En enzimología , una proteína-arginina deiminasa ( EC 3.5.3.15 ) es una enzima que cataliza una forma de modificación postraduccional llamada desiminación de arginina o citrulinación :
proteína-arginina deiminasa | ||||||||
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![]() Proteína-arginina deiminasa 4, dímero, humano | ||||||||
Identificadores | ||||||||
CE no. | 3.5.3.15 | |||||||
No CAS. | 75536-80-0 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
Ontología de genes | AmiGO / QuickGO | |||||||
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- proteína L-arginina + H 2 O proteína L-citrulina + NH 3
Así, los dos sustratos de esta enzima son la proteína L-arginina y el H 2 O , mientras que sus dos productos son la proteína L-citrulina y el NH 3 .
Esta enzima pertenece a la familia de las hidrolasas , las que actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno distintos de los enlaces peptídicos, concretamente en las amidinas lineales. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es proteína-L-arginina iminohidrolasa . Esta enzima también se llama peptidilarginina deiminasa .
Estudios estructurales
A finales de 2007, se han resuelto siete estructuras para esta clase de enzimas, con códigos de acceso PDB 1WD8 , 1WD9 , 1WDA , 2DEW , 2DEX , 2DEY y 2DW5 .
Ver también
Referencias
- Fujisaki M, Sugawara K (enero de 1981). "Propiedades de la peptidilarginina deiminasa de la epidermis de ratas recién nacidas". J. Biochem . Tokio. 89 (1): 257–63. doi : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a133189 . PMID 7217033 .
- proteína-arginina + deiminasa en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .