Pilin se refiere a una clase de proteínas fibrosas que se encuentran en las estructuras de pilus de las bacterias . Estas estructuras se pueden utilizar para el intercambio de material genético o como mecanismo de adhesión celular . Aunque no todas las bacterias tienen pili o fimbrias, los patógenos bacterianos a menudo usan sus fimbrias para adherirse a las células huésped. En las bacterias Gram negativas , donde los pili son más comunes, las moléculas individuales de pilina están unidas por interacciones proteína-proteína no covalentes , mientras que las bacterias Gram positivas a menudo tienen pilina LPXTG polimerizada . [1]
Pilina tipo IV
Pilin en pili Tipo IV | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Pili | |||||||
Pfam | PF00114 | |||||||
InterPro | IPR001082 | |||||||
PROSITE | PDOC00342 | |||||||
SCOP2 | 1paj / SCOPe / SUPFAM | |||||||
Superfamilia OPM | 68 | |||||||
Proteína OPM | 2hil | |||||||
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Las proteínas de pilina de tipo IV son proteínas α + β caracterizadas por una hélice alfa N-terminal muy larga . El ensamblaje de estos pili se basa en interacciones entre las hélices N-terminales de los monómeros individuales. La estructura de pilus secuestra las hélices en el centro de la fibra que recubre un poro central, mientras que las láminas beta antiparalelas ocupan el exterior de la fibra. [2]
Papel de la pilina ComP en la transformación bacteriana
La transformación genética es el proceso mediante el cual una célula bacteriana receptora toma ADN de una célula vecina e integra este ADN en el genoma del receptor mediante recombinación homóloga . En Neisseria meningitidis , la transformación del ADN requiere la presencia de secuencias cortas de captación de ADN (DUS) que son 9-10 meros que residen en las regiones codificantes del ADN del donante. El reconocimiento específico de DHE está mediado por una pilina de tipo IV, ComP. [3] [4] Los pili menningocócicos tipo IV se unen al ADN a través de la pilina menor ComP a través de una franja electropositiva que se predice que estará expuesta en la superficie del filamento. ComP muestra una exquisita preferencia de encuadernación por DHE selectivos. La distribución de DHE dentro del genoma de N. meningitidis favorece a ciertos genes, lo que sugiere que existe un sesgo para los genes implicados en el mantenimiento y la reparación genómica. [5] [6]
Acompañante-acomodador pilin
La familia Cup es conocida por el uso de un acompañante y al menos un acomodador . Presentan un pliegue de Ig. [7]
Saf, extensión N-terminal
Saf-Nte_pilin | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Saf-Nte_pilin | |||||||
Pfam | PF09460 | |||||||
InterPro | IPR018569 | |||||||
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El dominio de la proteína de extensión N-terminal de la pilina Saf ayuda a que se formen los pili, a través de un mecanismo complejo llamado vía chaperona / ujier . Se encuentra en todas las cu pilinas. [8]
Este dominio de proteína es muy importante para tales bacterias, ya que sin la formación de pili, no podrían infectar al huésped. Saf es una Salmonella operón que contiene un sistema cu pilus. [8]
Función
Este dominio proteico tiene una función importante en la formación de pili. Estos son factores de virulencia cruciales para la adhesión celular al huésped y la formación de biopelículas con una infección exitosa. [9]
Estructura
Este dominio de la proteína consiste en los Saf-NTE y Saf-pilina adyacentes cadenas de la que forman pilus complejo . Son pili chaperona / ujier (CU) y tienen una extensión N-terminal (Nte) de alrededor de 10-20 aminoácidos . Salmonella Saf pili, que son ensamblados por acompañantes de FGl. La estructura se ha conservado bien, ya que contienen un conjunto de residuos hidrófobos alternos que forman una parte esencial de la interacción subunidad-subunidad. [10]
Mecanismo
El mecanismo para la reacción de ensamblaje se denomina donante intercambio de cadenas DSE que Pilus montaje en Gram-negativas bacteria implica un intercambio de Donantes-strand mecanismo entre el C- y los N-terminales de este dominio. La subunidad C-terminal forma un pliegue de Ig incompleto que luego se complementa con el extremo N de 10-18 residuos de otro.
Las secuencias del extremo N contienen un motivo de residuos hidrófobos alternos que ocupan los bolsillos de unión P2 a P5 en el surco de la subunidad del primer pilus. [11]
Pilina LPXTG
La pilina LPXTG es común en cocos grampositivos . Ellos llevan el nombre de un motivo C-terminal utilizado por el sortase . [1] También hay LPXTGase .
Desarrollo de herramientas moleculares
LPXTG Pili en bacterias Gram-positivas contienen enlaces isopéptidos formados espontáneamente . Estos enlaces proporcionan una mayor estabilidad mecánica [12] y proteolítica [13] a la proteína pilina. Recientemente, la proteína pilina de Streptococcus pyogenes se ha dividido en dos fragmentos para desarrollar una nueva herramienta molecular llamada isopeptag . [14] El isopeptag es un péptido corto que puede unirse a una proteína de interés y puede unirse a su pareja de unión a través de un enlace isopéptido formado espontáneamente . Esta nueva etiqueta de péptido puede permitir a los científicos apuntar y aislar sus proteínas de interés a través de un enlace covalente permanente .
Ver también
- Prepilina peptidasa
Referencias
- ↑ a b Telford JL, Barocchi MA, Margarit I, Rappuoli R, Grandi G (2006). "Pili en patógenos grampositivos" . Nat. Rev. Microbiol . 4 (7): 509–19. doi : 10.1038 / nrmicro1443 . PMID 16778837 . S2CID 6369483 .
- ^ Forest KT, Tainer JA (1997). "Estructura de pilus tipo 4: de afuera hacia adentro y de arriba hacia abajo - una minireview". Gene . 192 (1): 165–9. doi : 10.1016 / s0378-1119 (97) 00008-5 . PMID 9224887 .
- ^ Berry JL, Cehovin A, McDowell MA, Lea SM, Pelicic V (2013). "Análisis funcional de la interdependencia entre la secuencia de captación de ADN y su receptor ComP afín durante la transformación natural en especies de Neisseria" . PLOS Genet . 9 (12): e1004014. doi : 10.1371 / journal.pgen.1004014 . PMC 3868556 . PMID 24385921 .
- ^ Cehovin A, Simpson PJ, McDowell MA, Brown DR, Noschese R, Pallett M, Brady J, Baldwin GS, Lea SM, Matthews SJ, Pelicic V (2013). "Reconocimiento de ADN específico mediado por una pilina tipo IV" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 110 (8): 3065–70. Código bibliográfico : 2013PNAS..110.3065C . doi : 10.1073 / pnas.1218832110 . PMC 3581936 . PMID 23386723 .
- ^ Davidsen T, Rødland EA, Lagesen K, Seeberg E, Rognes T, Tønjum T (2004). "Distribución sesgada de secuencias de captación de ADN hacia genes de mantenimiento del genoma" . Ácidos nucleicos Res . 32 (3): 1050–8. doi : 10.1093 / nar / gkh255 . PMC 373393 . PMID 14960717 .
- ^ Caugant DA, Maiden MC (2009). "Portador y enfermedad meningocócica - biología y evolución de la población" . Vacuna . 27 Suppl 2: B64–70. doi : 10.1016 / j.vaccine.2009.04.061 . PMC 2719693 . PMID 19464092 .
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- ^ a b Waksman, G; Hultgren, SJ (noviembre de 2009). "Biología estructural de la vía de acompañante-ujier de la biogénesis de pilus" . Reseñas de la naturaleza. Microbiología . 7 (11): 765–74. doi : 10.1038 / nrmicro2220 . PMC 3790644 . PMID 19820722 .
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- ^ Alegre-Cebollada J, Badilla CL, Fernández JM (2010). "Los enlaces isopéptidos bloquean la extensión mecánica de pili en Streptococcus pyogenes patógeno" . J. Biol. Chem . 285 (15): 11235–11242. doi : 10.1074 / jbc.M110.102962 . PMC 2.857.001 . PMID 20139067 .
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- ^ Zakeri B, Howarth M (2010). "Formación espontánea de enlaces amida intermolecular entre cadenas laterales para direccionamiento de péptidos irreversibles". Mermelada. Chem. Soc . 132 (13): 4526–7. CiteSeerX 10.1.1.706.4839 . doi : 10.1021 / ja910795a . PMID 20235501 .
Otras lecturas
- Khare, Baldeep; VL Narayana, Sthanam (agosto de 2017). "Biogénesis de pilus de bacterias grampositivas: roles de las sortasas e implicaciones para el ensamblaje: clasificaciones e implicaciones para el ensamblaje" . Ciencia de las proteínas . 26 (8): 1458–1473. doi : 10.1002 / pro.3191 . PMC 5521585 . PMID 28493331 .