De Wikipedia, la enciclopedia libre
Saltar a navegación Saltar a búsqueda
Receptor de manosa de macrófagos
Identificadores
SímboloMMR
Membranome56
receptor de manosa, C tipo 1
Identificadores
SímboloMRC1
Alt. simbolosCD206
Gen NCBI4360
HGNC7228
OMIM153618
RefSeqNM_002438
UniProtP22897
Otros datos
LugarChr. 10 p13
Buscar
EstructurasModelo suizo
DominiosInterPro
receptor de manosa, C tipo 2
Identificadores
SímboloMRC2
Alt. simbolosCD280
Gen NCBI9902
HGNC16875
RefSeqNM_006039
UniProtQ9UBG0
Otros datos
LugarChr. 17 q23
Buscar
EstructurasModelo suizo
DominiosInterPro

El receptor de manosa ( C lustre de D ifferentiation 206, CD206 ) es una lectina de tipo C presente principalmente en la superficie de los macrófagos , inmaduros células dendríticas y las células endoteliales hepáticas sinusoidal, pero también se expresa en la superficie de células de la piel tales como humano dérmica fibroblastos y queratinocitos . [1] [2] Es el primer miembro de una familia de receptores endocíticos que incluye Endo180 (CD280) , PLA2R tipo M y DEC-205 (CD205) . [3]

El receptor reconoce residuos terminales de manosa , N -acetilglucosamina y fucosa en glucanos unidos a proteínas [4] que se encuentran en la superficie de algunos microorganismos , desempeñando un papel tanto en el sistema inmunológico innato como en el adaptativo . Las funciones adicionales incluyen la eliminación de glicoproteínas de la circulación, incluidas las hormonas glicoproteicas sulfatadas y las glicoproteínas liberadas en respuesta a eventos patológicos . [5] El receptor de manosa se recicla continuamente entre la membrana plasmática y el endosoma.compartimentos de una manera dependiente de la clatrina . [6]

Estructura [ editar ]

Organización del dominio [ editar ]

Organización del dominio del receptor de manosa, adaptado de Introducción a la glicobiología . [7]

El receptor de manosa es una proteína transmembrana de tipo I , con un extremo N extracelular y un extremo C intracelular . Primero se sintetiza como un precursor inactivo, pero se escinde proteolíticamente a su forma activa en el aparato de Golgi . [8] La porción extracelular del receptor está compuesta por 8 dominios de reconocimiento de carbohidratos de tipo C (CRD) consecutivos más cercanos a la membrana plasmática, seguidos de un dominio repetido de fibronectina tipo II único y un dominio rico en cisteína N-terminal . La cola citoplasmática no es capaz de transducción de señales.de forma aislada, ya que carece de los motivos de señalización apropiados. [9]

Dominio rico en cisteína N-terminal [ editar ]

El dominio rico en cisteína N-terminal es homólogo a la cadena B de ricina y se une a restos de azúcar sulfatados, con una afinidad particularmente alta por los restos de N- acetilgalactosamina y galactosa sulfatados en las posiciones 3 y 4 de sus anillos de piranosa . [10]

Otros ligandos incluyen sulfatos de condroitina A y B, así como sulfatados Lewis x y Lewis a estructuras. [6] El receptor de manosa es el único miembro de la familia en el que este dominio es funcional. [5]

El dominio rico en cisteína N-terminal del receptor de manosa (rosa) se unió a su ligando N- acetilgalactosamina sulfatado (cian). ID de PBD: 1DQO

Dominio repetido de fibronectina tipo II [ editar ]

El dominio de repetición de fibronectina tipo II se conserva entre todos los miembros de la familia de receptores de manosa. Los colágenos I-IV se unen a esta región con alta afinidad, mientras que el colágeno V se une sólo débilmente. A través de este dominio, el receptor de manosa internaliza el colágeno en los macrófagos y las células sinusoidales del hígado , independientemente de la actividad lectina del receptor. [9] Junto con el dominio rico en cisteína N-terminal, este dominio es el más conservado entre ratones y humanos (92%). [8]

Dominios de reconocimiento de carbohidratos de tipo C (CRD) [ editar ]

Los 8 CRD en tándem en la región extracelular del receptor de manosa comparten solo un 30% de homología entre sí. Cada uno de ellos contiene al menos algunos de los residuos de aminoácidos necesarios para la unión de Ca 2+ y ligando, común a los CRD funcionales de tipo C. Solo los CRD 4 y 5 contienen todos los residuos necesarios para la unión del azúcar, formando un núcleo de unión al ligando resistente a proteasas . El ligando más común son los residuos terminales de manosa, pero también se unen N -acetilglucosamina y fucosa. [8]

La principal interacción entre CRD-4 y su ligando de azúcar es a través de la ligación directa al Ca 2+ conservado en el sitio de unión del azúcar, de manera similar al mecanismo de unión de la lectina de unión a manano (MBL). Sin embargo, una cuarta parte de la energía libre de la unión del azúcar está asociada con las interacciones de apilamiento hidrofóbicas formadas entre una cara del anillo de azúcar y la cadena lateral de un residuo de tirosina conservado en el sitio de unión, que no se ve en MBL. A pesar de las similitudes en la unión de manosa entre el receptor de manosa y MBL, estas diferencias sugieren que la unión de manosa por el receptor de manosa evolucionó por separado a la de otras lectinas de tipo C. [11]

Individualmente, los CRD se unen a la manosa con solo una afinidad débil. Se cree que la unión de alta afinidad es el resultado de la agrupación de múltiples CRD. Esta agrupación permite la unión de ligandos ramificados, multivalentes , como los oligosacáridos unidos a N con alto contenido de manosa . [12]

Conformación [ editar ]

Se ha sugerido que el receptor de manosa puede existir en al menos dos conformaciones estructurales diferentes . Los CRD de tipo C están separados por regiones enlazadoras de 10-20 aminoácidos que contienen varios residuos de prolina , cuya cadena lateral cíclica es bastante rígida y favorece una conformación en la que el dominio rico en cisteína N-terminal se extiende lo más lejos posible. de la membrana plasmática como sea posible. [13]

Alternativamente, las interacciones entre los CRD vecinos pueden mantenerlos muy próximos entre sí y hacer que la región extracelular del receptor se doble, poniendo el dominio rico en cisteína N-terminal en estrecho contacto con los CRD. Esto colocaría los CRD 4 y 5 más alejados de la membrana para maximizar su interacción con ligandos potenciales. La resistencia a la proteólisis mostrada por los CRD 4 y 5 sugiere que se producen interacciones físicas entre los dos dominios, lo que respalda la existencia de esta conformación en forma de U. [13]

Se cree que las transiciones entre estas dos conformaciones ocurren de una manera dependiente del pH, regulando la selectividad y liberación del ligando durante la endocitosis. Se cree que el pH más bajo y ácido de los primeros endosomas es responsable de la liberación de ligandos. [13]

Procesamiento proteolítico [ editar ]

Una forma funcional y soluble del receptor de manosa se produce tras la escisión proteolítica de la forma unida a la membrana por las metaloproteasas que se encuentran en el entorno extracelular. [14] [15]

La proteína soluble consiste en toda la región extracelular del receptor y puede estar involucrada en el transporte de proteínas manosiladas fuera de los sitios de inflamación . [9] Se ha demostrado que la eliminación del receptor de manosa de los macrófagos aumenta con el reconocimiento de patógenos fúngicos como Candida albicans y Aspergillus fumigatus , lo que sugiere que la forma soluble puede desempeñar un papel en el reconocimiento de patógenos fúngicos. De esta manera, el equilibrio entre el receptor de manosa soluble y unido a la membrana podría afectar a la selección de hongos patógenos durante el curso de la infección. [dieciséis]

Glicosilación [ editar ]

El receptor de manosa está muy glicosilado y sus sitios de glicosilación ligados a N están altamente conservados entre ratones y humanos, lo que indica un papel importante para esta modificación postraduccional . La presencia de residuos de ácido siálico en glicanos N-ligados del receptor de manosa es importante por su papel en la unión de glicoproteínas sulfatadas y manosiladas. La sialilación regula la multimerización del receptor, que se sabe que influye en la unión a las glicoproteínas sulfatadas. También se sabe que los residuos de ácido siálico terminales son necesarios para unirse a glicanos manosilados. La ausencia de ácido siálico reduce la capacidad de los receptores para unirse e internalizar glicanos manosilados, pero no afecta su localización en la membrana plasmática ni su actividad endocítica. [9][17]

Función [ editar ]

Fagocitosis de patógenos [ editar ]

Varios microorganismos patógenos, incluidos C. albicans , [15] [18] Pneumocystis carinii [19] [20] y Leishmania donovani [21] [22] presentan glucanos en sus superficies con residuos terminales de manosa que son reconocidos por el C- tipo CRD del receptor de manosa, actuando así como un marcador de lo no propio. Tras el reconocimiento, el receptor internaliza el patógeno unido y lo transporta a los lisosomas para su degradación a través de la vía fagocítica . De esta forma, el receptor de manosa actúa como receptor de reconocimiento de patrones.. La presencia de un motivo de secuencia di-aromático FENTLY (Phe-Glu-Asn-Thr-Leu-Tyr) en la cola citoplasmática del receptor es vital para su internalización mediada por clatrina. [6] Esto está respaldado por la evidencia de que las células Cos-1 transfectadas con el receptor de manosa que carece de su cola C-terminal son incapaces de endocitar C. albicans y P. carinii . [6]

Sorprendentemente, los ratones knockout del receptor de manosa no muestran una mayor susceptibilidad a la infección, lo que sugiere que el receptor no es esencial para la fagocitosis. Sin embargo, su participación no puede ser rechazada ya que otros mecanismos pueden compensar. Por ejemplo, la infección de ratones knock-out con P. carinii dio como resultado un mayor reclutamiento de macrófagos en el sitio de infección. Además, otros receptores presentes en la superficie de las células fagocíticas, como DC-SIGN , SIGNR1 y Endo180, exhiben una capacidad de unión de ligandos similar al receptor de manosa y, por lo tanto, es probable que, en su ausencia, estas proteínas sean capaces de compensar e inducir la fagocitosis. . [6]

También se cree que la capacidad del receptor de manosa para ayudar en la internalización de patógenos facilita la infección por Mycobacterium tuberculosis y Mycobacterium leprae . Estas bacterias residen y se multiplican en los macrófagos, evitando la formación del fagolisosoma para evitar su degradación. Por lo tanto, al mediar su entrada en el macrófago, el bloqueo del receptor de manosa ayuda a estos patógenos a infectar y crecer en su célula diana. [6] [23]

Endocitosis mediada por clatrina [ editar ]

Las regiones CRD del receptor de manosa en las células endoteliales sinusoidales del hígado eliminan una serie de materiales de desecho que van desde macromoléculas solubles hasta partículas grandes. [24] Estos incluyen enzimas lisosomales, [25] cadenas α de colágeno, [26] propéptidos C-terminales de procolágenos tipo I, [27] y activador del plasminógeno tisular. [28] Los estudios de unión indican que cada célula endotelial sinusoidal del hígado expresa un conjunto de superficie de 20 000-25 000 receptores de manosa. El receptor de manosa en las células endoteliales sinusoidales del hígado es un receptor de reciclaje rápido, con una Ke (constante de velocidad endocitótica) de 4,12 min-1, que corresponde a una vida media de 10 s para el conjunto de superficie de complejos receptor-ligando. [29]

A diferencia de los macrófagos que utilizan los receptores de manosa para la fagocitosis de materia particulada> 200 nm, el receptor de manosa en las células endoteliales sinusoidales del hígado media la endocitosis de macromoléculas y nanopartículas de <200 nm mediada por clatrina. [24]

Presentación de antígeno [ editar ]

El receptor de manosa también puede desempeñar un papel en la captación y presentación de antígenos por células dendríticas inmaduras en el sistema inmunológico adaptativo. Tras la unión al receptor, los antígenos manosilados se internalizan y transportan a compartimentos endocíticos dentro de la célula para cargarse en moléculas del Complejo Mayor de Histocompatibilidad (MHC) u otras moléculas de presentación de antígeno relacionadas. Un ejemplo indirecto de esto es el procesamiento del antígeno glicolípido lipoarabinomanano , derivado de Mycobacteria . El lipoarabinomanano (LAM) se presenta a las células T en complejo con CD1b, pero también puede unirse al receptor de manosa. Desde la presencia de mannan, un ligando alternativo, inhibe la proliferación de células T dependientes de LAM, se sugiere que el receptor se une a LAM extracelular, lo internaliza y luego lo transporta a vesículas endocíticas para ser cargado en CD1b. [8]

Las células dendríticas maduras y los macrófagos utilizan el receptor de manosa para la presentación de antígenos de una manera diferente. El receptor soluble escindido se une a los antígenos circulantes y los dirige a las células efectoras en los órganos linfoides a través de su dominio rico en cisteína, activando así el sistema inmunológico adaptativo. [8]

Señalización intracelular [ editar ]

La cola citoplasmática del receptor de manosa no contiene ningún motivo de señalización, sin embargo, el receptor ha demostrado ser esencial para la producción de citocinas tanto proinflamatorias como antiinflamatorias , lo que indica un papel más pasivo del receptor en la fagocitosis de patógenos. [6] [8] Esto sugiere que el receptor de manosa es asistido por otros receptores de la superficie celular para desencadenar una cascada de señalización. Por ejemplo, se ha demostrado que las células HEK 293 cotransfectadas con el receptor de manosa humano y el ADNc del receptor 2 tipo Toll humano son capaces de secretar IL-8 en respuesta a la infección por P. carinii , mientras que las transfectadas con cualquiera de los receptores solos no lo hicieron. .[30] Es posible que los dos receptores formen un complejo en la superficie celular que facilite la transducción de señales tras el desafío patógeno.

Resolución de la inflamación [ editar ]

Otro papel clave del receptor de manosa es regular los niveles de moléculas liberadas a la circulación durante la respuesta inflamatoria. En respuesta a eventos patológicos, se liberan glucoproteínas que incluyen hidrolasas lisosomales , activador del plasminógeno tisular y mieloperoxidasa de neutrófilos para ayudar a combatir cualquier microorganismo invasor. Una vez que la amenaza ha disminuido, estas glicoproteínas pueden dañar los tejidos del huésped, por lo que sus niveles en la circulación deben controlarse estrictamente. [6]

Los oligosacáridos con alto contenido de manosa presentes en la superficie de estas glicoproteínas actúan para marcar su naturaleza transitoria, ya que finalmente son reconocidos por el receptor de manosa y eliminados de la circulación. Los ratones con inactivación del receptor de manosa son menos capaces de eliminar estas proteínas y muestran concentraciones aumentadas de varias hidrolasas lisosomales en la sangre. [5]

De acuerdo con esta función, el receptor de manosa se expresa en niveles bajos durante la inflamación y en niveles altos durante la resolución de la inflamación, para asegurar que los agentes inflamatorios se eliminen de la circulación solo en el momento apropiado. [5]

Eliminación de hormonas glicoproteicas [ editar ]

El dominio rico en cisteína N-terminal del receptor de manosa juega un papel importante en el reconocimiento de hormonas glicoproteicas sulfatadas y su eliminación de la circulación. [8]

Las hormonas glicoproteicas como la lutropina , que desencadena la liberación del óvulo durante la ovulación , deben estimular sus receptores en pulsos para evitar la desensibilización del receptor . Los glicanos en su superficie están cubiertos con N- acetilgalactosamina sulfatada (GalNAc), lo que los convierte en ligandos para el dominio de homología de ricina rica en cisteína del receptor de manosa. Esta etiqueta asegura un ciclo de liberación, estimulación y eliminación de la circulación. [7]

Los ratones knockout que carecen de la enzima necesaria para añadir la estructura de recubrimiento de GalNAc sulfatada muestran semividas más largas para la lutropina, lo que da como resultado una mayor activación del receptor y producción de estrógeno . Los ratones knockout hembras alcanzan la madurez sexual más rápido que sus contrapartes de tipo salvaje, tienen un ciclo de estro más largo y producen más camadas. Por tanto, la etiqueta GalNAc sulfatada es muy importante para regular las concentraciones séricas de ciertas hormonas glicoproteicas. [7]

Tipos [ editar ]

Los seres humanos expresan dos tipos de receptores de manosa, cada uno codificado por su propio gen:

GeneProteínaNombres alternativos
MRC1Receptor de manosa de macrófagos 1Receptor de manosa de tipo C 1,
miembro D de la familia 13 del dominio de lectina de tipo C (CLEC13D),
CD206, MMR
MRC2Receptor de manosa de macrófagos 2Receptor 2 de manosa de tipo C
, proteína asociada al receptor del activador del plasminógeno de tipo uroquinasa,
CD280

Aplicaciones en salud y enfermedad [ editar ]

Las propiedades de internalización selectiva del receptor de manosa indican una serie de aplicaciones potenciales en la salud y la enfermedad. Al manipular la glicosilación de proteínas bioactivas importantes a un estado altamente manosilado, sus niveles séricos podrían regularse estrechamente y podrían dirigirse específicamente a las células que expresan el receptor de manosa. También existe la posibilidad de utilizar el receptor de manosa como diana para mejorar la activación de macrófagos y la presentación de antígenos. [5] [8] [31]

MRC2 / Endo180 [32] interactúa con Basigin / CD147 a través de su cuarto dominio de lectina de tipo C para formar un complejo supresor de transición molecular epitelial-mesenquimal que, si se interrumpe, da como resultado la inducción de un comportamiento invasivo de las células epiteliales de la próstata asociado con una mala supervivencia al cáncer de próstata . [33] El aumento de la rigidez de la membrana basal debido a su glicación también puede desencadenar la invasión dependiente de Endo180 de las células epiteliales de la próstata y este mecanismo biomecánico se asocia con una supervivencia deficiente del cáncer de próstata .[34] Se ha sugerido que la estabilización delcomplejo supresor de transición epitelial-mesenquimatoso Endo180-CD147y el direccionamiento de la forma no acomplejada de Endo180 en células invasoras podrían tener un beneficio terapéutico en la prevención de la progresión del cáncer y la metástasis . [35]

Referencias [ editar ]

  1. ^ Szolnoky G, Bata-Csörgö Z, Kenderessy AS, Kiss M, Pivarcsi A, Novák Z, Nagy Newman K, Michel G, Ruzicka T, Maródi L, Dobozy A, Kemény L (agosto de 2001). "Un receptor de unión a manosa se expresa en queratinocitos humanos y media la muerte de Candida albicans ". Revista de Dermatología Investigativa . 117 (2): 205-13. doi : 10.1046 / j.1523-1747.2001.14071.x . PMID  11511295 .
  2. ^ Sheikh H, Yarwood H, Ashworth A, Isacke CM (marzo de 2000). "Endo180, una glicoproteína de reciclaje endocítico relacionada con el receptor de manosa de macrófagos se expresa en fibroblastos, células endoteliales y macrófagos y funciona como un receptor de lectina". Revista de ciencia celular . 113 (6): 1021–32. PMID 10683150 . 
  3. ↑ East L, Isacke CM (2002). "La familia del receptor de manosa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 1572 (2-3): 364-86. doi : 10.1016 / S0304-4165 (02) 00319-7 . PMID 12223280 . 
  4. ^ Schlesinger PH, Doebber TW, Mandell BF, White R, DeSchryver C, Rodman JS, Miller MJ, Stahl P (1978). “Aclaramiento plasmático de glicoproteínas con manosa terminal y N-acetilglucosamina por células hepáticas no parenquimatosas. Estudios con beta-glucuronidasa, N-acetil-β-D-glucosaminidasa, ribonucleasa B y agalacto-orosomucoide” . Revista bioquímica . 176 (1): 103–9. doi : 10.1042 / bj1760103 . PMC 1186209 . PMID 728098 .  
  5. ↑ a b c d e Lee SJ, Evers S, Roeder D, Parlow AF, Risteli J, Risteli L, Lee YC, Feizi T, Langen H, Nussenzweig MC (2002). "Regulación de la homeostasis de la glicoproteína sérica mediada por el receptor de manosa". Ciencia . 295 (5561): 1898–901. Código Bibliográfico : 2002Sci ... 295.1898L . doi : 10.1126 / science.1069540 . PMID 11884756 . S2CID 31432874 .  
  6. ↑ a b c d e f g h Gazi U, Martinez-Pomares L (2009). "Influencia del receptor de manosa en las respuestas inmunitarias del huésped". Inmunobiología . 214 (7): 554–61. doi : 10.1016 / j.imbio.2008.11.004 . PMID 19162368 . 
  7. ↑ a b c Taylor M, Drickamer K (2011). Introducción a la glicobiología . Prensa de la Universidad de Oxford. ISBN 978-0-19-956911-3.
  8. ↑ a b c d e f g h Stahl PD, Ezekowitz RA (1998). "El receptor de manosa es un receptor de reconocimiento de patrones implicado en la defensa del huésped". Opinión actual en inmunología . 10 (1): 50–5. doi : 10.1016 / S0952-7915 (98) 80031-9 . PMID 9523111 . 
  9. ↑ a b c d Martinez-Pomares L (2012). "El receptor de manosa" . Revista de biología de leucocitos . 92 (6): 1177–86. doi : 10.1189 / jlb.0512231 . PMID 22966131 . S2CID 27512588 .  
  10. ^ Fiete DJ, Beranek MC, Baenziger JU (marzo de 1998). "Un dominio rico en cisteína del receptor de" manosa "media la unión de GalNAc-4-SO 4 " . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 95 (5): 2089–93. Código Bibliográfico : 1998PNAS ... 95.2089F . doi : 10.1073 / pnas.95.5.2089 . PMC 19259 . PMID 9482843 .  
  11. ^ Mullin NP, Hitchen PG, Taylor ME (1997). "Mecanismo de unión de Ca 2+ y monosacárido a un dominio de reconocimiento de carbohidratos de tipo C del receptor de manosa de macrófagos" . Revista de Química Biológica . 272 (9): 5668–81. doi : 10.1074 / jbc.272.9.5668 . PMID 9038177 . 
  12. ^ Weis WI, Drickamer K (1996). "Base estructural del reconocimiento de lectina-carbohidrato". Revisión anual de bioquímica . 65 : 441–73. doi : 10.1146 / annurev.bi.65.070196.002301 . PMID 8811186 . 
  13. ↑ a b c Llorca O (2008). "Conformaciones extendidas y dobladas de la familia de receptores de manosa". Ciencias de la vida celular y molecular . 65 (9): 1302–10. doi : 10.1007 / s00018-007-7497-9 . PMID 18193159 . S2CID 5038725 .  
  14. ^ Jordens R, Thompson A, Amons R, Koning F (1999). "Las células dendríticas humanas arrojan una forma funcional y soluble del receptor de manosa" . Inmunología internacional . 11 (11): 1775–80. doi : 10.1093 / intimm / 11.11.1775 . PMID 10545481 . 
  15. ↑ a b Martínez-Pomares L, Mahoney JA, Káposzta R, Linehan SA, Stahl PD, Gordon S (1998). "Una forma funcional soluble del receptor de manosa murina es producida por macrófagos in vitro y está presente en suero de ratón" . Revista de Química Biológica . 273 (36): 23376–80. doi : 10.1074 / jbc.273.36.23376 . PMID 9722572 . 
  16. ^ Gazi U, Rosas M, Singh S, Heinsbroek S, Haq I, Johnson S, Brown GD, Williams DL, Taylor PR, Martinez-Pomares L (2011). "El reconocimiento de hongos mejora la eliminación del receptor de manosa a través de la participación de dectina-1" . Revista de Química Biológica . 286 (10): 7822–9. doi : 10.1074 / jbc.M110.185025 . PMC 3048669 . PMID 21205820 .  
  17. ^ Su Y, Bakker T, Harris J, Tsang C, Brown GD, Wormald MR, Gordon S, Dwek RA, Rudd PM, Martinez-Pomares L (2005). "La glicosilación influye en las actividades de lectina del receptor de manosa de macrófagos" . Revista de Química Biológica . 280 (38): 32811–20. doi : 10.1074 / jbc.M503457200 . PMID 15983039 . 
  18. ↑ Maródi L, Korchak HM, Johnston RB (1991). "Mecanismos de defensa del huésped contra especies de Candida . I. Fagocitosis por monocitos y macrófagos derivados de monocitos". Revista de inmunología . 146 (8): 2783–9. PMID 1901885 . 
  19. ^ Ezekowitz RA, Williams DJ, Koziel H, Armstrong MY, Warner A, Richards FF, Rose RM (1991). "Captación de Pneumocystis carinii mediada por el receptor de manosa de macrófagos". Naturaleza . 351 (6322): 155–8. doi : 10.1038 / 351155a0 . PMID 1903183 . S2CID 1763804 .  
  20. ^ O'Riordan DM, JE de pie, Limper AH (1995). "La glucoproteína A de Pneumocystis carinii se une a los receptores de manosa de macrófagos" . Infección e inmunidad . 63 (3): 779–84. doi : 10.1128 / IAI.63.3.779-784.1995 . PMC 173070 . PMID 7868247 .  
  21. ^ Chakraborty R, Chakraborty P, Basu MK (1998). "Receptor de manosil fucosilo de macrófagos: su papel en la invasión de promastigotes de L. donovani virulentos y avirulentos ". Informes de biociencia . 18 (3): 129–42. doi : 10.1023 / A: 1020192512001 . PMID 9798785 . S2CID 4903749 .  
  22. ^ Chakraborty P, Ghosh D, Basu MK (2001). "La modulación del receptor de manosa de macrófagos afecta la captación de promastigotes virulentos y avirulentos de Leishmania donovani ". Revista de parasitología . 87 (5): 1023–7. doi : 10.1645 / 0022-3395 (2001) 087 [1023: MOMMRA] 2.0.CO; 2 . PMID 11695359 . 
  23. ^ Kang PB, Azad AK, Torrelles JB, Kaufman TM, Beharka A, Tibesar E, DesJardin LE, Schlesinger LS (2005). "El receptor de manosa de macrófagos humanos dirige la biogénesis del fagosoma mediada por lipoarabinomanano de Mycobacterium tuberculosis" . Revista de Medicina Experimental . 202 (7): 987–99. doi : 10.1084 / jem.20051239 . PMC 2213176 . PMID 16203868 .  
  24. ↑ a b Sørensen, KK; Simon-Santamaria, J; McCuskey, RS; Smedsrød, B (20 de septiembre de 2015). "Células endoteliales sinusoidales del hígado" . Fisiología integral . 5 (4): 1751–74. doi : 10.1002 / cphy.c140078 . PMID 26426467 . 
  25. ^ Elvevold, K; Simon-Santamaria, J; Hasvold, H; McCourt, P; Smedsrød, B; Sørensen, KK (diciembre de 2008). "Las células endoteliales sinusoidales del hígado dependen del reclutamiento de enzimas lisosomales mediado por el receptor de manosa para la capacidad de degradación normal" . Hepatología . 48 (6): 2007–15. doi : 10.1002 / hep.22527 . PMID 19026003 . S2CID 29069000 .  
  26. ^ Malovic, yo; Sørensen, KK; Elvevold, KH; Nedredal, GI; Paulsen, S; Erofeev, AV; Smedsrød, BH; McCourt, PA (junio de 2007). "El receptor de manosa en células endoteliales sinusoidales de hígado murino es el principal receptor de aclaramiento de colágeno desnaturalizado" . Hepatología . 45 (6): 1454–61. doi : 10.1002 / hep.21639 . PMID 17518370 . S2CID 26022255 .  
  27. ^ Smedsrød, B; Melkko, J; Risteli, L; Risteli, J (15 de octubre de 1990). "El propéptido circulante C-terminal del procolágeno tipo I se elimina principalmente a través del receptor de manosa en las células endoteliales del hígado" . La revista bioquímica . 271 (2): 345–50. doi : 10.1042 / bj2710345 . PMC 1149560 . PMID 2241919 .  
  28. ^ Smedsrød, B; Einarsson, M; Pertoft, H (16 de junio de 1988). "El activador del plasminógeno tisular es endocitosado por los receptores de manosa y galactosa de las células del hígado de rata". Trombosis y hemostasia . 59 (3): 480–4. doi : 10.1055 / s-0038-1647519 . PMID 2847350 . 
  29. ^ Magnusson, S; Berg, T (1 de febrero de 1989). "Endocitosis extremadamente rápida mediada por el receptor de manosa de células de hígado de rata endotelial sinusoidal" . La revista bioquímica . 257 (3): 651–6. doi : 10.1042 / bj2570651 . PMC 1135637 . PMID 2930475 .  
  30. ^ Tachado SD, Zhang J, Zhu J, Patel N, Cojín M, Koziel H (2007). "La liberación de IL-8 mediada por Pneumocystis por macrófagos requiere la coexpresión de receptores de manosa y TLR2" . Revista de biología de leucocitos . 81 (1): 205-11. doi : 10.1189 / jlb.1005580 . PMID 17020928 . S2CID 15056895 .  
  31. ^ Chang CF, Wan J, Li Q, Renfroe SC, Heller NM, Wang J (julio de 2017). "Los macrófagos / microglia sesgada de activación alternativa promueven la resolución del hematoma en la hemorragia intracerebral experimental" . Neurobiología de la enfermedad . 103 : 54–69. doi : 10.1016 / j.nbd.2017.03.016 . PMC 5540140 . PMID 28365213 .  
  32. ^ "WikiGenes: MRC2 - receptor de manosa C, tipo 2 Homo sapiens" .
  33. ^ Rodríguez-Teja M, Gronau JH, Minamidate A, Darby S, Gaughan L, Robson C, et al. (Marzo de 2015). "Resultado de supervivencia y supresión de EMT mediada por una interacción de dominio de lectina de Endo180 y CD147" . Investigación del cáncer molecular . 13 (3): 538–47. doi : 10.1158 / 1541-7786.MCR-14-0344-T . PMID 25381222 . 
  34. ^ Rodríguez-Teja M, Gronau JH, Breit C, Zhang YZ, Minamidate A, Caley MP, et al. (Marzo de 2015). "La membrana basal modificada con AGE coopera con Endo180 para promover la invasividad de las células epiteliales y disminuir la supervivencia del cáncer de próstata" (PDF) . La Revista de Patología . 235 (4): 581–92. doi : 10.1002 / ruta.4485 . PMID 25408555 . S2CID 40735796 .   
  35. ^ Sturge J (marzo de 2016). "Endo180 a la vanguardia del tratamiento del cáncer de hueso y más allá" . La Revista de Patología . 238 (4): 485–8. doi : 10.1002 / ruta.4673 . PMC 4819699 . PMID 26576691 .  

Enlaces externos [ editar ]

  • receptor de manosa + en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  • Receptor de manosa de macrófagos