Catelicidina
El péptido antimicrobiano de catelicidina (CAMP) es un polipéptido que se almacena principalmente en los lisosomas de macrófagos y leucocitos polimorfonucleares (PMN); en humanos, el gen CAMP codifica el péptido precursor CAP-18 (18 kDa), que es procesado por escisión extracelular mediada por proteinasa 3 en la forma activa LL-37. [4] [5] LL-37 es el único péptido de la familia de las catelicidinas que se encuentra en el cuerpo humano. [6]
Los péptidos de catelicidina son moléculas de naturaleza dual llamadas anfífilos: un extremo de la molécula es atraído por el agua y repelido por grasas y proteínas, y el otro extremo es atraído por grasas y proteínas y repelido por agua. Los miembros de esta familia reaccionan a los patógenos desintegrando, dañando o perforando las membranas celulares.
Por tanto, las catelicidinas tienen un papel fundamental en la defensa inmunitaria innata de los mamíferos contra la infección bacteriana invasiva. [7] La familia de péptidos de las catelicidinas se clasifica como péptidos antimicrobianos (AMP). La familia AMP también incluye las defensinas . Mientras que las defensinas comparten características estructurales comunes, los péptidos relacionados con la catelicidina son muy heterogéneos. [7] Los miembros de la familia de polipéptidos antimicrobianos de la catelicidina se caracterizan por una región altamente conservada (dominio de catelina) y un dominio de péptido de catelicidina altamente variable. [7]
Se han aislado péptidos de catelicidina de muchas especies diferentes de mamíferos . Catelicidinas se encuentran principalmente en neutrófilos , monocitos , mastocitos , células dendríticas y macrófagos [8] Después de la activación por bacterias, virus, hongos, parásitos o la hormona 1,25-D , que es la forma hormonalmente activa de la vitamina D . [9] Se han encontrado en algunas otras células, incluidas las células epiteliales y los queratinocitos humanos . [10]
El término fue acuñado en 1995 a partir de catelina , debido al dominio característico similar a catelina presente en las catelicidinas. [11] El nombre catelina en sí se acuñó a partir del inhibidor de la catepsina L en 1989. [12]
La regla general del mecanismo que desencadena la acción de la catelicidina, como la de otros péptidos antimicrobianos, implica la desintegración (daño y perforación) de las membranas celulares de los organismos hacia los que el péptido es activo. [13] Se han observado efectos antimicrobianos contra patógenos fúngicos, bacterianos y virales.
