En enzimología , una glucosilceramidasa ( EC 3.2.1.45 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
glucosilceramidasa | ||||||||
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![]() Tetrámero de glucosilceramidasa, humano | ||||||||
Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.2.1.45 | |||||||
No CAS. | 37228-64-1 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- D-glucosil-N-acilesfingosina + H 2 O D-glucosa + N-acilsfingosina
Así, los dos sustratos de esta enzima son D-glucosil-N-acilsfingosina y H 2 O , mientras que sus dos productos son D-glucosa y N-acilsfingosina .
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , específicamente aquellas glicosidasas que hidrolizan compuestos O- y S-glicosílicos. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es D-glucosil-N-acilsfingosina glucohidrolasa. Otros nombres de uso común incluyen:
- psicosina hidrolasa,
- glucosfingosina glucosilhidrolasa,
- GlcCer-beta-glucosidasa,
- beta-D-glucocerebrosidasa,
- glucosilcerebrosidasa,
- beta-glucosilceramidasa,
- ceramida glucosidasa,
- glucocerebrosidasa ,
- glucosilsfingosina beta-glucosidasa,
- y glucosilsfingosina beta-D-glucosidasa.
Esta enzima participa en el metabolismo de los esfingolípidos y la degradación de las estructuras de los glicanos .
Proteínas humanas que contienen este dominio
- GBA pertenece a la familia de las glucósido hidrolasa 30 , GBA2 pertenece a la familia de las glucósidas hidrolasas 116.
Referencias
Otras lecturas
- Brady RO, Kanfer J, Shapiro D (1965). "El metabolismo de los glucocerebrósidos: I. Purificación y propiedades de una enzima que escinde glucocerebrósidos del tejido del bazo". J. Biol. Chem . 240 : 39–43. PMID 14253443 .
- Vaccaro AM, Muscillo M, Suzuki K (1985). "Caracterización de glucosilsfingosina glucosil hidrolasa humana y comparación con glucosilceramidasa". EUR. J. Biochem . 146 (2): 315-21. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1985.tb08655.x . PMID 3967661 .