La fibrina (también llamada factor Ia ) es una proteína fibrosa no globular que interviene en la coagulación de la sangre . Está formado por la acción de la proteasa trombina sobre el fibrinógeno , lo que hace que se polimerice . La fibrina polimerizada, junto con las plaquetas , forma un tapón hemostático o coágulo sobre el sitio de la herida.
Cuando se rompe el revestimiento de un vaso sanguíneo, las plaquetas son atraídas y forman un tapón plaquetario . Estas plaquetas tienen receptores de trombina en sus superficies que se unen a moléculas de trombina sérica, [1] que a su vez convierten el fibrinógeno soluble en el suero en fibrina en el sitio de la herida. La fibrina forma hebras largas de proteína insoluble resistente que se unen a las plaquetas. El factor XIII completa la reticulación de la fibrina para que se endurezca y se contraiga. La fibrina reticulada forma una malla encima del tapón de plaquetas que completa el coágulo.
Papel en la enfermedad
La generación excesiva de fibrina debido a la activación de la cascada de coagulación conduce a la trombosis , el bloqueo de un vaso por una aglutinación de glóbulos rojos, plaquetas, fibrina polimerizada y otros componentes. La generación ineficaz o la lisis prematura de fibrina aumentan la probabilidad de hemorragia .
La disfunción o enfermedad del hígado puede provocar una disminución en la producción del precursor inactivo de fibrina, el fibrinógeno , o la producción de moléculas de fibrinógeno anormales con actividad reducida ( disfibrinogenemia ). Las anomalías hereditarias del fibrinógeno (el gen se transporta en el cromosoma 4) son de naturaleza tanto cuantitativa como cualitativa e incluyen afibrinogenemia , hipofibrinogenemia , disfibrinogenemia e hipodisfibrinogenemia .
Es probable que la fibrina reducida, ausente o disfuncional convierta a los pacientes en hemofílicos .
Fisiología
La fibrina de diferentes fuentes animales generalmente se glicosila con glicanos unidos a asparagina biantenarios de tipo complejo . La variedad se encuentra en el grado de fucosilación del núcleo y en el tipo de enlace ácido siálico y galactosa . [2]
Estructura
La imagen de la izquierda es una estructura cristalina del fragmento doble D de fibrina humana con dos ligandos unidos. El método experimental utilizado para obtener la imagen fue la difracción de rayos X, y tiene una resolución de 2,30 Å. La estructura se compone principalmente de hélices alfa individuales que se muestran en rojo y hojas beta que se muestran en amarillo. Las dos estructuras azules son los ligandos unidos . Las estructuras químicas de los ligandos son el ion Ca 2+ , la alfa-D-manosa (C 6 H 12 O 6 ) y la D-glucosamina (C 6 H 13 NO 5 ).
Ver también
- Dímero D
- Pegamento de fibrina
- Andamio de fibrina
- Fibrinolisis
Referencias
- ^ Kehrel BE (2003). "[Plaquetas sanguíneas: bioquímica y fisiología]". Hamostaseologie (en alemán). 23 (4): 149–58. doi : 10.1055 / s-0037-1619592 . PMID 14603379 .
- ^ Pabst M, Bondili JS, Stadlmann J, Mach L, Altmann F (julio de 2007). "Masa + tiempo de retención = estructura: una estrategia para el análisis de N-glicanos por LC-ESI-MS de carbono y su aplicación a fibrina N-glicanos". Anal. Chem . 79 (13): 5051–7. doi : 10.1021 / ac070363i . PMID 17539604 .
enlaces externos
- TGW1916.net , sangre desfibrinada extraída de ovejas (video)
- Fibrina: molécula del mes , por David Goodsell, RCSB Protein Data Bank