La maltasa-glucoamilasa intestinal es una enzima que en los seres humanos está codificada por el gen MGAM . [5] [6]
MGAM |
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![PDB 2qly EBI.png](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) |
Estructuras disponibles |
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PDB | Búsqueda humana UniProt: PDBe RCSB |
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Lista de códigos de identificación de PDB |
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2QLY , 2QMJ , 3CTT , 3L4T , 3L4U , 3L4V , 3L4W , 3L4X , 3L4Y , 3L4Z , 3TON , 3TOP |
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Identificadores |
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Alias | MGAM , MG, MGA, maltasa glucoamilasa |
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Identificaciones externas | OMIM : 154360 MGI : 1203495 HomoloGene : 130099 GeneCards : MGAM |
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Ubicación de genes ( humanos ) |
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![Cromosoma 7 (humano)](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Chr. | Cromosoma 7 (humano) [1] |
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| Banda | 7q34 | Comienzo | 141.907.813 pb [1] |
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Final | 142,106,747 pb [1] |
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Ubicación de genes ( ratón ) |
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![Cromosoma 6 (ratón)](data:image/gif;base64,R0lGODlhAQABAIAAAAAAAP///yH5BAEAAAAALAAAAAABAAEAAAIBRAA7) | Chr. | Cromosoma 6 (ratón) [2] |
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| Banda | 6 | 6 B1 | Comienzo | 40,628,831 pb [2] |
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Final | 40,769,123 pb [2] |
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Ontología de genes |
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Función molecular | • actividad hidrolasa, que actúa sobre enlaces glicosilo • actividad maltosa alfa-glucosidasa • actividad hidrolasa, hidrolizando compuestos de O-glicosilo • actividad catalítica • actividad alfa-1,4-glucosidasa • actividad hidrolasa • actividad amilasa • glucano 1,4-alfa-glucosidasa actividad • de unión a carbohidratos • actividad alfa-glucosidasa
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Componente celular | • componente integral de la membrana • plasma membrana • apical plasma membrana • extracelular exosome • membrana • terciaria gránulo de membrana • ficolina-1 rica en membrana gránulo
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Proceso biológico | • digestión de polisacáridos • metabolismo • proceso catabólico del almidón • proceso metabólico de la maltosa • desgranulación de neutrófilos • proceso metabólico de carbohidratos
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Fuentes: Amigo / QuickGO |
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Ortólogos |
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Especies | Humano | Ratón |
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Entrez | | |
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Ensembl | |
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ENSG00000257335 ENSG00000282607 |
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UniProt | | |
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RefSeq (ARNm) | | |
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NM_001171003 NM_001368875 |
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RefSeq (proteína) | | |
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Ubicación (UCSC) | Crónicas 7: 141,91 - 142,11 Mb | Crónicas 6: 40,63 - 40,77 Mb |
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Búsqueda en PubMed | [3] | [4] |
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Wikidata |
Ver / editar humano | Ver / Editar mouse |
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La maltasa-glucoamilasa es una enzima digestiva alfa-glucosidasa. Consta de dos subunidades con diferente especificidad de sustrato. Los estudios de enzimas recombinantes han demostrado que su dominio catalítico N-terminal tiene la mayor actividad contra la maltosa , mientras que el dominio C-terminal tiene una especificidad de sustrato más amplia y una actividad contra los oligómeros de glucosa. [7] En el intestino delgado, esta enzima trabaja en sinergia con la sacarasa-isomaltasa y la alfa-amilasa para digerir la gama completa de almidones dietéticos .
El gen MGAM, que se encuentra en el cromosoma 7q34 [8] , codifica la proteína Maltasa-Glucoamilasa. Un nombre alternativo para la maltasa-glucoamilasa es glucano 1,4-alfa-glucosidasa. [9]
La maltasa-glucoamilasa es una enzima unida a la membrana ubicada en las paredes intestinales. Este revestimiento del intestino forma lo que se llama un borde en cepillo por el que deben pasar los alimentos para que los intestinos los absorban. [10]
Esta enzima es parte de una familia de enzimas llamada Familia 31 de la glucohidrasa (GH31). Esto se debe al mecanismo digestivo de la enzima. Las enzimas GH31 se someten a lo que se conoce como el mecanismo de doble desplazamiento de Koshland [11] en el que se produce una etapa de glicolesilación y desglicosilación, lo que resulta en la retención de la configuración general del centro anomérico. [12]
Maltasa N-terminal
La unidad enzimática N-terminal maltasa-glucoamilasa está compuesta a su vez por 5 dominios proteicos específicos. El primero de los 5 dominios de proteínas consiste en un dominio de trébol de tipo P [13] que contiene un dominio rico en cisteína. El segundo es un dominio sándwich beta N-terminal, identificado mediante dos hojas plegadas beta antiparalelas. El tercer y mayor dominio consiste en un dominio de tipo barril catalítico (beta / alfa) que contiene dos bucles insertados. Los dominios cuarto y quinto son dominios C-terminales, similares al dominio sándwich beta N-terminal. La maltasa-glucoamilasa N-terminal no tiene los sitios activos de unión al azúcar + 2 / + 3 y, por lo tanto, no puede unirse a sustratos más grandes. El dominio N-terminal muestra su afinidad enzimática óptima por los sustratos maltosa, maltotriosa, maltotetrosa y maltopentosa.
Glucase C-terminal
La unidad enzimática glucase C-terminal contiene sitios de unión adicionales, lo que le permite unirse a sustratos más grandes para la digestión catalítica. [10] Originalmente se entendió que la estructura cristalina de la maltasa-glucoamilasa era inherentemente similar en todos los extremos N y C-terminales. Estudios posteriores han encontrado que el extremo C está compuesto por 21 residuos de aminoácidos más que el extremo N, lo que explica su diferencia de función. La sacarasa-isomaltasa –– ubicada en el cromosoma 3q26–– tiene una estructura cristalina similar a la maltasa-glucoamilasa y trabaja en conjunto en el intestino delgado humano. Se derivan de un ancestro común, ya que ambos provienen de la misma familia GH31. [8] Como resultado de tener propiedades similares, ambas enzimas trabajan juntas en el intestino delgado para convertir el almidón consumido en glucosa para obtener energía metabólica. La diferencia entre estas dos enzimas es que la maltasa-glucoamilasa tiene una actividad específica en el enlace 1-4 del azúcar, mientras que en SI tiene una actividad específica en el enlace 1-6. [10]