Moses Kunitz (1887–1978) fue un bioquímico ruso-estadounidense que pasó la mayor parte de su carrera en la Universidad Rockefeller . Es mejor conocido por una serie de experimentos de purificación y cristalización de proteínas , contribuyendo a la determinación de que las enzimas son proteínas.
Kunitz nació en Slonim (entonces parte de Rusia, ahora en Bielorrusia) el 19 de diciembre de 1887. Fue criado y educado allí hasta que se mudó a los Estados Unidos, donde se instaló en la ciudad de Nueva York en 1909 y se convirtió en ciudadano estadounidense en 1915. [2] Kunitz se graduó de Cooper Union con un título en química en 1916 y luego se matriculó allí para la escuela de posgrado en ingeniería eléctrica. Después de tres años en el programa, se mudó a la Universidad de Columbia , de donde recibió un Ph.D. en química biológica en 1924. Kunitz comenzó a trabajar como asistente técnico en el laboratorio de Jacques Loeb en la Universidad Rockefelleren 1913 y continuó allí durante sus años de posgrado. Loeb hizo arreglos para que Kunitz recibiera un nombramiento en el personal de Rockefeller después de graduarse. [3]
El puesto de Kunitz en Rockefeller fue asegurado originalmente por Jacques Loeb. Después de la muerte de Loeb en 1924, John H. Northrop lo sucedió y retuvo el puesto de Kunitz; los dos colaborarían ampliamente en experimentos relacionados con la cristalización de proteínas durante gran parte de sus carreras restantes. Tanto Northrop como Kunitz se mudaron al campus de Princeton, Nueva Jersey de Rockefeller en 1926; Kunitz regresó a la ciudad de Nueva York en 1952. Luego asumió el estatus de profesor emérito , pero continuó trabajando regularmente en el laboratorio hasta que finalmente se jubiló en 1970. [2] [3] [4]
Kunitz recibió la Medalla Carl Neuberg en 1957 en reconocimiento a su larga carrera de investigación y destacada habilidad técnica en el laboratorio, que fue fundamental para su larga serie de éxitos en la cristalización de proteínas. [3] Fue elegido miembro de la Academia Nacional de Ciencias en 1967. [1]
Kunitz es mejor conocido por sus esfuerzos en la cristalización de proteínas , cristalizando con éxito una serie de enzimas y proteínas precursoras de enzimas, en particular proteasas . Kunitz trabajó con tripsina y quimotripsina y sus precursores, así como con pepsina . También estudió los inhibidores de la proteasa y dedicó un esfuerzo especial al inhibidor de la tripsina de soja ; la proteína inhibidora , su familia de dominios y una variedad de soja que carece de esta proteína llevan su nombre. [5]Por su papel en el aislamiento, la purificación y la cristalización de enzimas, un tema subrayado por el trabajo de Kunitz con Northrop, John H. Northrop , Wendell M. Stanley y James B. Sumner recibieron el Premio Nobel de Química en 1946. [6] El propio Kunitz fue nominado tres veces a una parte del Nobel por este trabajo. [7]
Además de su trabajo sobre la cristalización de proteasas, Kunitz también realizó un trabajo cuidadoso en enzimología , caracterizando la cinética y la termodinámica de las reacciones de proteasa. También trabajó en otras proteínas, en particular las ribonucleasas , que eran sistemas modelo populares por su pequeño tamaño y facilidad de cristalización. Durante la Segunda Guerra Mundial, trabajó en proyectos de cristalización asignados por el gobierno y se destacó por la facilidad con la que cristalizó la hexoquinasa . [3] Kunitz fue ampliamente reconocido específicamente por su destreza y habilidad técnica en el laboratorio. [3] [8]