En enzimología , una fitoil-CoA dioxigenasa ( EC 1.14.11.18 ) es una enzima que cataliza la reacción química
Los tres sustratos de esta enzima son phytanoyl-CoA , 2-oxoglutarate (2OG) y O 2 , mientras que sus tres productos son 2-hydroxyphytanoyl-CoA , succinato y CO 2 .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxigenasas dependientes del hierro (II) , que típicamente incorporan un átomo de dioxígeno al sustrato y un átomo al grupo carboxilato succinato. El mecanismo es complejo, pero se cree que implica la unión ordenada de 2-oxoglutarato a la enzima que contiene hierro (II) seguida del sustrato. La unión del sustrato provoca el desplazamiento de una molécula de agua del cofactor de hierro (II), dejando una posición de coordinación vacante a la que se une el dioxígeno. Se produce un reordenamiento para formar una especie de hierro-oxígeno de alta energía (que generalmente se piensa que es una especie de hierro (IV) = O) que realiza la reacción de oxidación real. [2] [3]
El nombre sistemático de esta clase de enzimas es fitoil-CoA, 2-oxoglutarato: oxidorreductasa de oxígeno (2-hidroxilante) . Esta enzima también se llama fitoil-CoA hidroxilasa y fitoil-CoA alfa-hidroxilasa . [4]
En los seres humanos, la fitoil-CoA hidroxilasa está codificada por el gen PHYH ( también conocido como PAHX ) y es necesaria para la oxidación alfa de los ácidos grasos de cadena ramificada (por ejemplo , ácido fitánico ) en los peroxisomas . La deficiencia de PHYH da como resultado la acumulación de grandes reservas tisulares de ácido fitánico y es la principal causa de la enfermedad de Refsum . [5]
Las oxigenasas dependientes de hierro (II) y 2OG son comunes en microorganismos , plantas y animales; se prevé que el genoma humano contenga alrededor de 80 ejemplos, y la planta modelo Arabidopsis thaliana probablemente contenga más. [2] En plantas y microorganismos, esta familia de enzimas está asociada con una gran diversidad de reacciones oxidativas. [6]