Una gráfica de hidrofilicidad es un análisis cuantitativo del grado de hidrofobicidad o hidrofilia de los aminoácidos de una proteína . Se utiliza para caracterizar o identificar posibles estructuras o dominios de una proteína.
La gráfica tiene la secuencia de aminoácidos de una proteína en su eje x , y el grado de hidrofobicidad e hidrofilicidad en su eje y . Hay varios métodos para medir el grado de interacción de disolventes polares como el agua con aminoácidos específicos. Por ejemplo, la escala Kyte-Doolittle indica aminoácidos hidrófobos, mientras que la escala Hopp-Woods mide residuos hidrófilos.
El análisis de la forma del gráfico proporciona información sobre la estructura parcial de la proteína. Por ejemplo, si un tramo de aproximadamente 20 aminoácidos muestra hidrofobicidad positivo, estos aminoácidos pueden ser parte de una hélice alfa que atraviesa una bicapa lipídica , que está compuesta de ácidos grasos hidrofóbicos. Por el contrario, los aminoácidos con alta hidrofilia indican que estos residuos están en contacto con el disolvente o el agua y, por tanto, es probable que residan en la superficie exterior de la proteína.
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/1/1c/RET_Kyte-Doolittle-Hydropathy_Plot_RTAHIR.gif/220px-RET_Kyte-Doolittle-Hydropathy_Plot_RTAHIR.gif)
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/7/71/RET_Hopp-Woods-Hydropathy_Plot_RTAHIR.gif/220px-RET_Hopp-Woods-Hydropathy_Plot_RTAHIR.gif)
Aminoácidos | Código de una letra | Puntuación de hidropatía |
---|---|---|
Isoleucina | I | 4.5 |
Valina | V | 4.2 |
Leucina | L | 3.8 |
Fenilalanina | F | 2.8 |
Cisteína | C | 2.5 |
Metionina | METRO | 1,9 |
Alanina | A | 1.8 |
Glicina | GRAMO | -0,4 |
Treonina | T | -0,7 |
Serina | S | -0,8 |
Triptófano | W | -0,9 |
Tirosina | Y | -1,3 |
Prolina | PAG | -1,6 |
Histidina | H | -3,2 |
Ácido glutamico | mi | -3,5 |
Glutamina | Q | -3,5 |
Ácido aspártico | D | -3,5 |
Asparagina | norte | -3,5 |
Lisina | K | -3,9 |
Arginina | R | -4,5 |
Los datos de la tabla anterior se generaron usando un programa de computadora que evalúa la hidrofobicidad promedio de los segmentos dentro de una proteína y usa datos recolectados de la literatura.
Referencias
- ^ Kyte, J; Doolittle, RF (1982). "Un método sencillo para mostrar el carácter hidropático de una proteína". Revista de Biología Molecular . 157 (1): 105–32. CiteSeerX 10.1.1.458.454 . doi : 10.1016 / 0022-2836 (82) 90515-0 . PMID 7108955 .