La glutamil endopeptidasa I es una familia de serina proteasas bacterianas extracelulares . Las proteasas dentro de esta familia se han identificado en especies de Staphylococcus , Bacillus y Streptomyces , entre otras. Los dos primeros están más estrechamente relacionados, mientras que el tipo Streptomyces se trata como una familia separada, glutamil endopeptidasa II . [1]
Proteasas identificadas
Estafilococo
- La primera enzima descubierta de esta familia, y la mejor caracterizada, se aisló de la cepa V8 de Staphylococcus aureus y, por tanto, mejor conocida como "proteasa V8". Otras referencias comunes a esta proteasa son la serina proteasa estafilocócica y la SspA de su gen correspondiente. [1] [2] [3]
- S. epidermidis glutamil endopeptidasa GluSE [1] [4]
- También se llama serina proteasa (Esp) de S. epidermidis . [3]
- S. warneri glutamil endopeptidasa GluSW [1]
- También conocido como PROM. [5]
Bacilo
- B. licheniformis glutamil endopeptidasa GluBL [1]
- B. subtilis glutamil endopeptidasa GluBS [1]
- E. faecalis glutamil endopeptidasa SprE [6]
Función
La glutamil endopeptidasa es en al menos algunas especies parte de una cascada de activación de zimógeno , y su actividad depende de la activación proteolítica de una preforma de la proteasa. El GluV8 de S. aureus , por ejemplo, depende de la activación por la metaloproteasa aureolisina , y es él mismo necesario para la activación de la estafopaína B. Se ha observado que GluSE, GluSW y SprE son activados por una metaloproteasa de manera similar. [7] [8]
Las proteasas de este grupo hidrolizan los enlaces peptídicos después del ácido glutámico o ácido aspártico cargado negativamente, con una preferencia superior al primero. Se ha encontrado que el pH óptimo se encuentra ligeramente por encima del pH neutro (7-8) para GluV8 y GluBL. [1]
Se ha demostrado que, a pesar de sus similitudes, las proteasas de diferentes especies pueden diferir en su eficacia para escindir dianas biológicas. El GluV8 se sugiere en varios mecanismos de evasión inmune de S. aureus , y GluV8 y GluSE han mostrado un impacto en la regulación de las biopelículas . [3] [9] [10] [11]
Ver también
Referencias
- ^ a b c d e f g h Stennicke, Henning R .; Breddam, Klaus (1 de enero de 2013). Rawlings, Neil D .; Salvesen, Guy (eds.). Manual de enzimas proteolíticas . Prensa académica. págs. 2534-2538. doi : 10.1016 / b978-0-12-382219-2.00561-5 . ISBN 9780123822192.
- ^ Birktoft, Jens J .; Breddam, Klaus (1994). "[8] Glutamil endopeptidasas". Enzimas proteolíticas: peptidasas de serina y cisteína . Métodos en enzimología. 244 . págs. 114-126 . doi : 10.1016 / 0076-6879 (94) 44010-7 . ISBN 9780121821456. PMID 7845201 .
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enlaces externos
- Staphylococcus aureus glutamil endopeptidasa en Universal Protein Resource (UniProt).
- Bacillus licheniformis glutamil endopeptidasa en Universal Protein Resource (UniProt).