La glutamil endopeptidasa ( EC 3.4.21.19 , SspA, proteasa V8, GluV8, endoproteinasa Glu-C , serina proteasa estafilocócica ) es una serina proteasa bacteriana extracelular de la familia de la glutamil endopeptidasa I que se aisló inicialmente de la cepa V8 de Staphylococcus aureus . Por tanto, la proteasa se denomina comúnmente "proteasa V8" o, alternativamente, SspA de su gen correspondiente . [1] [2] [3]
La glutamil endopeptidasa se expresa en S. aureus a partir del gen sspA dentro del operón ssp . Aguas abajo de sspA , el operón también incluye los genes de la cisteína proteasa estafopaína B ( sspB ) y de estafostatina B ( sspC ; inhibidor específico de estafopaína B). [4] [5]
La glutamil endopeptidasa se coexpresa en gran medida con las otras proteasas principales de S. aureus : aureolisina , estafopaína A y estafopaína B. La transcripción de ssp , que se produce a través de un promotor controlado por el factor sigma " doméstico " σ A , está regulada positivamente por el regulador accesorio del gen agr , mientras que es reprimido por el regulador accesorio estafilocócico sarA y por el factor sigma alternativo σ B (un modulador de la respuesta al estrés de las bacterias Gram-positivas ). La expresión de ssp está altamente expresada en la fase de crecimiento post-exponencial. [4]Sin embargo, se ha sugerido una red más compleja de moduladores y de condiciones ambientales que afectan la expresión de ssp . [6] [7]
El gen sspA tiene una alta prevalencia en el genoma de cepas de S. aureus de tipo comensal y patógeno . [8]
La glutamil endopeptidasa se expresa como un zimógeno que, para volverse completamente activo, ha sido modificado tanto por autocatálisis como por escisión por la metaloproteasa aureolisina . [1] [4] [9]
La glutamil endopeptidasa activa proteolíticamente el zimógeno de la cisteína proteasa estafopaína B (la estafopaína A se activa mediante un proceso independiente). [10] [11] [12]