El fotosistema I ( PSI o plastocianina-ferredoxina oxidorreductasa ) es uno de los dos fotosistemas en las reacciones de luz fotosintéticas de algas , plantas y cianobacterias . El fotosistema I [1] es un complejo proteico de membrana integral que utiliza energía luminosa para catalizar la transferencia de electrones a través de la membrana tilacoide desde la plastocianina a la ferredoxina. . En última instancia, los electrones que transfiere el fotosistema I se utilizan para producir el portador de alta energía NADPH . [2] La acción combinada de toda la cadena de transporte de electrones fotosintéticos también produce una fuerza motriz de protones que se utiliza para generar ATP . PSI está compuesto por más de 110 cofactores , significativamente más que Photosystem II . [3]
Fotosistema I | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.97.1.12 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
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Historia
Este fotosistema se conoce como PSI porque fue descubierto antes del Fotosistema II , aunque experimentos futuros demostraron que el Fotosistema II es en realidad la primera enzima de la cadena de transporte de electrones fotosintéticos. Algunos aspectos de la ISP se descubrieron en la década de 1950, pero aún no se conocía el significado de estos descubrimientos. [4] Louis Duysens propuso por primera vez los conceptos de Fotosistemas I y II en 1960 y, en el mismo año, una propuesta de Fay Bendall y Robert Hill reunió descubrimientos anteriores en una teoría cohesiva de reacciones fotosintéticas en serie . [4] La hipótesis de Hill y Bendall se justificó más tarde en experimentos llevados a cabo en 1961 por los grupos de Duysens y Witt. [4]
Componentes y acción
Dos subunidades principales de PSI, PsaA y PsaB, son proteínas estrechamente relacionadas que participan en la unión de los cofactores de transferencia de electrones vitales P 700 , Acc, A 0 , A 1 y F x . PsaA y PsaB son proteínas integrales de membrana de 730 a 750 aminoácidos que contienen 11 segmentos transmembrana . Un grupo de hierro-azufre [4Fe-4S] llamado F x está coordinado por cuatro cisteínas ; PsaA y PsaB proporcionan dos cisteínas cada una. Las dos cisteínas de cada una son proximales y están ubicadas en un bucle entre el noveno y el décimo segmento transmembrana . Un motivo de cremallera de leucina parece estar presente [5] aguas abajo de las cisteínas y podría contribuir a la dimerización de PsaA / PsaB. El terminal de electrones aceptores F A y F B , también [4Fe-4S] agrupaciones hierro-azufre , se encuentran en una proteína de 9 kDa llamados AFPC que se une al núcleo PsaA / PSAB cerca de F X . [6] [7]
Subunidades proteicas | Descripción |
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PsaA | Proteínas transmembrana grandes relacionadas implicadas en la unión de P700, A0, A1 y Fx. Parte de la familia de proteínas del centro de reacción fotosintética . |
PsaB | |
PsaC | Centro de hierro-azufre; apoproteína para F a y F b |
PsaD | Requerido para el ensamblaje, ayuda a unir ferredoxina. InterPro : IPR003685 |
PsaE | InterPro : IPR003375 |
PsaI | Puede estabilizar PsaL. Estabiliza la unión del complejo II recolector de luz . [9] InterPro : IPR001302 |
PsaJ | InterPro : IPR002615 |
PsaK | InterPro : IPR035982 |
PsaL | InterPro : IPR036592 |
PsaM | InterPro : IPR010010 |
PsaX | InterPro : IPR012986 |
citocromo b 6 f complejo | Proteína soluble |
F a | De PsaC; En cadena de transporte de electrones (ETC) |
F b | De PsaC; En ETC |
F x | De PsaAB; En ETC |
Ferredoxina | Portador de electrones en ETC |
Plastocianina | Proteína soluble |
Lípidos | Descripción |
MGDG II | Lípido monogalactosildiglicérido |
PG I | Fosfolípido de fosfatidilglicerol |
PG III | Fosfolípido de fosfatidilglicerol |
PG IV | Fosfolípido de fosfatidilglicerol |
Pigmentos | Descripción |
Clorofila a | 90 moléculas de pigmento en el sistema de antena |
Clorofila a | 5 moléculas de pigmento en ETC |
Clorofila a 0 | Aceptador de electrones temprano de clorofila modificada en ETC |
Clorofila a ′ | 1 molécula de pigmento en ETC |
β-caroteno | 22 moléculas de pigmento carotenoide |
Coenzimas y cofactores | Descripción |
Q K -A | Early electrón aceptor de vitamina K 1 filoquinona en ETC |
Q K -B | Filoquinona de vitamina K 1 aceptora temprana de electrones en ETC |
FNR | Ferredoxina- NADP+ enzima oxidorreductasa |
California2+ | Ion de calcio |
Mg2+ | Iones de magnesio |
Fotón
La fotoexcitación de las moléculas de pigmento en el complejo de antena induce la transferencia de electrones. [10]
Complejo de antenas
El complejo de antenas está compuesto por moléculas de clorofila y carotenoides montadas sobre dos proteínas. [11] Estas moléculas de pigmento transmiten la energía de resonancia de los fotones cuando se fotoexcitan. Las moléculas de antena pueden absorber todas las longitudes de onda de luz dentro del espectro visible . [12] El número de estas moléculas de pigmento varía de un organismo a otro. Por ejemplo, la cianobacteria Synechococcus elongatus ( Thermosynechococcus elongatus ) tiene alrededor de 100 clorofilas y 20 carotenoides, mientras que los cloroplastos de espinaca tienen alrededor de 200 clorofilas y 50 carotenoides. [12] [3] Dentro del complejo de antenas de PSI hay moléculas de clorofila llamadas centros de reacción P700 . La energía transmitida por las moléculas de la antena se dirige al centro de reacción. Puede haber hasta 120 o tan solo 25 moléculas de clorofila por P700. [13]
Centro de reacción P700
El centro de reacción P700 está compuesto de clorofila a modificada que absorbe mejor la luz a una longitud de onda de 700 nm , y las longitudes de onda más altas provocan el blanqueamiento. [14] P700 recibe energía de las moléculas de la antena y usa la energía de cada fotón para elevar un electrón a un nivel de energía más alto. Estos electrones se mueven en pares en un proceso de oxidación / reducción desde P700 a los aceptores de electrones. P700 tiene un potencial eléctrico de aproximadamente -1,2 voltios . El centro de reacción está formado por dos moléculas de clorofila y, por lo tanto, se denomina dímero . [11] Se cree que el dímero está compuesto por una molécula de clorofila a y una molécula de clorofila a '(P700, webber). Sin embargo, si P700 forma un complejo con otras moléculas de antena, ya no puede ser un dímero. [13]
Clorofila modificada A 0 y A 1
Las dos moléculas de clorofila modificadas son aceptores de electrones tempranos en PSI. Están presentes uno por cada lado PsaA / PsaB, formando dos ramas que los electrones pueden tomar para alcanzar F x . A 0 acepta electrones de P700, lo pasa a A 1 del mismo lado, que luego pasa el electrón a la quinona del mismo lado. Diferentes especies parecen tener diferentes preferencias para cualquiera de las ramas A / B. [15]
Filoquinona
La filoquinona es el siguiente aceptor de electrones temprano en PSI. La filoquinona a veces también se llama vitamina K 1 . [16] La filoquinona oxida A 1 para recibir el electrón y, a su vez, reduce F x para pasar el electrón a F by F a . [16] [17] La reducción de F x parece ser el paso que limita la velocidad. [15]
Complejo hierro-azufre
En la PSI se encuentran tres centros proteicos de reacción hierro-azufre . Etiquetados como F x , F a y F b , sirven como relés de electrones. [18] F una y F b están obligados a subunidades de la proteína de la PSI complejo y F x está ligada a la PSI complejo. [18] Varios experimentos han mostrado cierta disparidad entre las teorías de la orientación del cofactor hierro-azufre y el orden de operación. [18] Un modelo es que F x pasa un electrón a F a , que lo pasa a F b para alcanzar la ferredoxina. [15]
Ferredoxina
La ferredoxina (Fd) es una proteína soluble que facilita la reducción de NADP+
a NADPH. [19] Fd se mueve para llevar un electrón a un tilacoide solitario o a una enzima que reduce el NADP.+
. [19] Las membranas tilacoides tienen un sitio de unión para cada función de Fd. [19] La función principal de Fd es transportar un electrón del complejo hierro-azufre a la enzima ferredoxina- NADP.+reductasa . [19]
Ferredoxina– NADP+
reductasa (FNR)
Esta enzima transfiere el electrón de ferredoxina reducida a NADP.+
para completar la reducción a NADPH. [20] FNR también puede aceptar un electrón de NADPH al unirse a él. [20]
Plastocianina
La plastocianina es un portador de electrones que transfiere el electrón del citocromo b6f al cofactor P700 de PSI. [10] [21]
Dominio de la proteína Ycf4
El dominio de la proteína Ycf4 se encuentra en la membrana tilacoide y es vital para el fotosistema I. Esta proteína transmembrana tilacoide ayuda a ensamblar los componentes del fotosistema I; sin ella, la fotosíntesis sería ineficaz. [22]
Evolución
Los datos moleculares muestran que el PSI probablemente evolucionó a partir de los fotosistemas de las bacterias verdes del azufre . Los fotosistemas de las bacterias verdes del azufre y los de las cianobacterias , las algas y las plantas superiores no son los mismos, sin embargo, existen muchas funciones análogas y estructuras similares. Tres características principales son similares entre los diferentes fotosistemas. [23] Primero, el potencial redox es lo suficientemente negativo como para reducir la ferredoxina. [23] A continuación, los centros de reacción que aceptan electrones incluyen proteínas de hierro y azufre. [23] Por último, los centros redox en complejos de ambos fotosistemas se construyen sobre un dímero de subunidad de proteína. [23] El fotosistema de las bacterias verdes de azufre incluso contiene todos los mismos cofactores de la cadena de transporte de electrones en PSI. [23] El número y grado de similitudes entre los dos fotosistemas indica claramente que el PSI se deriva del fotosistema análogo de las bacterias verdes de azufre.
Ver también
- Célula solar biohíbrida
Referencias
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enlaces externos
- Fotosistema I: molécula del mes en el banco de datos de proteínas
- Fotosistema I en un compañero de la fisiología vegetal
- Fotosistemas I y II de James Barber FRS