Lactosa sintasa

Consiste en N-acetillactosamina sintasa y alfa-lactoalbúmina . La alfa-lactoalbúmina, que se expresa en respuesta a la prolactina , aumenta la afinidad de la N-acetil-lactosamina sintasa por su sustrato, lo que aumenta la producción de lactosa durante la lactancia.

La N-acetillactosamina sintasa pertenece a la categoría de beta-1,4-galactosiltransferasa, una proteína de membrana de tipo II que se encuentra en el aparato de Golgi. ^[1]^{[2] La} alfa-lactoalbúmina es una proteína de unión a Ca ²⁺ específica de las glándulas mamarias. La beta-1,4-galactosiltransferasa consiste en el componente catalítico y la alfa-lactoalbúmina consiste en el componente regulador de la lactosa sintasa. ^{[1] La} alfa-lactoalbúmina promueve la unión de la glucosa a la beta-1,4-galactosiltransferasa. ^[1]^[2]El componente catalítico de beta-1,4-galactosiltransferasa consta de dos bucles flexibles: bucle pequeño y bucle grande. El bucle pequeño consta de un residuo Trp (Trp314) con residuos de glicina circundantes, mientras que el bucle grande forma los residuos de aminoácidos 345 a 365. El residuo Trp en el bucle pequeño se mueve permitiendo que el nucleótido de azúcar se bloquee en el sitio de unión. Esto provoca un cambio conformacional en el bucle grande que luego crea sitios para la unión de oligosacáridos y iones metálicos, e interacciones proteína-proteína para la alfa-lactoalbúmina. ^[3]

Referencias

↑ ^a ^b ^c Ramakrishnan B, Qasba PK (junio de 2001). "La estructura cristalina de la lactosa sintasa revela un gran cambio conformacional en su componente catalítico, la beta1,4-galactosiltransferasa-I". Revista de Biología Molecular . 310 (1): 205–18. doi : 10.1006 / jmbi.2001.4757 . PMID 11419947 .
↑ ^a ^b Amado, M .; Almeida, R .; Schwientek, T .; Clausen, H. (6 de diciembre de 1999). "Identificación y caracterización de grandes familias de genes de galactosiltransferasas: galactosiltransferasas para todas las funciones". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 1473 (1): 35–53. doi : 10.1016 / s0304-4165 (99) 00168-3 . ISSN 0006-3002 . PMID 10580128 .
↑ Ramakrishnan, Boopathy; Boeggeman, Elizabeth; Qasba, Pradman K. (15 de marzo de 2002). "Beta-1,4-galactosiltransferasa y lactosa sintasa: dispositivos mecánicos moleculares". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 291 (5): 1113-1118. doi : 10.1006 / bbrc.2002.6506 . ISSN 0006-291X . PMID 11883930 .

enlaces externos

Lactosa + sintasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .

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[:0-1] Ramakrishnan B, Qasba PK (junio de 2001). "La estructura cristalina de la lactosa sintasa revela un gran cambio conformacional en su componente catalítico, la beta1,4-galactosiltransferasa-I". Revista de Biología Molecular . 310 (1): 205–18. doi : 10.1006 / jmbi.2001.4757 . PMID 11419947 .

[:2-2] Amado, M .; Almeida, R .; Schwientek, T .; Clausen, H. (6 de diciembre de 1999). "Identificación y caracterización de grandes familias de genes de galactosiltransferasas: galactosiltransferasas para todas las funciones". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 1473 (1): 35–53. doi : 10.1016 / s0304-4165 (99) 00168-3 . ISSN 0006-3002 . PMID 10580128 .

[:1-3] Ramakrishnan, Boopathy; Boeggeman, Elizabeth; Qasba, Pradman K. (15 de marzo de 2002). "Beta-1,4-galactosiltransferasa y lactosa sintasa: dispositivos mecánicos moleculares". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 291 (5): 1113-1118. doi : 10.1006 / bbrc.2002.6506 . ISSN 0006-291X . PMID 11883930 .

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