El monofosfato de adenosina ( AMP ), también conocido como ácido 5'-adenílico , es un nucleótido . El AMP consta de un grupo fosfato , el azúcar ribosa y la nucleobase adenina ; es un éster de ácido fosfórico y el nucleósido adenosina . [1] Como sustituyente toma la forma del prefijo adenylyl- . [2]
Nombres | |
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Nombre IUPAC Adenosina 5 ′ - (fosfato de dihidrógeno) | |
Nombre IUPAC preferido [(2 R , 3 S , 4 R , 5 R ) -5- (6-amino-9 H -purin-9-il) -3,4-dihidroxioxolan-2-il] metil dihidrógeno fosfato | |
Otros nombres 5'-monofosfato de adenosina, ácido 5'-adenílico | |
Identificadores | |
Modelo 3D ( JSmol ) | |
CHEBI | |
CHEMBL | |
ChemSpider | |
DrugBank | |
Tarjeta de información ECHA | 100.000.455 |
KEGG | |
Malla | Adenosina + monofosfato |
PubChem CID | |
UNII | |
Tablero CompTox ( EPA ) | |
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Propiedades | |
C 10 H 14 N 5 O 7 P | |
Masa molar | 347,22 g / mol |
Apariencia | polvo cristalino blanco |
Densidad | 2,32 g / ml |
Punto de fusion | 178 a 185 ° C (352 a 365 ° F; 451 a 458 K) |
Punto de ebullición | 798,5 ° C (1.469,3 ° F; 1.071,7 K) |
Acidez (p K a ) | 0.9 [ cita requerida ] , 3.8, 6.1 |
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa). | |
verificar ( ¿qué es ?) | |
Referencias de Infobox | |
El AMP juega un papel importante en muchos procesos metabólicos celulares, interconvirtiéndose en ADP y / o ATP . El AMP también es un componente de la síntesis de ARN . [3] El AMP está presente en todas las formas de vida conocidas. [4]
Producción y degradación
AMP no tiene el enlace fosfoanhídrido de alta energía asociado con ADP y ATP. AMP se puede producir a partir de ADP :
- 2 ADP → ATP + AMP
O AMP puede producirse mediante la hidrólisis de un enlace fosfato de alta energía de ADP:
- ADP + H 2 O → AMP + P i
El AMP también se puede formar por hidrólisis de ATP en AMP y pirofosfato :
- ATP + H 2 O → AMP + PP i
Cuando los sistemas vivos descomponen el ARN, se forman los monofosfatos de nucleósidos, incluido el monofosfato de adenosina.
AMP se puede regenerar a ATP de la siguiente manera:
- AMP + ATP → 2 ADP (adenilato quinasa en la dirección opuesta)
- ADP + P i → ATP (este paso se realiza con mayor frecuencia en aerobios por la ATP sintasa durante la fosforilación oxidativa )
El AMP puede convertirse en IMP mediante la enzima mioadenilato desaminasa , liberando un grupo amoniaco .
En una vía catabólica , el monofosfato de adenosina se puede convertir en ácido úrico , que se excreta del cuerpo en los mamíferos. [5]
Papel fisiológico en la regulación
Regulación quinasa activada por AMP
La enzima de células eucariotas 5 'adenosina monofosfato de proteína quinasa activada , o AMPK, utiliza AMP para procesos de energía homeostática durante momentos de alto gasto de energía celular, como el ejercicio. [6] Dado que la escisión de ATP y las correspondientes reacciones de fosforilación se utilizan en varios procesos en todo el cuerpo como fuente de energía, la producción de ATP es necesaria para crear más energía para esas células de mamíferos. La AMPK, como sensor de energía celular, se activa al disminuir los niveles de ATP, que naturalmente se acompaña de niveles crecientes de ADP y AMP. [7]
Aunque la fosforilación parece ser el principal activador de la AMPK, algunos estudios sugieren que la AMP es un regulador alostérico y un agonista directo de la AMPK. [8] Además, otros estudios sugieren que la alta proporción de niveles de AMP: ATP en las células, en lugar de solo AMP, activa la AMPK. [9] Por ejemplo, se encontró que las especies de Caenorhabditis elegans y Drosophila melanogaster y sus quinasas activadas por AMP fueron activadas por AMP, mientras que las especies de levaduras y plantas quinasas no fueron activadas alostéricamente por AMP. [9]
El AMP se une a la subunidad γ de AMPK, lo que lleva a la activación de la quinasa y, finalmente, a una cascada de otros procesos, como la activación de las vías catabólicas y la inhibición de las vías anabólicas para regenerar ATP. Los mecanismos catabólicos, que generan ATP a través de la liberación de energía al descomponer las moléculas, son activados por la enzima AMPK, mientras que los mecanismos anabólicos, que utilizan la energía del ATP para formar productos, son inhibidos. [10] Aunque la subunidad γ puede unirse a AMP / ADP / ATP, solo la unión de AMP / ADP da como resultado un cambio conformacional de la proteína enzimática. Esta variación en la unión de AMP / ADP frente a ATP conduce a un cambio en el estado de desfosforilación de la enzima. [11] La desfosforilación de AMPK a través de varias proteínas fosfatasas inactiva completamente la función catalítica. AMP / ADP protege a AMPK de ser inactivada uniéndose a la subunidad γ y manteniendo el estado de desfosforilación. [12]
acampar
El AMP también puede existir como una estructura cíclica conocida como AMP cíclico (o AMPc). Dentro de ciertas células, la enzima adenilato ciclasa produce cAMP a partir de ATP y, por lo general, esta reacción está regulada por hormonas como la adrenalina o el glucagón . El cAMP juega un papel importante en la señalización intracelular. [13]
Ver también
- ADN
- Oligonucleótido
- Fosfodiesterasa
- Aromatizante de glutamato
- Kikunae Ikeda
- Umami
- Ajinomoto
- Tien Chu Ve-Tsin
- Ácido glutamico
- Glutamato disódico
- Glutamato monopotásico
- Inosinato de disodio
- Monofosfato de guanosina
- Ácido inosínico
Referencias
- ^ "Monofosfato de adenosina (compuesto)" . PubChem . NCBI . Consultado el 30 de abril de 2020 .
- ^ "Nomenclatura de Hidratos de Carbono: (Recomendaciones 1996)". Revista de química de carbohidratos . 16 (8): 1191-1280. 1997. doi : 10.1080 / 07328309708005748 .
- ^ Jauker M, Griesser H, Richert C (noviembre de 2015). "Formación espontánea de hebras de ARN, peptidil ARN y cofactores" . Angewandte Chemie . 54 (48): 14564–9. doi : 10.1002 / anie.201506593 . PMC 4678511 . PMID 26435376 .
- ^ "Monofosfato de adenosina" . La base de datos del metaboloma humano . Consultado el 3 de julio de 2020 .
- ^ Maiuolo J, Oppedisano F, Gratteri S, Muscoli C, Mollace V (junio de 2016). "Regulación del metabolismo y la excreción del ácido úrico" . Revista Internacional de Cardiología . 213 : 8-14. doi : 10.1016 / j.ijcard.2015.08.109 . PMID 26316329 .
- ^ Richter EA, Ruderman NB (marzo de 2009). "AMPK y la bioquímica del ejercicio: implicaciones para la salud y la enfermedad humana" . La revista bioquímica . 418 (2): 261–75. doi : 10.1042 / BJ20082055 . PMC 2779044 . PMID 19196246 .
- ^ Carling D, Mayer FV, Sanders MJ, Gamblin SJ (julio de 2011). "Proteína quinasa activada por AMP: sensor de energía de la naturaleza". Biología química de la naturaleza . 7 (8): 512–8. doi : 10.1038 / nchembio.610 . PMID 21769098 .
- ^ Faubert B, Vincent EE, Poffenberger MC, Jones RG (enero de 2015). "La proteína quinasa activada por AMP (AMPK) y el cáncer: muchas caras de un regulador metabólico". Letras de cáncer . 356 (2 Pt A): 165–70. doi : 10.1016 / j.canlet.2014.01.018 . PMID 24486219 .
- ^ a b Hardie DG (15 de septiembre de 2011). "Proteína quinasa activada por AMP: un sensor de energía que regula todos los aspectos de la función celular" . Genes y desarrollo . 25 (18): 1895-1908. doi : 10.1101 / gad.17420111 . ISSN 0890-9369 . PMC 3185962 . PMID 21937710 .
- ^ Hardie DG (febrero de 2011). "Detección de energía por la proteína quinasa activada por AMP y sus efectos sobre el metabolismo muscular" . Las actas de la Sociedad de Nutrición . 70 (1): 92–9. doi : 10.1017 / S0029665110003915 . PMID 21067629 .
- ^ Krishan S, Richardson DR, Sahni S (marzo de 2015). "Quinasa activada por monofosfato de adenosina y su papel clave en el catabolismo: estructura, regulación, actividad biológica y activación farmacológica" . Farmacología molecular . 87 (3): 363–77. doi : 10.1124 / mol.114.095810 . PMID 25422142 .
- ^ Xiao B, Sanders MJ, Underwood E, Heath R, Mayer FV, Carmena D, Jing C, Walker PA, Eccleston JF, Haire LF, Saiu P, Howell SA, Aasland R, Martin SR, Carling D, Gamblin SJ (abril de 2011 ). "Estructura de la AMPK de mamíferos y su regulación por ADP" . Naturaleza . 472 (7342): 230–3. Código Bib : 2011Natur.472..230X . doi : 10.1038 / nature09932 . PMC 3078618 . PMID 21399626 .
- ^ Ravnskjaer K, Madiraju A, Montminy M (2015). Control metabólico . Manual de farmacología experimental. 233 . Springer, Cham. págs. 29–49. doi : 10.1007 / 164_2015_32 . ISBN 9783319298047. PMID 26721678 .
Otras lecturas
- Ming D, Ninomiya Y, Margolskee RF (agosto de 1999). "El bloqueo de la activación del receptor del gusto de la gustducina inhibe las respuestas gustativas a los compuestos amargos" . Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 96 (17): 9903–8. Código Bibliográfico : 1999PNAS ... 96.9903M . doi : 10.1073 / pnas.96.17.9903 . PMC 22308 . PMID 10449792 .
enlaces externos
- Espectro de GMD MS