La integrina beta-1 ( ITGB1 ), también conocida como CD29 , es un receptor de la superficie celular que en los seres humanos está codificado por el gen ITGB1 . [5] Esta integrina se asocia con la integrina alfa 1 y la integrina alfa 2 para formar complejos de integrina que funcionan como receptores de colágeno . También forma dímeros con integrina alfa 3 para formar receptores de integrina para netrina 1 y reelina . Estos y otros complejos de integrina beta 1 se han conocido históricamente como antígenos de activación muy tardía (VLA).
ITGB1 |
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Estructuras disponibles |
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PDB | Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB |
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Lista de códigos de identificación de PDB |
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4WK4 , 3G9W , 3T9K , 3VI3 , 3VI4 , 4DX9 , 4WJK , 4WK0 , 4WK2 |
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Identificadores |
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Alias | ITGB1 , CD29, FNRB, GPIIA, MDF2, MSK12, VLA-BETA, VLAB, subunidad beta 1 de integrina |
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Identificaciones externas | OMIM : 135630 MGI : 96610 HomoloGene : 22999 GeneCards : ITGB1 |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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| Chr. | Cromosoma 10 (humano) [1] |
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| Banda | 10p11.22 | Comienzo | 32,900,319 pb [1] |
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Final | 33.005.792 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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| Chr. | Cromosoma 8 (ratón) [2] |
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| Banda | 8 | 8 E2 | Comienzo | 128.685.654 pb [2] |
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Final | 128,733,200 pb [2] |
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Patrón de expresión de ARN |
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| Más datos de expresión de referencia |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • actividad del receptor de virus • unión de iones metálicos • integrina de unión • GO: proteína 0001948 unión • laminina unión • molécula de adhesión celular de unión • colágeno unión involucrado en célula-matriz adhesión • correceptor actividad • proteasa de unión • fibronectina • actina de unión • C-X3 quimiocina -C unión • actividad heterodimerización proteína • GO: 0032403 complejo de unión que contiene proteína • cadherina unión • la actividad del receptor de señalización
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Componente celular | • citoplasma • endosoma • membrana • melanosoma • volante • complejo integrina alfa8-beta1 • sinapsis • membrana volante • complejo integrina • región perinuclear del citoplasma • proyección celular • espina dendrítica • superficie celular • surco de escisión • complejo integrina alfa7-beta1 • exosoma extracelular • lamellipodium • componente integral de la membrana • reciclaje endosoma • integrina alfa1-beta1 complejo • disco intercalado • filopodium • neuromuscular unión • receptor complejo • plasma membrana • integrina alpha11-beta1 complejo • Capa de mielina abaxonal región • sináptica membrana • complejo integrina alpha10-beta1 • unión celular • complejo integrina alfa2-beta1 • sarcolema • lado externo de la membrana plasmática • GO: 0016023 vesícula citoplásmica • complejo integrina alfa3-beta1 • balsa de membrana • adhesión focal • proyección de células gliales • colateral de Schaffer - sinapsis CA1 • sinapsis glutamatérgica • integral componente de la membrana sináptica • complejo que contiene proteínas
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Proceso biológico | • leucocitos adhesión célula-célula • migración celular implicada en la germinación angiogénesis • de fibras de estrés de montaje • la entrada viral en la célula huésped • diferenciación de células B • desarrollo proyección neurona • la transformación de receptor beta del factor de crecimiento vía de señalización • regulación de proceso catabólico de colágeno • regulación negativa de la célula diferenciación • diferenciación de células del músculo cardíaco • respuesta celular al estímulo de partículas de lipoproteínas de baja densidad • desarrollo embrionario en el útero • adhesión célula-sustrato • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 regulación positiva de GTPasa actividad • regulación de la respuesta inmune • GO: 0022415 proceso viral • dendrita morfogénesis • la especificación del destino celular • fase G1 • adhesión célula-célula heterotípicos • organización matriz extracelular • adhesión célula-célula mediada por integrina • respuesta de defensa celular • adhesión celular • formación de andamios gliales radiales • extensión de axón • anclaje o rodadura de leucocitos • señalización mediada por integrinas p athway • célula-matriz adhesión • sarcómero organización • regulación negativa de anoikis • leucocitos migración • adhesión celular homófila a través de la membrana plasmática Moléculas de Adhesión • aprendizaje visual • adhesión célula-matriz independiente de calcio • el desarrollo del tejido muscular cardiaco • regulación negativa de la Rho de transducción de señal de la proteína • internalización del receptor • regulación del ciclo celular • regulación positiva de la proliferación de la población celular • regulación positiva del proceso apoptótico • diferenciación de las células mesodérmicas • migración celular • migración de las células germinales • adhesión celular mediada por la integrina • organización de la membrana basal • regulación positiva de la localización de las proteínas en el plasma membrana • transición G1 / S del ciclo celular mitótico • fagocitosis • vía de señalización mediada por citocinas • organización de proyección celular • ensamblaje de lamelipodio • regulación positiva de la angiogénesis • modulación de la transmisión sináptica química • regulación positiva de la señalización de la proteína quinasa B • regulación positiva de actividad del receptor de señalización • regulación positiva de la migración celular
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | | |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | NM_002211 NM_033666 NM_033667 NM_033668 NM_033669
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NM_133376 |
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RefSeq (proteína) | |
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NP_002202 NP_391988 NP_596867 |
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Ubicación (UCSC) | 10: 32,9 - 33,01 Mb | Crónicas 8: 128,69 - 128,73 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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La integrina beta 1 se expresa como al menos cuatro isoformas diferentes . En el músculo cardíaco y el músculo esquelético , la isoforma de la integrina beta-1D se expresa específicamente y se localiza en los costameres , donde ayuda en la transmisión de la fuerza lateral desde los discos Z a la matriz extracelular . Se han encontrado niveles anormales de integrina beta-1D en distrofia muscular de cinturas y polineuropatía .
La integrina beta-1 puede existir como diferentes isoformas mediante un empalme alternativo . Se han encontrado seis variantes empalmadas alternativamente para este gen que codifican cinco proteínas con extremos C alternativos . [6] Los receptores de integrina existen como heterodímeros y se han descrito más de 20 receptores heterodiméricos de integrina diferentes. Todas las integrinas, formas alfa y beta, tienen grandes dominios extracelulares e intracelulares cortos. [7] El dominio citoplásmico de la integrina beta-1 se une al citoesqueleto de actina . [8] La integrina beta-1 es la beta-integrina expresada más abundante y se asocia con al menos 10 diferentes subunidades de integrina-alfa. [7]
Los miembros de la familia de integrinas son receptores de membrana implicados en la adhesión y el reconocimiento celular en una variedad de procesos que incluyen embriogénesis, hemostasia , reparación de tejidos, respuesta inmune y difusión metastásica de células tumorales. [7] Las integrinas enlazan el citoesqueleto de actina con la matriz extracelular y transmiten señales bidireccionalmente entre la matriz extracelular y los dominios citoplasmáticos . [9] [10] Las beta-integrinas son las principales responsables de dirigir los dímeros de integrina a las ubicaciones subcelulares apropiadas, que en las células adhesivas son principalmente adherencias focales . [8] [11] Los mutantes de integrina beta-1 pierden la capacidad de apuntar a sitios de adherencias focales . [12] [13]
Se han identificado tres nuevas isoformas de la integrina beta-1, denominadas beta-1B, beta-1C y beta-1D. La integrina beta-1B se transcribe cuando los 26 aminoácidos proximales del dominio citoplásmico en el exón 6 son retenidos y luego son reemplazados por un tramo de 12 aminoácidos de una región intrónica adyacente . [14] La isoforma de la integrina beta-1B parece actuar como un negativo dominante en el sentido de que inhibe la adhesión celular. [15] Se describió que una segunda isoforma de integrina beta-1 , denominada beta-1C, tenía 48 aminoácidos adicionales anexados a los 26 aminoácidos en el dominio citoplasmático ; [16] la función de esta isoforma era inhibitoria de la síntesis de ADN en la fase G1 del ciclo celular . [17] La tercera isoforma , denominada beta-1D, es una isoforma específica del músculo estriado , que reemplaza la isoforma canónica beta-1A en las células del músculo cardíaco y esquelético . Esta isoforma se produce al empalmar en un nuevo exón adicional entre los exones 6 y 7. El dominio citoplásmico de la integrina beta-1D reemplaza los 21 aminoácidos distales (presentes en la integrina beta-1A) con un tramo alternativo de 24 aminoácidos (13 únicos ). [18] [19]
La integrina beta-1D parece estar regulada por el desarrollo durante la miofibrilogénesis, [19] apareciendo inmediatamente después de la fusión de mioblastos en la célula C2C12 con niveles crecientes a lo largo de la diferenciación miofibrilar . [20] La integrina beta-1D se localiza específicamente en costameres y discos intercalados del músculo cardíaco y costameres , uniones miotendinosas y uniones neuromusculares del músculo esquelético , y parece funcionar en general como otras integrinas, como la agrupación de integrinas beta-1D en la superficie de las células CHO dio como resultado la fosforilación de tirosina de pp125FAK e indujo la activación de la proteína quinasa activada por mitógenos . [20]
En pacientes con distrofia muscular de la cintura de las extremidades , tipo 2C, se ha demostrado que la integrina beta-1D está severamente reducida en las biopsias de músculo esquelético , coordinada con una reducción de la integrina alfa 7B y la filamina 2 . [21]
En pacientes con polineuropatía motora sensible , los niveles de integrina alfa-7B , integrina beta-1D y agrina se redujeron significativamente casi a niveles indetectables; y esto se correspondía con niveles más bajos de ARNm . [22]
Se ha demostrado que CD29 interactúa con
- ACTN1 ; [23] [24]
- CD46 , [25]
- CD9 , [26] [27]
- FHL2 , [28]
- Filamina , [29] [30]
- FLNB , [29]
- CD81 , [27] [31]
- GNB2L1 , [32] [33]
- ITGB1BP1 , [34] [35]
- LGALS8 , [36]
- MAP4K4 , [37]
- NME1 , [38]
- PKC alfa , [32] [39]
- TLN1 , [40] [41]
- TSPAN4 , [42] y
- YWHAB . [43]