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Estructura típica de un ARNm eucariota maduro

La poliadenilación es la adición de una cola poli (A) a una transcripción de ARN, típicamente un ARN mensajero (ARNm). La cola de poli (A) consta de múltiples monofosfatos de adenosina ; en otras palabras, es un tramo de ARN que solo tiene bases de adenina . En eucariotas , la poliadenilación es parte del proceso que produce ARNm maduro para la traducción . En muchas bacterias , la cola poli (A) promueve la degradación del ARNm. Por tanto, forma parte de un proceso más amplio de expresión génica .

El proceso de poliadenilación comienza cuando termina la transcripción de un gen . El segmento más 3 ' del pre-ARNm recién creado se escinde primero mediante un conjunto de proteínas ; estas proteínas luego sintetizan la cola de poli (A) en el extremo 3 'del ARN. En algunos genes, estas proteínas agregan una cola poli (A) en uno de varios sitios posibles. Por lo tanto, la poliadenilación puede producir más de una transcripción de un solo gen ( poliadenilación alternativa ), similar al empalme alternativo . [1]

La cola de poli (A) es importante para la exportación nuclear, la traducción y la estabilidad del ARNm. La cola se acorta con el tiempo y, cuando es lo suficientemente corta, el ARNm se degrada enzimáticamente. [2] Sin embargo, en unos pocos tipos de células, los ARNm con colas cortas de poli (A) se almacenan para su activación posterior por re-poliadenilación en el citosol. [3] En contraste, cuando la poliadenilación ocurre en bacterias, promueve la degradación del ARN. [4] Esto también es a veces el caso de los ARN eucariotas no codificantes . [5] [6]

Las moléculas de ARNm tanto en procariotas como en eucariotas tienen extremos 3 'poliadenilados, con las colas de poli (A) procariotas generalmente más cortas y menos moléculas de ARNm poliadeniladas. [7]

Antecedentes del ARN [ editar ]

Estructura química del ARN. La secuencia de bases difiere entre moléculas de ARN.
Para obtener más información, consulte ARN y ARN mensajero.

Los ARN son un tipo de moléculas biológicas grandes, cuyos componentes básicos individuales se denominan nucleótidos. El nombre cola de poli (A) (para cola de ácido poliadenílico) [8] refleja la forma en que se abrevian los nucleótidos de ARN, con una letra para la base que contiene el nucleótido (A para adenina , C para citosina , G para guanina y U para uracilo ) . Los ARN se producen ( transcriben ) a partir de una plantilla de ADN . Por convención, las secuencias de ARN se escriben en una dirección de 5 ′ a 3 ′. El extremo 5 'es la parte de la molécula de ARN que se transcribe primero y el extremo 3' se transcribe al final. El extremo 3 'también es donde se encuentra la cola poli (A) en los ARN poliadenilados. [1][9]

El ARN mensajero (ARNm) es ARN que tiene una región codificante que actúa como molde para la síntesis de proteínas ( traducción ). El resto del ARNm, las regiones no traducidas , sintonizan qué tan activo es el ARNm. [10] También hay muchos ARN que no se traducen, llamados ARN no codificantes. Al igual que las regiones no traducidas, muchos de estos ARN no codificantes tienen funciones reguladoras. [11]

Poliadenilación nuclear [ editar ]

Función [ editar ]

En la poliadenilación nuclear, se agrega una cola de poli (A) a un ARN al final de la transcripción. En los ARNm, la cola poli (A) protege a la molécula de ARNm de la degradación enzimática en el citoplasma y ayuda en la terminación de la transcripción, la exportación del ARNm desde el núcleo y la traducción. [2] Casi todos los ARNm eucariotas están poliadenilados, [12] con la excepción de los ARNm de histonas dependientes de la replicación animal . [13] Estos son los únicos ARNm en eucariotas que carecen de una cola de poli (A), que terminan en una estructura de tallo-bucle seguida de una secuencia rica en purina, denominada elemento histona corriente abajo, que indica dónde se corta el ARN de modo que el Se forma el extremo 3 'del ARNm de histona. [14]

Muchos ARN eucariotas no codificantes siempre están poliadenilados al final de la transcripción. Hay ARN pequeños donde la cola de poli (A) se ve solo en formas intermedias y no en el ARN maduro, ya que los extremos se eliminan durante el procesamiento, siendo los más notables los microARN . [15] [16] Pero, para muchos ARN largos no codificantes  , un grupo aparentemente grande de ARN reguladores que, por ejemplo, incluye el ARN Xist , que media la inactivación del cromosoma X  , una cola poli (A) es parte del ARN maduro. [17]

Mecanismo [ editar ]

Proteínas involucradas: [12] [18]

CPSF : factor de especificidad de escisión / poliadenilación
CstF : factor de estimulación de escisión
PAP : poliadenilato polimerasa
PABII : proteína de unión a poliadenilato 2
CFI : factor de escisión I
CFII : factor de escisión II

El complejo de poliadenilación procesiva en el núcleo de eucariotas actúa sobre productos de la ARN polimerasa II , como el ARNm precursor . Aquí, un complejo de múltiples proteínas (ver componentes a la derecha) [18] escinde la parte más 3 'de un ARN recién producido y poliadenila el extremo producido por esta escisión. La escisión es catalizada por la enzima CPSF [13] [18] y ocurre 10-30 nucleótidos corriente abajo de su sitio de unión. [19] Este sitio a menudo tiene la secuencia señal de poliadenilación AAUAAA en el ARN, pero existen variantes que se unen más débilmente a CPSF . [18] [20]Otras dos proteínas añaden especificidad a la unión a un ARN: CstF y CFI. CstF se une a una región rica en GU más abajo del sitio de CPSF. [21] CFI reconoce un tercer sitio en el ARN (un conjunto de secuencias UGUAA en mamíferos [22] [23] [24] ) y puede reclutar CPSF incluso si falta la secuencia AAUAAA. [25] [26] La señal de poliadenilación, el motivo de secuencia reconocido por el complejo de escisión del ARN, varía entre los grupos de eucariotas. La mayoría de los sitios de poliadenilación humanos contienen la secuencia AAUAAA, [21] pero esta secuencia es menos común en plantas y hongos. [27]

El ARN se escinde típicamente antes de la terminación de la transcripción, ya que CstF también se une a la ARN polimerasa II. [28] A través de un mecanismo poco conocido (a partir de 2002), indica a la ARN polimerasa II que se salga de la transcripción. [29] La escisión también involucra a la proteína CFII, aunque se desconoce cómo. [30] El sitio de escisión asociado con una señal de poliadenilación puede variar hasta unos 50 nucleótidos. [31]

Cuando se escinde el ARN, comienza la poliadenilación, catalizada por la poliadenilato polimerasa. La poliadenilato polimerasa construye la cola de poli (A) agregando unidades de monofosfato de adenosina de trifosfato de adenosina al ARN, escindiendo el pirofosfato . [32] Otra proteína, PAB2, se une a la nueva cola corta de poli (A) y aumenta la afinidad de la poliadenilato polimerasa por el ARN. Cuando la cola de poli (A) tiene aproximadamente 250 nucleótidos de longitud, la enzima ya no puede unirse a CPSF y la poliadenilación se detiene, determinando así la longitud de la cola de poli (A). [33] [34]El CPSF está en contacto con la ARN polimerasa II, lo que le permite enviar una señal a la polimerasa para que termine la transcripción. [35] [36] Cuando la ARN polimerasa II alcanza una "secuencia de terminación" (⁵'TTTATT³ 'en la plantilla de ADN y ⁵'AUAAA³' en la transcripción primaria), se señala el final de la transcripción. [37] La maquinaria de poliadenilación también está ligada físicamente al espliceosoma , un complejo que elimina los intrones de los ARN. [26]

Efectos posteriores [ editar ]

La cola de poli (A) actúa como sitio de unión para la proteína de unión a poli (A) . La proteína de unión a poli (A) promueve la exportación desde el núcleo y la traducción e inhibe la degradación. [38] Esta proteína se une a la cola poli (A) antes de la exportación de ARNm desde el núcleo y en la levadura también recluta poli (A) nucleasa, una enzima que acorta la cola poli (A) y permite la exportación del ARNm. La proteína de unión a poli (A) se exporta al citoplasma con el ARN. Los ARNm que no se exportan son degradados por el exosoma . [39] [40] La proteína de unión a poli (A) también puede unirse y, por lo tanto, reclutar, varias proteínas que afectan la traducción, [39] una de ellas es el factor de iniciación -4G, que a su vez recluta laSubunidad ribosómica 40S . [41] Sin embargo, no se requiere una cola poli (A) para la traducción de todos los ARNm. [42] Además, la cola de poli (A) (oligo-adenilación) puede determinar el destino de las moléculas de ARN que generalmente no tienen cola de poli (A) (como ARN (pequeños) no codificantes (sn), etc.) y, por lo tanto, inducir su desintegración de ARN. [43]

Desadenilación [ editar ]

En las células somáticas eucariotas , las colas poli (A) de la mayoría de los ARNm en el citoplasma se acortan gradualmente y los ARNm con cola poli (A) más corta se traducen menos y se degradan antes. [44] Sin embargo, pueden pasar muchas horas antes de que un ARNm se degrade. [45] Este proceso de desadenilación y degradación puede acelerarse mediante microARN complementarios a la región 3 'no traducida de un ARNm. [46] En los óvulos inmaduros , los ARNm con colas de poli (A) acortadas no se degradan, sino que se almacenan y son traduccionalmente inactivos. Estos ARNm de cola corta se activan mediante poliadenilación citoplásmica después de la fertilización, durante la activación del huevo . [47]

En los animales, la poli (A) ribonucleasa ( PARN ) puede unirse a la tapa 5 ' y eliminar los nucleótidos de la cola de la poli (A). El nivel de acceso a la tapa 5 'y la cola de poli (A) es importante para controlar qué tan pronto se degrada el ARNm. PARN desadenila menos si el ARN está unido por los factores de iniciación 4E (en el límite 5 ') y 4G (en la cola de poli (A)), por lo que la traducción reduce la desadenilación. La tasa de desadenilación también puede estar regulada por proteínas de unión a ARN. Además, las estructuras de triple hélice de ARN y los motivos de ARN, como el bolsillo de unión del extremo 3 'de la cola de poli (A) retardan el proceso de desadenilación e inhiben la eliminación de la cola de poli (A). [48]Una vez que se quita la cola de poli (A), el complejo de descascarado quita la tapa 5 ', lo que lleva a una degradación del ARN. Varias otras proteínas están involucradas en la desadenilación en células humanas y de levadura en gemación , más notablemente el complejo CCR4-Not . [49]

Poliadenilación citoplasmática [ editar ]

Hay poliadenilación en el citosol de algunos tipos de células animales, a saber, en la línea germinal , durante la embriogénesis temprana y en los sitios postsinápticos de las células nerviosas . Esto alarga la cola de poli (A) de un ARNm con una cola de poli (A) acortada, de modo que el ARNm se traducirá . [44] [50] Estas colas de poli (A) acortadas suelen tener menos de 20 nucleótidos y se alargan a alrededor de 80-150 nucleótidos. [3]

En el embrión de ratón temprano, la poliadenilación citoplásmica de los ARN maternos del óvulo permite que la célula sobreviva y crezca aunque la transcripción no comience hasta la mitad de la etapa de 2 células (etapa de 4 células en humanos). [51] [52] En el cerebro, la poliadenilación citoplasmática está activa durante el aprendizaje y podría desempeñar un papel en la potenciación a largo plazo , que es el fortalecimiento de la transmisión de señales de una célula nerviosa a otra en respuesta a los impulsos nerviosos y es importante para aprendizaje y formación de la memoria. [3] [53]

La poliadenilación citoplásmica requiere las proteínas de unión a ARN CPSF y CPEB , y puede involucrar a otras proteínas de unión a ARN como Pumilio . [54] Dependiendo del tipo de célula, la polimerasa puede ser el mismo tipo de poliadenilato polimerasa (PAP) que se usa en el proceso nuclear, o la polimerasa citoplasmática GLD-2 . [55]

Resultados del uso de diferentes sitios de poliadenilación en el mismo gen

Poliadenilación alternativa [ editar ]

Muchos genes que codifican proteínas tienen más de un sitio de poliadenilación, por lo que un gen puede codificar varios ARNm que difieren en su extremo 3 ' . [27] [56] [57] La región 3 'de una transcripción contiene muchas señales de poliadenilación (PAS). Cuando se utilizan sitios PAS más proximales (más cerca del extremo 5 '), esto acorta la longitud de la región no traducida 3' (3 'UTR) de una transcripción. [58] Los estudios tanto en humanos como en moscas han mostrado APA específicos de tejido. Con tejidos neuronales que prefieren el uso de PAS distal, lo que lleva a UTR de 3 'más largas y los tejidos de testículo prefieren PAS proximal, lo que lleva a UTR de 3' más cortos. [59] [60]Los estudios han demostrado que existe una correlación entre el nivel de conservación de un gen y su tendencia a realizar una poliadenilación alternativa, con genes altamente conservados que exhiben más APA. De manera similar, los genes altamente expresados ​​siguen este mismo patrón. [61] Los datos de secuenciación de ribo (secuenciación de solo ARNm dentro de los ribosomas) han demostrado que es más probable que se traduzcan las isoformas de ARNm con 3 'UTR más cortas. [58]

Dado que la poliadenilación alternativa cambia la longitud de la UTR 3 ' , [62] también puede cambiar qué sitios de unión están disponibles para los microARN en la UTR 3'. [19] [63] Los microARN tienden a reprimir la traducción y promover la degradación de los ARNm a los que se unen, aunque hay ejemplos de microARN que estabilizan las transcripciones. [64] [65] La poliadenilación alternativa también puede acortar la región codificante, lo que hace que el ARNm codifique una proteína diferente, [66] [67] pero esto es mucho menos común que simplemente acortar la región 3 'no traducida. [27]

La elección del sitio poli (A) puede verse influida por estímulos extracelulares y depende de la expresión de las proteínas que participan en la poliadenilación. [68] [69] Por ejemplo, la expresión de CstF-64 , una subunidad del factor estimulante de escisión (CstF), aumenta en los macrófagos en respuesta a los lipopolisacáridos (un grupo de compuestos bacterianos que desencadenan una respuesta inmunitaria). Esto da como resultado la selección de sitios poli (A) débiles y, por lo tanto, transcripciones más cortas. Esto elimina los elementos reguladores en las regiones no traducidas 3 'de los ARNm para productos relacionados con la defensa como la lisozima y el TNF-α.. Estos ARNm tienen vidas medias más largas y producen más de estas proteínas. [68] Las proteínas de unión al ARN distintas de las de la maquinaria de poliadenilación también pueden afectar si se usa un sitio de poliadenilación, [70] [71] [72] [73] al igual que la metilación del ADN cerca de la señal de poliadenilación. [74]

Etiquetado de degradación en eucariotas [ editar ]

Para muchos ARN no codificantes , incluidos ARNt , ARNr , ARNnp y ARNsno , la poliadenilación es una forma de marcar el ARN para su degradación, al menos en levaduras . [75] Esta poliadenilación se realiza en el núcleo por el complejo TRAMP , que mantiene una cola de alrededor de 4 nucleótidos de largo hasta el extremo 3 '. [76] [77] El ARN luego es degradado por el exosoma . [78] También se han encontrado colas de poli (A) en fragmentos de ARNr humano, tanto en forma de colas homopoliméricas (solo A) como heterpoliméricas (principalmente A). [79]

En procariotas y orgánulos [ editar ]

La poliadenilación en bacterias ayuda a la polinucleótido fosforilasa a degradar la estructura secundaria pasada

En muchas bacterias, tanto los ARNm como los ARN no codificantes pueden poliadenilarse. Este poli (A) de la cola promueve la degradación por la degradosome , que contiene dos enzimas de ARN-degradantes: polinucleótido fosforilasa y RNasa E . La polinucleótido fosforilasa se une al extremo 3 'de los ARN y la extensión 3' proporcionada por la cola poli (A) le permite unirse a los ARN cuya estructura secundaria bloquearía de otro modo el extremo 3 '. Las sucesivas rondas de poliadenilación y degradación del extremo 3 'por la polinucleótido fosforilasa permiten que el degradosoma supere estas estructuras secundarias. La cola de poli (A) también puede reclutar ARNasas que cortan el ARN en dos. [80]Estas colas de poli (A) bacterianas tienen aproximadamente 30 nucleótidos de largo. [81]

En grupos tan diferentes como los animales y los tripanosomas , las mitocondrias contienen colas de poli (A) estabilizadoras y desestabilizadoras. La poliadenilación desestabilizadora se dirige tanto al ARNm como a los ARN no codificantes. Las colas de poli (A) tienen una longitud media de 43 nucleótidos. Los estabilizadores comienzan en el codón de terminación, y sin ellos, el codón de terminación (UAA) no está completo ya que el genoma solo codifica la parte U o UA. Las mitocondrias de las plantas solo tienen poliadenilación desestabilizadora. La poliadenilación mitocondrial nunca se ha observado en levaduras de gemación o de fisión. [82] [83]

Si bien muchas bacterias y mitocondrias tienen poliadenilato polimerasas, también tienen otro tipo de poliadenilación, realizada por la propia polinucleótido fosforilasa . Esta enzima se encuentra en bacterias, [84] mitocondrias, [85] plastidios [86] y como componente del exosoma de las arqueas (en aquellas arqueas que tienen un exosoma ). [87] Puede sintetizar una extensión 3 ′ donde la gran mayoría de las bases son adeninas. Como en las bacterias, la poliadenilación por polinucleótido fosforilasa promueve la degradación del ARN en los plástidos [88] y probablemente también en las arqueas. [82]

Evolución [ editar ]

Aunque la poliadenilación se observa en casi todos los organismos, no es universal. [7] [89] Sin embargo, la amplia distribución de esta modificación y el hecho de que esté presente en organismos de los tres dominios de la vida implica que el último ancestro común universal de todos los organismos vivos, se presume, tuvo alguna forma de poliadenilación. sistema. [81] Algunos organismos no poliadenilan el ARNm, lo que implica que han perdido sus mecanismos de poliadenilación durante la evolución. Aunque no se conocen ejemplos de eucariotas que carezcan de poliadenilación, los ARNm de la bacteria Mycoplasma gallisepticum y la arquea Haloferax volcanii tolerante a la sal carecen de esta modificación.[90] [91]

La enzima poliadenilante más antigua es la polinucleótido fosforilasa . Esta enzima es parte tanto del degradosoma bacteriano como del exosoma arqueal , [92] dos complejos estrechamente relacionados que reciclan el ARN en nucleótidos. Esta enzima degrada el ARN atacando el enlace entre los nucleótidos más 3 'con un fosfato, rompiendo un nucleótido difosfato. Esta reacción es reversible, por lo que la enzima también puede extender el ARN con más nucleótidos. La cola heteropolimérica añadida por la polinucleótido fosforilasa es muy rica en adenina. La elección de la adenina es probablemente el resultado de concentraciones de ADP más altas que otros nucleótidos como resultado del uso de ATP.como moneda energética, por lo que es más probable que se incorpore en esta cola en las primeras formas de vida. Se ha sugerido que la participación de colas ricas en adenina en la degradación del ARN provocó la evolución posterior de poliadenilato polimerasas (las enzimas que producen colas poli (A) sin otros nucleótidos en ellas). [93]

Las poliadenilato polimerasas no son tan antiguas. Han evolucionado por separado en bacterias y eucariotas a partir de la enzima que agrega CCA , que es la enzima que completa los extremos 3 'de los ARNt . Su dominio catalítico es homólogo al de otras polimerasas . [78] Se presume que la transferencia horizontal de la enzima que agrega CCA bacteriana a eucariotas permitió que la enzima que agrega CCA similar a las arqueas cambiara su función a una polimerasa poli (A). [81] Algunos linajes, como las arqueas y las cianobacterias , nunca desarrollaron una poliadenilato polimerasa. [93]

Colas poliadenilados se observan en varios virus de ARN , incluyendo Influenza A , [94] Coronavirus , [95] el virus del mosaico de la alfalfa , [96] y Duck Hepatitis A . [97] Algunos virus, como el VIH-1 y el poliovirus , inhiben la proteína de unión poli-A de la célula ( PABPC1 ) para enfatizar la expresión de sus propios genes sobre la de la célula huésped. [98]

Historia [ editar ]

La poli (A) polimerasa se identificó por primera vez en 1960 como una actividad enzimática en extractos hechos de núcleos celulares que podían polimerizar ATP, pero no ADP, en poliadenina. [99] [100] Aunque se identificó en muchos tipos de células, esta actividad no tuvo una función conocida hasta 1971, cuando se encontraron secuencias poli (A) en los ARNm. [101] [102]Al principio se pensó que la única función de estas secuencias era proteger el extremo 3 'del ARN de las nucleasas, pero más tarde se identificaron las funciones específicas de la poliadenilación en la exportación y traducción nucleares. Las polimerasas responsables de la poliadenilación se purificaron y caracterizaron por primera vez en las décadas de 1960 y 1970, pero la gran cantidad de proteínas accesorias que controlan este proceso se descubrió solo a principios de la década de 1990. [101]

Ver también [ editar ]

  • Señal de poliadenilación tardía del virus de los simios 40 (SVLPA)

Referencias [ editar ]

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Lectura adicional [ editar ]

  • Danckwardt S, Hentze MW, Kulozik AE (febrero de 2008). "Procesamiento de ARNm del extremo 3 ′: mecanismos moleculares e implicaciones para la salud y la enfermedad" . El diario EMBO . 27 (3): 482–98. doi : 10.1038 / sj.emboj.7601932 . PMC  2241648 . PMID  18256699 .

Enlaces externos [ editar ]

  • Medios relacionados con la poliadenilación en Wikimedia Commons