Fitoglobina
Las fitoglobinas son proteínas de plantas globulares (algas y plantas terrestres) clasificadas en la superfamilia de las globinas , que contienen un hemo, i . e . protoporfirina IX -Fe, grupo protésico. Las primeras fitoglobinas conocidas son las leghemoglobinas , descubiertas en 1939 por Kubo después de un análisis espectroscópico y químico del pigmento rojo de los nódulos de la raíz de la soja . [1] Unas décadas después del informe de Kubo, la cristalización de una fitoglobina de altramuz (conocida como leghemoglobina) por Vainshtein y colaboradores reveló que la estructura terciaria de esta proteína y la de la mioglobina del cachalotefue notablemente similar, lo que indica que la fitoglobina descubierta por Kubo realmente correspondía a una globina. [2]
Las fitoglobinas (abreviadas como Phytogbs) se distribuyen de forma ubicua en las plantas, ya que se han identificado en las algas y plantas terrestres, incluidas las briofitas primitivas y las monocotiledóneas y dicotiledóneas evolucionadas . Se pueden clasificar de la siguiente manera: [3] [4]
Las globinas simbióticas no leguminosas (SymPhytogbs) [4] se encuentran dispersas entre Phytogb1 y Phytogb2. [3] Las globinas simbióticas generalmente proporcionan oxígeno a las bacterias simbióticas que realizan la fijación de nitrógeno. En las legumbres, las bacterias son rizobios , pero en algunas plantas actinomicetas , el actinomiceto Frankia hace el trabajo. [3]
Los phytogb están codificados por genes interrumpidos por 3 intrones (aunque se ha detectado un gen phytogb que contiene 4 intrones en el musgo Physcomitrella patens ). [5] El primer y tercer intrón de los genes fitogb están localizados en la misma posición que los genes de la mioglobina , lo que sugiere que los genes fitogb y mioglobina evolucionaron a partir de un ancestro común hace más de 600 millones de años. [6] Go predijo la existencia de un segundo intrón en los genes phytogb mediante análisis teórico, [7] que se verificó mediante la clonación y secuenciación de genes lb de soja por Marker y colaboradores. [8]
Los fitogbs son proteínas monoméricas cuya masa molecular varía de ~ 17 a ~ 19 kDa. Sin embargo, a concentraciones altas (más de 1 mM), Phytogbs puede formar dímeros. La cadena polipeptídica Phytogbs se pliega en una disposición particular de 6 a 7 hélices (nombradas con letras de la A a la H) conocida como pliegue de globina que forma un bolsillo hidrófobo donde se encuentra el hemo. Se han identificado dos tipos de pliegue de globina en Phytogbs: el pliegue 3/3 y 2/2, [9] [10] donde las hélices A, E y F se superponen con las hélices B, G y H y las hélices B y E se superponen a las hélices G y H, respectivamente.
Al igual que otras globinas, el hemo-Fe en Phytogbs está coordinado en la región proximal por un aminoácido His (denominado His proximal). La región distal de hemo-Fe puede estar ocupada por una variedad de ligandos (como oxígeno y óxido nítrico ) o un aminoácido distal (frecuentemente His), dando lugar a Phytogbs pentacoordinados o hexacoordinados, respectivamente. Phytogbs2, SymPhytogbs y Lbs son predominantemente pentacoordenadas, mientras que Phytogbs1 son predominantemente hexacoordenadas y Phytogbs0 y Phytogbs3 son una combinación de penta y hexacoordenadas. [4] La coordinación hemo-Fe es esencial para la función de Phytogb (y otras globinas) porque regula la tasa de unión y liberación de ligando como consecuencia de las constantes cinéticas k on yk off , respectivamente. Por ejemplo, la afinidad de la soja Lb y el arroz Phytogb1 por el O 2 ( K O 2 ) es moderada y muy alta porque k on es 130 y 68 mM −1 s −1 , k off es 5.6 y 0.038 s −1 y K O 2 ( i . e . el O 2 -affinity resultante de k en / k off ) es 23 y 1800 mM -1 , respectivamente. [11] Esto indica que la soja Lb podría funcionar como un O2 proteína de almacenamiento o transporte y que la función de Phytogb1 del arroz (y otras Phytogbs hexacoordenadas) podría ser distinta del transporte de O 2 porque la alta afinidad de esta proteína por el O 2 resulta de una constante k off extremadamente baja . [12]
