Las formiato deshidrogenasas son un conjunto de enzimas que catalizan la oxidación de formiato a dióxido de carbono , donando los electrones a un segundo sustrato, como NAD + en formiato: NAD + oxidorreductasa (EC 1.2.1.2) oa un citocromo en formiato: ferricitocromo-b1 oxidorreductasa (EC 1.2.2.1). [1] [2]
Formato deshidrogenasa N, transmembrana | ||||||||||
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Identificadores | ||||||||||
Símbolo | Form-deh_trans | |||||||||
Pfam | PF09163 | |||||||||
InterPro | IPR015246 | |||||||||
SCOP2 | 1kqf / SCOPe / SUPFAM | |||||||||
Superfamilia OPM | 3 | |||||||||
Proteína OPM | 1kqf | |||||||||
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Función
Las formiato deshidrogenasas dependientes de NAD son importantes en levaduras y bacterias metilotróficas y son vitales en el catabolismo de compuestos C1 como el metanol . [3] Las enzimas dependientes del citocromo son más importantes en el metabolismo anaeróbico en procariotas. [4] Por ejemplo, en E. coli , el formiato: ferricitocromo-b1 oxidorreductasa es una proteína de membrana intrínseca con dos subunidades y participa en la respiración anaeróbica de nitratos. [5] [6]
Reacción dependiente de NAD
Formato + NAD + ⇌ CO 2 + NADH + H +
Reacción dependiente del citocromo
Formato + 2 ferricitocromo b1 ⇌ CO 2 + 2 ferrocitocromo b1 + 2 H +
Dependencia de molibdopterina, molibdeno y selenio
Se sabe que una de las enzimas de la familia de las oxidorreductasa que a veces emplea tungsteno ( formiato deshidrogenasa H bacteriana ) utiliza una versión de selenio-molibdeno de la molibdopterina. [7]
Dominio transmembrana
El dominio transmembrana de la subunidad beta de la formiato deshidrogenasa consta de una única hélice transmembrana. Este dominio actúa como un ancla transmembrana, permitiendo la conducción de electrones dentro de la proteína. [8]
Ver también
Referencias
- ^ Ferry JG (1990). "Formato deshidrogenasa" . FEMS Microbiol. Rev . 7 (3–4): 377–82. doi : 10.1111 / j.1574-6968.1990.tb04940.x . PMID 2094290 .
- ^ Hille, Russ; Hall, James; Basu, Partha (2014). "Las enzimas mononucleares de molibdeno" . Revisiones químicas . 114 (7): 3963–4038. doi : 10.1021 / cr400443z . PMC 4080432 . PMID 24467397 .
- ^ Popov VO, Lamzin VS (1994). "NAD (+) - formiato deshidrogenasa dependiente" . Biochem. J . 301 (3): 625–43. doi : 10.1042 / bj3010625 . PMC 1137035 . PMID 8053888 .
- ^ Jormakka M, Byrne B, Iwata S (2003). "Formato deshidrogenasa - una enzima versátil en entornos cambiantes". Curr. Opin. Struct. Biol . 13 (4): 418-23. doi : 10.1016 / S0959-440X (03) 00098-8 . PMID 12948771 .
- ^ Graham A, Boxer DH (1981). "La organización de la formiato deshidrogenasa en la membrana citoplasmática de Escherichia coli" . Biochem. J . 195 (3): 627–37. doi : 10.1042 / bj1950627 . PMC 1162934 . PMID 7032506 .
- ^ Ruiz-Herrera J, DeMoss JA (1969). "Complejo nitrato reductasa de Escherichia coli K-12: participación de componentes específicos de formiato deshidrogenasa y citocromo b1 en la reducción de nitrato" . J. Bacteriol . 99 (3): 720–9. doi : 10.1128 / JB.99.3.720-729.1969 . PMC 250087 . PMID 4905536 .
- ^ Khangulov SV, Gladyshev VN, Dismukes GC, Stadtman TC (1998). "Formato deshidrogenasa H que contiene selenio de Escherichia coli: una enzima de molibdopterina que cataliza la oxidación del formiato sin transferencia de oxígeno". Bioquímica . 37 (10): 3518–3528. doi : 10.1021 / bi972177k . PMID 9521673 .
- ^ Jormakka M, Törnroth S, Byrne B, Iwata S (2002). "Base molecular de la generación de fuerza motriz de protones: estructura de formiato deshidrogenasa-N". Ciencia . 295 (5561): 1863–1868. Código Bibliográfico : 2002Sci ... 295.1863J . doi : 10.1126 / science.1068186 . PMID 11884747 . S2CID 30645871 .
enlaces externos
- Enlace ENZIMA para EC 1.2.2.1
- Enlace ENZIMA para EC 1.2.1.2