En enzimología , una leucoantocianidina reductasa ( EC 1.17.1.3 ) (LAR, también conocida como leucocianidina reductasa o LCR) es una enzima que cataliza la reacción química.
Leucoantocianidina reductasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.17.1.3 | |||||||
No CAS. | 93389-48-1 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- (2R, 3S) -catequina + NADP + + H 2 O 2,3-trans-3,4-cis-leucocianidina + NADPH + H +
Los 3 sustratos de esta enzima son (2R, 3S) -catequina , NADP + y H 2 O , mientras que sus 3 productos son 2,3-trans-3,4-cis-leucocianidina , NADPH y H + .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre los grupos CH o CH 2 con NAD + o NADP + como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es (2R, 3S) -catequina: NADP + 4-oxidorreductasa . Esta enzima también se llama leucocianidina reductasa . Esta enzima participa en la biosíntesis de flavonoides .
La enzima se puede encontrar en la planta Hedysarum sulphurescens y en Vitis vinifera (uva). [1]
Referencias
- ^ Maugé C, Granier T, d'Estaintot BL, Gargouri M, Manigand C, Schmitter JM, Chaudière J, Gallois B (abril de 2010). "Estructura cristalina y mecanismo catalítico de la leucoantocianidina reductasa de Vitis vinifera ". J. Mol. Biol . 397 (4): 1079–91. doi : 10.1016 / j.jmb.2010.02.002 . PMID 20138891 .
Otras lecturas
- Tanner GJ, Kristiansen KN (1993). "Síntesis de leucocianidina 3,4-cis- [3H] y reducción enzimática a catequina". Anal. Biochem . 209 (2): 274–7. doi : 10.1006 / abio.1993.1119 . PMID 8470799 .
- Tanner GJ, Francki KT, Abrahams S, Watson JM, Larkin PJ, Ashton AR (2003). "Biosíntesis de proantocianidina en plantas. Purificación de leucoantocianidina reductasa de leguminosas y clonación molecular de su ADNc" . J. Biol. Chem . 278 (34): 31647–56. doi : 10.1074 / jbc.M302783200 . PMID 12788945 .