El miembro 1 de la subfamilia E del canal dependiente de voltaje de potasio es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen KCNE1 . [3] [4]
KCNE1 | |||||||||||||||||||||||||
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Identificadores | |||||||||||||||||||||||||
Alias | KCNE1 , ISK, JLNS, JLNS2, LQT2 / 5, LQT5, MinK, subfamilia reguladora 1 de canal controlado por voltaje de potasio, subfamilia E | ||||||||||||||||||||||||
Identificaciones externas | OMIM : 176261 GeneCards : KCNE1 | ||||||||||||||||||||||||
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Ortólogos | |||||||||||||||||||||||||
Especies | Humano | Ratón | |||||||||||||||||||||||
Entrez |
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UniProt |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 21: 34,45 - 34,51 Mb | n / A | |||||||||||||||||||||||
Búsqueda en PubMed | [2] | n / A | |||||||||||||||||||||||
Wikidata | |||||||||||||||||||||||||
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Los canales de potasio activados por voltaje (Kv) representan la clase más compleja de canales iónicos activados por voltaje tanto desde el punto de vista funcional como estructural. Sus diversas funciones incluyen la regulación de la liberación de neurotransmisores, la frecuencia cardíaca, la secreción de insulina, la excitabilidad neuronal, el transporte de electrolitos epiteliales, la contracción del músculo liso y el volumen celular.
KCNE1 es uno de los cinco miembros de la familia KCNE de subunidades auxiliares o β del canal Kv. También se conoce como minK (subunidad mínima del canal de potasio).
Función
KCNE1 es principalmente conocido por modular la subunidad alfa del canal Kv cardíaco y epitelial, KCNQ1. KCNQ1 y KCNE1 forman un complejo en los cardiomiocitos ventriculares humanos que genera la corriente de K + de activación lenta, IKs. Junto con la corriente de K + de activación rápida (IKr), los IK son importantes para la repolarización ventricular humana. [5] [6] KCNQ1 también es esencial para la función normal de muchos tejidos epiteliales diferentes, pero en estas células no excitables se cree que está regulado predominantemente por KCNE2 o KCNE3. [7]
KCNE1 ralentiza la activación de KCNQ1 de 5 a 10 veces, aumenta su conductancia unitaria 4 veces, elimina su inactivación y altera la forma en que KCNQ1 es regulado por otras proteínas, lípidos y moléculas pequeñas. La asociación de KCNE1 con KCNQ1 se descubrió 8 años después de que Takumi y sus colegas informaran del aislamiento de una fracción de ARN de riñón de rata que, cuando se inyectaba en ovocitos de Xenopus , producía una corriente selectiva de potasio, dependiente del voltaje y de activación inusualmente lenta. Takumi et al descubrieron el gen KCNE1 [8] y se predijo correctamente que codificaría una proteína de dominio transmembrana único con un dominio N-terminal extracelular y un dominio C-terminal citosólico. La capacidad de KCNE1 para generar esta corriente era confusa debido a su estructura primaria y topología simples, en contraste con la topología de dominio de 6 transmembrana de otras subunidades α de Kv conocidas como Shaker de Drosophila , clonado 2 años antes. El misterio se resolvió cuando se clonó KCNQ1 y se encontró que se ensamblaba conjuntamente con KCNE1, y se demostró que los ovocitos de Xenopus laevis expresan de forma endógena KCNQ1, que está regulada positivamente por la expresión exógena de KCNE1 para generar la característica corriente de activación lenta. [5] [ 6] KCNQ1 también es esencial para el funcionamiento normal de muchos tejidos epiteliales diferentes, pero en estas células no excitables se cree que está regulado predominantemente por KCNE2 o KCNE3. [7]
También se informa que KCNE1 regula otras dos subunidades α de la familia KCNQ, KCNQ4 y KCNQ5. KCNE1 aumentó ambos picos de corriente en los estudios de expresión de ovocitos y ralentizó la activación de estos últimos., [9] [10]
KCNE1 también regula hERG, que es la subunidad α de Kv que genera IKr ventricular. KCNE1 duplicó la corriente de hERG cuando los dos se expresaron en células de mamíferos, aunque el mecanismo para esto sigue siendo desconocido. [11]
Aunque KCNE1 no tuvo ningún efecto cuando se coexpresó con la subunidad α de Kv1.1 en células de ovario de hámster chino (CHO), KCNE1 atrapa la subunidad α de Kv1.4 de tipo N (que se inactiva rápidamente) en el RE / Golgi cuando se coexpresa con eso. KCNE1 (y KCNE2) también tiene este efecto en las otras dos subunidades α de Kv canónicas de tipo N, Kv3.3 y Kv3.4. Este parece ser un mecanismo para asegurar que los canales homoméricos de tipo N no alcancen la superficie celular, ya que este modo de supresión por KCNE1 o KCNE2 se alivia mediante la coexpresión de subunidades α rectificadoras retardadas de la misma subfamilia (inactivación lenta). Así, Kv1.1 rescató a Kv1.4, Kv3.1 rescató a Kv3.4; en cada uno de estos casos, los canales resultantes en la membrana eran heterómeros (p. ej., Kv3.1-Kv3.4) y mostraban una cinética de inactivación intermedia a la de cualquiera de las subunidades α sola., [12] [13]
KCNE1 también regula la cinética de activación de Kv2.1, Kv3.1 y Kv3.2, en cada caso ralentizando su activación y desactivación, y acelerando la inactivación de los dos últimos., [14] [15] No se observaron efectos sobre los ovocitos co -expresión de KCNE1 y Kv4.2, [16] pero se encontró que KCNE1 ralentizaba la compuerta y aumentaba la corriente macroscópica de Kv4.3 en células HEK. [17] En contraste, los canales formados por Kv4.3 y la subunidad auxiliar citosólica KChIP2 exhibieron una activación más rápida y una inactivación alterada cuando se co-expresaron con KCNE1 en células CHO. [18] Finalmente, KCNE1 inhibió Kv12.2 en ovocitos de Xenopus . [19]
Estructura
La gran mayoría de los estudios sobre la base estructural de la modulación KCNE1 de los canales Kv se centran en su interacción con KCNQ1 (anteriormente denominado KvLQT1 ). Los residuos en el dominio transmembrana de KCNE1 se encuentran cerca del filtro de selectividad de KCNQ1 dentro de los complejos de canales heteroméricos KCNQ1-KCNE1., [20] [21] El dominio C-terminal de KCNE1, específicamente de los aminoácidos 73 a 79, es necesario para la estimulación de Corriente rectificadora de potasio retardada lenta por SGK1 . [22] La interacción de KCNE1 con una hélice alfa en el dominio S6 KvLQT1 contribuye a la mayor afinidad que tiene este canal por la benzodiazepina L7 y el cromanol 293B al reposicionar los residuos de aminoácidos para permitir esto. KCNE1 desestabiliza el enlace de hélice alfa S4-S5 en la proteína del canal KCNQ1 además de desestabilizar la hélice alfa S6, lo que lleva a una activación más lenta de este canal cuando se asocia con KCNE1. [23] Se han discutido las esteiometrías variables, pero probablemente hay 2 subunidades KCNE1 y 4 subunidades KCNQ1 en un complejo IK de la membrana plasmática. [24]
El segmento transmembrana de KCNE1 es α-helicoidal cuando se encuentra en un entorno de membrana., [25] [26] Se ha sugerido que el segmento transmembrana de KCNE1 interactúa con el dominio de poro de KCNQ1 (S5 / S6) y con el dominio S4 de KCNQ1 (KvLQT1) canal. [20] KCNE1 puede unirse a la parte exterior del dominio de poro KCNQ1 y deslizarse desde esta posición hacia la "hendidura de activación" que conduce a mayores amplitudes de corriente [22]
KCNE1 ralentiza la activación de KCNQ1 varias veces, y hay discusiones en curso sobre los mecanismos precisos subyacentes a esto. En un estudio en el que el movimiento del sensor de voltaje KCNQ1 fue monitoreado por fluorimetría dirigida al sitio y también midiendo el desplazamiento de carga asociado con el movimiento de cargas dentro del segmento S4 del sensor de voltaje (corriente de activación), se encontró que KCNE1 ralentizaba mucho el movimiento S4 que la corriente de entrada ya no era medible. Las mediciones de fluorimetría indicaron que el movimiento S4 del canal KCNQ1-KCNE1 era 30 veces más lento que el del canal Kv de Drosophila Shaker bien estudiado . [27] Nakajo y Kubo encontraron que KCNE1 o ralentizaba el movimiento de KCNQ1 S4 tras la despolarización de la membrana o alteraba el equilibrio de S4 a un potencial de membrana dado. [28] El laboratorio de Kass dedujo que mientras que los canales KCNQ1 homoméricos pueden abrirse después del movimiento de un solo segmento S4, los canales KCNQ1-KCNE1 solo pueden abrirse después de que se hayan activado los cuatro segmentos S4. [29] Se cree que el dominio C-terminal intracelular de KCNE1 se encuentra en el enlazador KCNQ1 S4-S5, un segmento de KCNQ1 crucial para comunicar el estado de S4 al poro y así controlar la activación. [30]
Distribución de tejidos
KCNE1 se expresa en el corazón humano (aurículas y ventrículos), mientras que en el corazón de ratón adulto su expresión parece estar limitada a las aurículas y / o al sistema de conducción. [31] KCNE1 también se expresa en el oído interno humano y en la musina [32] y en los riñones. [33] Se ha detectado KCNE1 en cerebro de ratón [34] pero este hallazgo es un tema de debate en curso.
Significación clínica
Las mutaciones hereditarias o esporádicas del gen KCNE pueden causar el síndrome de Romano-Ward ( heterocigotos ) y el síndrome de Jervell Lange-Nielsens ( homocigotos ). Ambos síndromes se caracterizan por el síndrome de QT largo, un retraso en la repolarización ventricular. Además, el síndrome de Jervell y Lange-Nielsen también implica sordera neurosensorial bilateral. La mutación D76N en la proteína KCNE1 puede conducir a un síndrome de QT prolongado debido a cambios estructurales en el complejo KvLQT1 / KCNE1, y se recomienda a las personas con estas mutaciones que eviten los desencadenantes de arritmia cardíaca e intervalos QT prolongados , como el estrés o el ejercicio extenuante. [22]
Mientras que las mutaciones con pérdida de función en KCNE1 causan síndrome de QT largo, las mutaciones con ganancia de función en KCNE1 se asocian con fibrilación auricular de inicio temprano. [35] Un polimorfismo común de KCNE1, el S38G, se asocia con una predisposición alterada a la fibrilación auricular solitaria [36] y la fibrilación auricular posoperatoria. [37] La expresión de KCNE1 auricular se redujo en un modelo porcino de fibrilación auricular posoperatoria después de una lobectomía pulmonar. [38]
Recientemente, un análisis de 32 variantes de KCNE1 muestra que las variantes de KCNE1 con pérdida de función putativa / confirmada predisponen a la prolongación del intervalo QT; sin embargo, la baja penetrancia del ECG observada sugiere que no se manifiestan clínicamente en la mayoría de los individuos, alineándose con el fenotipo leve observado para Pacientes con JLNS2. [39]
Ver también
- Síndrome de Jervell y Lange-Nielsen
- Canal de potasio dependiente de voltaje
- KCNE2
- KCNE3
- KCNQ1
Notas
Referencias
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enlaces externos
- Entrada de GeneReviews / NIH / NCBI / UW sobre el síndrome de Romano-Ward
- KCNE1 + proteína, + humano en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .