Leghemoglobina (también leghemoglobina o legoglobin ) es un transportador de oxígeno phytoglobin encontrado en los fijadores de nitrógeno nódulos de las raíces de leguminosas plantas. Es producido por estas plantas en respuesta a la colonización de las raíces por bacterias fijadoras de nitrógeno, denominadas rizobios , como parte de la interacción simbiótica entre la planta y la bacteria: las raíces no colonizadas por Rhizobium no sintetizan leghemoglobina. La leghemoglobina tiene similitudes químicas y estructurales cercanas a la hemoglobina y, como la hemoglobina, es de color rojo. Originalmente se pensó que el hemoEl grupo protésico para la leghemoglobina vegetal fue proporcionado por el simbionte bacteriano dentro de los nódulos simbióticos de la raíz. [1] [2] Sin embargo, el trabajo posterior muestra que la planta hospedante expresa fuertemente los genes de biosíntesis de hemo dentro de los nódulos, y que la activación de esos genes se correlaciona con la expresión del gen de la leghemoglobina en los nódulos en desarrollo. [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] [10]
Leghemoglobina | |
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Identificadores | |
Símbolo | Leghemoglobina |
InterPro | IPR001032 |
Coincide con todas las "perichytophytoglobins" de 3/3 veces. Lo mismo para PS00208. |
Leghemoglobina, sitio de unión al hierro | |
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Identificadores | |
Símbolo | Leghemoglobin_Fe_BS |
InterPro | IPR019824 |
PROSITE | PS00208 |
En plantas colonizadas por Rhizobium , como la alfalfa o la soja , la presencia de oxígeno en los nódulos radiculares reduciría la actividad de la nitrogenasa sensible al oxígeno , que es una enzima responsable de la fijación del nitrógeno atmosférico. Se ha demostrado que la leghemoglobina amortigua la concentración de oxígeno libre en el citoplasma de las células vegetales infectadas para garantizar el correcto funcionamiento de los nódulos de las raíces. Dicho esto, la fijación de nitrógeno es un proceso extremadamente costoso desde el punto de vista energético, por lo que la respiración aeróbica , que requiere una alta concentración de oxígeno, es necesaria en las células del nódulo de la raíz. [11] La leghemoglobina mantiene una concentración de oxígeno libre que es lo suficientemente baja para permitir que funcione la nitrogenasa, pero una concentración de oxígeno total lo suficientemente alta (libre y unido a la leghemoglobina) para la respiración aeróbica.
Otras plantas, como Casuarina spp., Que son plantas actinoríticas , producen una hemoglobina en sus nódulos radiculares simbióticos. [12]
Estructura
Las leghemoglobinas son proteínas monoméricas con una masa de alrededor de 16 kDa y son estructuralmente similares a la mioglobina . [13] Una proteína leghemoglobina consiste en un hemo unido a un hierro y una cadena polipeptídica (la globina). [13] Similar a la mioglobina y la hemoglobina, el hierro del hemo se encuentra en su estado ferroso in vivo y es la fracción que se une al oxígeno. [13] A pesar de las similitudes en el mecanismo de unión del oxígeno entre la leghemoglobina y la hemoglobina animal, y el hecho de que la leghemoglobina y la hemoglobina animal evolucionaron a partir de un ancestro común, existe una diferencia en la secuencia de aminoácidos entre estas proteínas en aproximadamente el 80% de las posiciones. [13]
Las afinidades de unión al oxígeno de las leghemoglobinas son entre 11 y 24 veces mayores que las afinidades de unión al oxígeno de la mioglobina del cachalote. [14] Las diferencias en las afinidades se deben a tasas diferenciales de asociación entre los dos tipos de proteínas. [14] Una explicación de este fenómeno es que en la mioglobina, una molécula de agua unida se estabiliza en un bolsillo que rodea al grupo hemo. Este grupo de agua debe desplazarse para que el oxígeno se una. Esa agua no está unida en el bolsillo análogo de la leghemoglobina, por lo que es más fácil que una molécula de oxígeno se acerque al hemo de la leghemoglobina. [13] La leghemoglobina tiene una tasa de disociación de oxígeno lenta, similar a la mioglobina. [15] Al igual que la mioglobina y la hemoglobina, la leghemoglobina tiene una alta afinidad por el monóxido de carbono. [15]
Los grupos hemo son los mismos en todas las leghemoglobinas conocidas, pero la secuencia de aminoácidos de la globina difiere ligeramente según la cepa bacteriana y la especie de leguminosa. [13] Incluso dentro de una planta leguminosa, pueden existir múltiples isoformas de leghemoglobinas. Estos a menudo difieren en la afinidad por el oxígeno y ayudan a satisfacer las necesidades de una célula en un entorno particular dentro del nódulo. [dieciséis]
Debate sobre la función principal
Los resultados de un estudio de 1995 sugirieron que la baja concentración de oxígeno libre en las células de los nódulos de las raíces se debe en realidad a la baja permeabilidad al oxígeno de las células de los nódulos de las raíces. [17] De ello se deduce que el objetivo principal de la leghemoglobina es eliminar el oxígeno libre limitado de la célula y llevarlo a las mitocondrias para que respiren. Pero los científicos de un artículo posterior de 2005 sugieren que la leghemoglobina es responsable tanto de amortiguar la concentración de oxígeno como del suministro de oxígeno a las mitocondrias. [18] Sus estudios de knockout de leghemoglobina mostraron que la leghemoglobina en realidad disminuye significativamente la concentración de oxígeno libre en las células del nódulo de la raíz, y que la expresión de nitrogenasa se eliminó en mutantes de knockout de leghemoglobina, presumiblemente debido a la degradación de la nitrogenasa con alta concentración de oxígeno libre. Su estudio también mostró una relación ATP / ADP más alta en células de nódulos de raíces de tipo salvaje con leghemoglobina activa, lo que sugiere que la leghemoglobina también ayuda con el suministro de oxígeno para la respiración.
Otras hemoglobinas vegetales
Desde entonces, las globinas se han identificado como una proteína común a muchos taxones de plantas, no restringida a los simbióticos. A la luz de este descubrimiento, se ha propuesto que el término fitoglobinas se utilice para referirse a las globinas vegetales en general. [19]
Las fitoglobinas se pueden dividir en dos clados. El tipo de 3/3 contiene las Clases I y II de fitoglobinas de angiospermas y es el común a todos los eucariotas ( HGT de una flavohemoglobina bacteriana). La leghemoglobina sensu stricto es una fitoglobina de clase II. El tipo "TrHb2" de 2/2 veces contiene la clase III en la nomenclatura de las angiospermas y parece ser adquirido de Chloroflexi por el antepasado de las plantas terrestres. [19]
Uso comercial
Impossible Foods solicitó a la FDA estadounidense su aprobación para usar leghemoglobina de soja en los alimentos como un análogo de la hemoglobina derivada de la carne . [20] [21] La aprobación de la FDA se produjo en julio de 2019, [22] que luego fue confirmada el 3 de mayo de 2021 por un tribunal de apelaciones federal de San Francisco, en un fallo que rechazó una demanda presentada por la defensa sin fines de lucro. organización Centro de Seguridad Alimentaria . [23] [24] Actualmente se utiliza en sus productos para imitar el color, el sabor y la textura de la carne. [25]
Ver también
- Hemocianina
- Hemoglobina
- Mioglobina
- Fitoglobina
Referencias
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Otras lecturas
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- La 'salsa secreta' de Impossible Burger destaca los desafíos de la tecnología alimentaria
- Actualizaciones La FDA anuncia la fecha de vigencia de la regla final que agrega leghemoglobina de soja a la lista de aditivos colorantes exentos de certificación