En la biología molecular, dominios fosfotirosina de unión son dominios de proteínas que se unen a la fosfotirosina .
Dominio de unión a fosfotirosina | ||||||||||
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![]() Estructura del dominio PTB de tensin1. [1] | ||||||||||
Identificadores | ||||||||||
Símbolo | PTB | |||||||||
Pfam | PF08416 | |||||||||
InterPro | IPR013625 | |||||||||
CDD | cd00934 | |||||||||
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Dominio PTB (tipo IRS-1) | ||||||||
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![]() dominio ptb irs-1 complejado con un fosfopéptido del receptor il-4, nmr, estructura promedio minimizada | ||||||||
Identificadores | ||||||||
Símbolo | IRS | |||||||
Pfam | PF02174 | |||||||
InterPro | IPR002404 | |||||||
INTELIGENTE | PTBI | |||||||
SCOP2 | 1cli / SCOPe / SUPFAM | |||||||
CDD | cd01204 | |||||||
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El dominio de unión a fosfotirosina (PTB, también interacción de fosfotirosina o dominio PI) en la proteína tensina tiende a encontrarse en el extremo C-terminal . Tensin es una proteína multi-dominio que se une a filamentos de actina y funciona como un -adhesión focal molécula (adhesiones focales son regiones de la membrana plasmática a través de la cual las células se adhieren a la matriz extracelular). La tensina humana tiene sitios de unión a actina , un dominio SH2 ( Pfam PF00017 ) y una región similar al supresor de tumores PTEN . [2] El dominio PTB interactúa con las colas citoplásmicas de la integrina beta uniéndose a un motivo NPXY. [3]
El dominio de unión a fosfotirosina del sustrato 1 del receptor de insulina no está relacionado con el dominio de unión a fosfotirosina de la tensina. Las proteínas del sustrato 1 del receptor de insulina contienen tanto un dominio de homología de pleckstrina como un dominio de unión a fosfotirosina (PTB). Los PTB dominios facilitan la interacción con la forma activada de la tirosina - fosforilada del receptor de insulina . El dominio PTB está situado hacia el extremo N terminal . Dos argininas en este dominio son responsables del enlace de hidrógeno de los residuos de fosfotirosina en un péptido Ac -LYASSNPApY- NH2 en la región yuxtamembrana del receptor de insulina. Las interacciones adicionales a través de moléculas de agua "puenteadas" están coordinadas por residuos, un Asn y un residuo Ser. [4] El dominio PTB tiene una estructura de sándwich beta compacta de 7 hebras , cubierta por una hélice C-terminal . El sustrato péptido encaja en una hendidura superficial en forma de L formada a partir de la hélice C-terminal y las hebras 5 y 6. [5]
Proteínas humanas que contienen estos dominios
APBA1 ; APBA2 ; APBA3 ; APPL1 ; EPS8 ; EPS8L1 ; EPS8L2 ; EPS8L3 ; TENC1 ; TNS ; TNS1 ; TNS3 ; TNS4 ; DOK1 ; DOK2 ; DOK3 ; DOK4 ; DOK5 ; DOK6 ; DOK7 ; FRS2 ; FRS3 ; IRS1 ; IRS2 ; IRS4 ; NOS1AP ; TLN1 ; TLN2
Ver también
- Los dominios SH2 también se unen a tirosinas fosforiladas
Referencias
- ^ McCleverty CJ, Lin DC, Liddington RC (junio de 2007). "Estructura del dominio PTB de tensin1 y modelo para su reclutamiento a adherencias fibrilares" . Protein Sci . 16 (6): 1223–9. doi : 10.1110 / ps.072798707 . PMC 2206669 . PMID 17473008 .
- ^ Chen H, Ishii A, Wong WK, Chen LB, Lo SH (octubre de 2000). "Caracterización molecular de la tensina humana" . Biochem. J . 351 (2): 403-11. doi : 10.1042 / 0264-6021: 3510403 . PMC 1221376 . PMID 11023826 .
- ^ Lo SH (enero de 2004). "Tensin". En t. J. Biochem. Cell Biol . 36 (1): 31–4. doi : 10.1016 / S1357-2725 (03) 00171-7 . PMID 14592531 .
- ^ Eck MJ, Dhe-Paganon S, Trub T, Nolte RT, Shoelson SE (mayo de 1996). "Estructura del dominio PTB IRS-1 unido a la región yuxtamembrana del receptor de insulina". Celular . 85 (5): 695–705. doi : 10.1016 / S0092-8674 (00) 81236-2 . PMID 8646778 . S2CID 8896348 .
- ^ Zhou MM, Huang B, Olejniczak ET, Meadows RP, Shuker SB, Miyazaki M, Trub T, Shoelson SE, Fesik SW (abril de 1996). "Base estructural para el reconocimiento de fosfopéptidos del receptor de IL-4 por el dominio PTB de IRS-1". Nat. Struct. Biol . 3 (4): 388–93. doi : 10.1038 / nsb0496-388 . PMID 8599766 . S2CID 41440041 .
enlaces externos
- Motivo lineal eucariota clase de motivo de recurso LIG_PTB_Phospho_1