En enzimología , una peroxidasa de manganeso ( EC 1.11.1.13 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
peroxidasa de manganeso | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.11.1.13 | |||||||
No CAS. | 114995-15-2 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- 2 Mn (II) + 2 H + + H 2 O 22 Mn (III) + 2 H 2 O
Los 3 substratos de esta enzima son Mn (II) , H + , y H 2 O 2 , mientras que sus dos productos son Mn (III) y H 2 O .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre un peróxido como aceptor (peroxidasas). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es Mn (II): oxidorreductasa de peróxido de hidrógeno . Otros nombres de uso común incluyen peroxidasa-M2 y peroxidasa dependiente de Mn (oxidante de NADH) . Emplea un cofactor , hemo . Esta enzima necesita Ca 2+ para su actividad.
Los hongos de la pudrición blanca secretan esta enzima para ayudar a la degradación de la lignina .
Descubrimiento y caracterización
La peroxidasa de manganeso (comúnmente conocida como MnP) fue descubierta en 1985 simultáneamente por los grupos de investigación de Michael H. Gold [1] y Ronald Crawford [2] en el hongo Phanerochaete chrysosporium . La proteína fue secuenciada genéticamente en P. chrysoporium en 1989. [3] Se cree que la enzima es exclusiva de Basidiomycota ya que aún no se ha encontrado ninguna especie de bacteria , levadura o moho que la produzca naturalmente.
Mecanismo de reacción
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/d/da/Manganese_peroxidase_mechanism.png/220px-Manganese_peroxidase_mechanism.png)
La catálisis de MnP ocurre en una serie de reacciones irreversibles de oxidación-reducción ( redox ) que siguen un mecanismo de ping-pong con cinéticas de segundo orden . [4] En el primer paso del ciclo catalítico, H 2 O 2 , o un peróxido orgánico , ingresa al sitio activo de MnP. Allí, el oxígeno en H 2 O 2 se une a un ion Fe (III) en el cofactor hemo para formar un complejo de peróxido de hierro. Se transfieren dos electrones del Fe 3+ al peróxido, rompiendo el enlace oxígeno-peróxido para formar H 2 O y un complejo de radicales oxo-porfirina Fe (IV) . Este intermedio oxidado se conoce como Compuesto I de MnP. El Compuesto I de MnP luego se une a un ion Mn (II) monoquelado , que dona un electrón para apagar el radical y formar el Compuesto II de Mn (III) y MnP, un oxo de Fe (IV). complejo de porfirina. El compuesto II de MnP oxida otro ión Mn (II) a Mn (III) y se reduce mediante la reacción de dos iones H + y el oxígeno unido al hierro. Esto reforma el ion Fe (III) en el hemo y libera una segunda molécula de agua. [5] Hay muchas desviaciones de este ciclo catalítico tradicional. El compuesto I de MnP se puede usar para oxidar Mn (II) libre, ferrocianuro , así como compuestos fenólicos y otros compuestos aromáticos . [6]
Quelantes
El Mn (III) es inestable en medios acuosos , por lo que el MnP lo libera como un quelato de Mn (III) - ácido carboxílico . Existe una variedad de quelantes de ácidos carboxílicos que incluyen oxalato , malonato , tartrato y lactato ; sin embargo, el oxalato es el más común. La estructura de la peroxidasa favorece los quelatos de Mn (III) sobre los iones libres de Mn (III). El quelato de Mn (III) interactúa con el sitio activo para facilitar la liberación del producto de la enzima. [7] El quelante puede tener un efecto sobre la velocidad cinética e incluso sobre la reacción catalizada. Si el sustrato Mn (II) está quelado con lactato, MnP cataliza en cambio la evolución de O 2 . Sin embargo, esta reacción secundaria tiene poco impacto en la actividad enzimática porque sigue una cinética de tercer orden más lenta. [4]
Estudios estructurales
![](http://wikiimg.tojsiabtv.com/wikipedia/commons/thumb/b/b0/Manganese_Peroxidase.png/220px-Manganese_Peroxidase.png)
A finales de 2007, se han resuelto 6 estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1MN1 , 1MN2 , 1YYD , 1YYG , 1YZP y 1YZR .
Aunque la MnP, como otras peroxidasas de lignina , es una peroxidasa de Clase II , tiene una estructura terciaria similar a las peroxidasas procarióticas de Clase I, pero contiene puentes disulfuro como las peroxidasas de Clase III en las plantas. [8] MnP tiene una estructura globular que contiene 11-12-hélices, dependiendo de la especie que se produce en. Se estabiliza por 10 cistina amino ácido residuos que forman 5 puentes disulfuro, uno de los cuales está cerca de la C-terminal área . El sitio activo contiene un cofactor hemo que está unido por dos iones Ca 2+ , uno por encima y otro por debajo del hemo. Cerca del propionato de hemo interno hay tres residuos ácidos que se utilizan para estabilizar el Mn (II) o el Mn (III) cuando se une a la enzima. Los residuos específicos varían entre especies, pero se conserva su número y ubicación relativa en la proteína plegada. Hay un total de 357 residuos de aminoácidos en el MnP de P. chrysosoporium y un número similar en las enzimas producidas por otros basidomicetos. [9]
Importancia bioquímica
La función principal de los iones Mn (III) producidos por MnP es la oxidación y degradación de la lignina. [10] Para este propósito, los basidomicetos secretan MnP, en lugar de Mn (III), y la enzima funciona fuera de la célula fúngica. Los iones Mn (III) de MnP pueden oxidar los compuestos fenólicos en la lignina directamente, pero también pueden oxidar algunos compuestos orgánicos de azufre y ácidos grasos insaturados . Esta oxidación forma radicales tiilo y peroxilo, que en presencia de O 2 , pueden oxidar la lignina o reaccionar con agua para formar H 2 O 2 . [11] [12] El ion Mn 3+ en sí mismo puede degradar la lignina catalizando escisiones de alquil - arilo y oxidación del carbono α en fenoles. [13]
Regulación
La actividad de MnP se controla mediante regulación transcripcional . MnP se regula al alza por aumentos en las concentraciones extracelulares de Mn (II) [14] y H 2 O 2 . Se ha encontrado que el aumento de la concentración de O 2 y el estrés por calor también activan el MnP. [15]
Referencias
- ^ Glenn JK, Gold MH (noviembre de 1985). "Purificación y caracterización de una peroxidasa dependiente de Mn (II) extracelular del basidiomiceto degradante de lignina, Phanerochaete chrysosporium". Arco. Biochem. Biophys . 242 (2): 329–41. doi : 10.1016 / 0003-9861 (85) 90217-6 . PMID 4062285 .
- ^ Paszcynski A, Huynh VB, Crawford R (agosto de 1985). "Actividades enzimáticas de una peroxidasa extracelular, dependiente de manganeso de Phanerochaete chrysosporium " . FEMS Microbiol. Lett . 29 (1–2): 37–41. doi : 10.1111 / j.1574-6968.1985.tb00831.x .
- ^ Pribnow D, Mayfield MB, Nipper VJ, Brown JA, Gold MH (marzo de 1989). "Caracterización de un ADNc que codifica una peroxidasa de manganeso, del basidiomiceto que degrada la lignina Phanerochaete chrysosporium" . J. Biol. Chem . 264 (9): 5036–40. PMID 2925681 .
- ^ a b Wariishi H, Valli K, Gold MH (noviembre de 1992). "Oxidación de manganeso (II) por manganeso peroxidasa del basidiomiceto Phanerochaete chrysosporium . Mecanismo cinético y papel de los quelantes" . J. Biol. Chem . 267 (33): 23688–95. PMID 1429709 .
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- ^ Heinfling A, Ruiz-Dueñas FJ, Martínez MJ, Bergbauer M, Szewzyk U, Martínez AT (mayo de 1998). "Un estudio sobre sustratos reductores de peroxidasas oxidantes de manganeso de Pleurotus eryngii y Bjerkandera adusta" . FEBS Lett . 428 (3): 141–6. doi : 10.1016 / s0014-5793 (98) 00512-2 . PMID 9654123 . S2CID 39842460 .
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Otras lecturas
- Glenn JK, Akileswaran L, Gold MH (1986). "La oxidación de Mn (II) es la función principal de la peroxidasa de Mn extracelular de Phanerochaete chrysosporium". Arco. Biochem. Biophys . 251 (2): 688–96. doi : 10.1016 / 0003-9861 (86) 90378-4 . PMID 3800395 .
- Paszczynski A, Huynh VB, Crawford R (1986). "Comparación de ligninasa-I y peroxidasa-M2 del hongo de pudrición blanca Phanerochaete chrysosporium". Arco. Biochem. Biophys . 244 (2): 750–65. doi : 10.1016 / 0003-9861 (86) 90644-2 . PMID 3080953 .
- Wariishi H, Akileswaran L, Gold MH (1988). "Manganeso peroxidasa del basidiomiceto Phanerochaete chrysosporium: caracterización espectral de los estados oxidados y el ciclo catalítico". Bioquímica . 27 (14): 5365–5370. doi : 10.1021 / bi00414a061 . PMID 3167051 .