La familia de proteínas de choque térmico Hsp20 , también conocida como proteínas de choque térmico pequeñas ( sHSP ), es una familia de proteínas de choque térmico .
Familia de hsp20 / alpha crystallin | ||||||||||
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Identificadores | ||||||||||
Símbolo | HSP20 | |||||||||
Pfam | PF00011 | |||||||||
InterPro | IPR002068 | |||||||||
PROSITE | PDOC00791 | |||||||||
SCOP2 | 1shs / SCOPe / SUPFAM | |||||||||
CDD | cd06464 | |||||||||
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Los organismos procariotas y eucariotas responden al choque térmico u otro estrés ambiental induciendo la síntesis de proteínas conocidas colectivamente como proteínas de choque térmico (hsp). [1] Entre ellas se encuentra una familia de proteínas con un peso molecular promedio de 20 kDa, conocidas como proteínas hsp20. [2] Estos parecen actuar como acompañantes de proteínas que pueden proteger a otras proteínas contra la desnaturalización y agregación inducidas por el calor. Las proteínas Hsp20 parecen formar grandes agregados heterooligoméricos. Estructuralmente, esta familia se caracteriza por la presencia de un dominio C-terminal conservado, dominio de alfa-cristalina, de aproximadamente 100 residuos. Recientemente, se encontraron pequeñas proteínas de choque térmico (sHSP) en virus marinos ( cianófagos ). [3]
Función y regulación
La Hsp20, como todas las proteínas de choque térmico, abunda cuando las células se encuentran en condiciones de estrés. [4] Se sabe que la Hsp20 se expresa en muchos tejidos humanos, incluidos el cerebro y el corazón. [5] La Hsp20 se ha estudiado extensamente en miocitos cardíacos y se sabe que actúa como una proteína chaperona, se une a la proteína quinasa 1 (PDK1) y permite su transporte nuclear. [6] Además, se ha demostrado que la fosforilación de hsp20 afecta la estructura de los citoesqueletos de las células. [7] Debido a que la hsp20 comúnmente forma dímeros consigo misma cuando se calienta, su función de acompañante puede verse muy afectada. [8]
Proteínas de choque térmico pequeñas humanas
Referencias
- ^ Lindquist S, Craig EA (1988). "Las proteínas de choque térmico". Annu. Rev. Genet . 22 : 631–677. doi : 10.1146 / annurev.ge.22.120188.003215 . PMID 2853609 .
- ^ Merck KB, de Jong WW, Bloemendal H, Groenen PJ (1994). "Estructura y modificaciones de la alfa-cristalina chaperona junior. De la transparencia del cristalino a la patología molecular" . EUR. J. Biochem . 225 (1): 1–9. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1994.00001.x . PMID 7925426 .
- ^ Maaroufi H, Tanguay RM (2013). "Análisis y filogenia de pequeñas proteínas de choque térmico de virus marinos y su huésped cianobacterias" . PLoS ONE . 8 (11): e81207. Código Bibliográfico : 2013PLoSO ... 881207M . doi : 10.1371 / journal.pone.0081207 . PMC 3827213 . PMID 24265841 .
- ^ LI, DC; Lan, Fan; Chen, Dian-Fu; Yang, Wei-Jun; Lu, Bo (2012). "Termotolerancia y función de chaperona molecular de la pequeña proteína de choque térmico HSP20 de arqueona hipertermofílica, Sulfolobus solfataricus P2" . Chaperones de estrés celular . 17 (1): 103–8. doi : 10.1007 / s12192-011-0289-z . PMC 3227843 . PMID 21853411 .
- ^ GC, ventilador; G, Chu; EG, Kranies (mayo de 2005). "Hsp20 y su cardioprotección". Tendencias Cardiovasc. Med . 15 (4): 138–41. doi : 10.1016 / j.tcm.2005.05.004 . PMID 16099377 .
- ^ Yan Sin, Yuan; Currie, Susan; P Martin, Lauren; Testamentos, Tamara; S Baillie, George (2015). "La proteína de choque térmico pequeña 20 (Hsp20) facilita la importación nuclear de la proteína quinasa D 1 (PKD1) durante la hipertrofia cardíaca" . Señal de comunicación celular . 13 : 16. doi : 10.1186 / s12964-015-0094-x . PMC 4356135 . PMID 25889640 .
- ^ M. Dreiza, Catherine; M. Brophy, Colleen; Komalavilas, Padmini; J. Furnish, Elizabeth; Joshi, Lokesh; A. Pallero, Manuel; E. Murphy-Ullrich, Joanne; von Rechenberg, Moritz; J. Ho, Yew-Seng; Richardson, Bonnie; Xu, Nafei; Zhen, Yuejun; M. Peltier, John; Panitch, Alyssa (2005). "El fosfopéptido de proteína de choque térmico transducible 20 (HSP20) altera la dinámica del citoesqueleto". El diario FASEB . 19 (2): 261–263. doi : 10.1096 / fj.04-2911fje . PMID 15598710 .
- ^ van Montfort, RL; Basha, E; Friedrich, KL; Slingsby, C; Vierling, E (2001). "Estructura cristalina y ensamblaje de una pequeña proteína de choque térmico eucariota". Biología estructural de la naturaleza . 8 (12): 1025–1030. doi : 10.1038 / nsb722 . PMID 11702068 .