Manosil-oligosacárido glucosidasa (MOGS) ( EC 3.2.1.106 , procesamiento de alfa-glucosidasa I, Glc 3 Man 9 NAc 2 oligosacárido glucosidasa , recorte de glucosidasa I, GCS1 ) es una enzima con nombre sistemático manosil-oligosacárido glucohidrolasa . [1] [2] [3] [4] [5] MOGS es una proteína transmembrana que se encuentra en la membrana del retículo endoplásmico de las células eucariotas . Biológicamente, funciona dentro de la vía de N-glicosilación .
Manosil-oligosacárido glucosidasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.2.1.106 | |||||||
No CAS. | 78413-07-7 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
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Mecanismo enzimático
MOGS es una enzima glucósido hidrolasa , que pertenece a la Familia 63 clasificada dentro de la base de datos de enzimas activas de carbohidratos. [6]
Esta enzima cataliza la siguiente reacción química :
- Exohidrólisis del residuo de glucosa terminal no reductor en el glicano manosil-oligosacárido Glc 3 Man 9 GlcNAc 2
Esta reacción es el primer paso de recorte en la vía de N-glicosilación . Antes de esto, el glucano se unió co-traduccionalmente a una proteína naciente mediante el complejo de oligosacariltransferasa . MOGS elimina el residuo de glucosa terminal, dejando la glicoproteína unida a Glc 2 Man 9 GlcNAc 2 , que luego puede servir como sustrato para la glucosidasa II .
Especificidad del sustrato
MOGS es altamente específico del oligosacárido en su sustrato biológico en la vía de N-glicosilación. El MOGS eucariota no escinde sustratos simples como p -nitrofenil glucosa, y tampoco muestra actividad en el enlace α (1 → 3) presente en el terminal de Glc 1-2 Man 9 GlcNAc 2 . [7] [8] [9] Además, el sustrato mínimo es la molécula de glucotriosa (Glc-α (1 → 2) -Glc-α (1 → 3) -Glc), unida como en su Glc 3 Man 9 GlcNAc nativa 2 sustrato. La kojibiosa, el disacárido Glc-α (1 → 2) -Glc, actúa como un inhibidor débil en los MOGS de plantas, animales y levaduras. [8] [10] [11] [12]
MOGS también actúa en menor grado sobre los correspondientes glicolípidos y glicopéptidos .
Referencias
- ^ Elting JJ, Chen WW, Lennarz WJ (marzo de 1980). "Caracterización de una glucosidasa implicada en un paso inicial en el procesamiento de cadenas de oligosacáridos". La revista de química biológica . 255 (6): 2325–31. PMID 7358674 .
- ^ Grinna LS, Robbins PW (septiembre de 1979). "Biosíntesis de glicoproteínas. Glucosidasas microsomales de hígado de rata que procesan oligosacáridos". La revista de química biológica . 254 (18): 8814–8. PMID 479161 .
- ^ Kilker RD, Saunier B, Tkacz JS, Herscovics A (mayo de 1981). "Purificación parcial de Saccharomyces cerevisiae de una glucosidasa soluble que elimina la glucosa terminal del oligosacárido Glc3Man9GlcNAc2". La revista de química biológica . 256 (10): 5299–603. PMID 7014569 .
- ^ Grinna LS, Robbins PW (marzo de 1980). "Especificidades de sustrato de glucosidasas microsomales de hígado de rata que procesan glicoproteínas". La revista de química biológica . 255 (6): 2255–8. PMID 7358666 .
- ^ Michael JM, Kornfeld S (enero de 1980). "Purificación y caracterización parcial de las glucosidasas implicadas en el procesamiento de oligosacáridos ligados a asparagina". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 199 (1): 249–58. doi : 10.1016 / 0003-9861 (80) 90278-7 . PMID 7356331 .
- ^ "CAZy - GH63" . www.cazy.org . Consultado el 5 de abril de 2016 .
- ^ Vijay IK, Shailubhai K, Dong-Yu B, Pratta MA, Saxena S (1 de abril de 1988). "Estudios sobre la biosíntesis y regulación de glicoproteínas ligadas a asparagina en la glándula mamaria lactante". Revista India de Bioquímica y Biofísica . 25 (1–2): 127–32. PMID 2846425 .
- ^ a b Dhanawansa R, Faridmoayer A, van der Merwe G, Li YX, Scaman CH (marzo de 2002). "Sobreexpresión, purificación y caracterización parcial de Saccharomyces cerevisiae procesando alfa glucosidasa I". Glicobiología . 12 (3): 229–34. doi : 10.1016 / 0014-5793 (86) 80982-6 . PMID 11971867 .
- ^ Shailubhai K, Saxena ES, Balapure AK, Vijay IK (junio de 1990). "Regulación del desarrollo de la glucosidasa I, una enzima involucrada en el procesamiento de glicoproteínas ligadas a la asparagina en la glándula mamaria de rata". La revista de química biológica . 265 (17): 9701–6. PMID 2190984 .
- ^ Zeng YC, Elbein AD (julio de 1998). "Purificación hasta homogeneidad y propiedades de la glucosidasa I vegetal". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 355 (1): 26–34. doi : 10.1006 / abbi.1998.0717 . PMID 9647663 .
- ^ Schweden J, Borgmann C, Legler G, Bause E (julio de 1986). "Caracterización de la glucosidasa I de hígado de ternero y su inhibición por análogos básicos de azúcar". Archivos de Bioquímica y Biofísica . 248 (1): 335–40. doi : 10.1016 / 0003-9861 (86) 90429-7 . PMID 2942110 .
- ^ Ugalde RA, Staneloni RJ, Leloir LF (diciembre de 1980). "Glucosidasas microsomales de hígado de rata. Purificación parcial e inhibición por disacáridos" . Revista europea de bioquímica . 113 (1): 97–103. doi : 10.1111 / j.1432-1033.1980.tb06144.x . PMID 7460954 .
enlaces externos
- Manosil-oligosacárido + glucosidasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .