, Lambeau G, Ancian P (1994). "Clonación y expresión de un receptor de membrana para fosfolipasas A2 secretoras". J. Biol. Chem . 269 (3): 1575-1578. PMID 8294398 .
- ^ Jiang W, Swiggard WJ, Heufler C, Peng M, Mirza A, Steinman RM, Nussenzweig MC (1995). "El receptor DEC-205 expresado por células dendríticas y células epiteliales tímicas está involucrado en el procesamiento de antígenos". Naturaleza . 375 (6527): 151-155. doi : 10.1038 / 375151a0 . PMID 7753172 . S2CID 4244472 .
- ^ Grant GA, Collier IE, Wilhelm SM, Eisen AZ, Marmer BL, Seltzer JL, Kronberger A, Bauer EA, Goldberg GI, He CS (1988). "Las células epiteliales bronquiales humanas transformadas con oncogén H-ras (TBE-1) secretan una única metaloproteasa capaz de degradar el colágeno de la membrana basal". J. Biol. Chem . 263 (14): 6579–6587. PMID 2834383 .
- ^ Miyazawa K, Shimomura T, Kitamura A, Kondo J, Morimoto Y, Kitamura N (1993). "Clonación molecular y análisis de secuencia del cDNA para una serina proteasa humana responsable de la activación del factor de crecimiento de hepatocitos. Similitud estructural de la proteasa precursora del factor XII de coagulación sanguínea". J. Biol. Chem . 268 (14): 10024–10028. PMID 7683665 .
- ^ a b Chavent M, Seiradake E, Jones EY, Sansom MS (febrero de 2016). "Estructuras del receptor EphA2 en la membrana: papel de las interacciones lipídicas" . Estructura . 24 (2): 337–47. doi : 10.1016 / j.str.2015.11.008 . PMC 4744086 . PMID 26724997 .
enlaces externos
- Dominio de unión al colágeno de fibronectina tipo II en PROSITE