En biología estructural , un protómero es la unidad estructural de una proteína oligomérica . Es la unidad más pequeña compuesta por al menos dos cadenas de proteínas diferentes que forman un heterooligómero más grande por asociación de dos o más copias de esta unidad.
El término fue introducido por Chetverin [1] para hacer inequívoca la nomenclatura de la enzima Na / K-ATPasa . Esta enzima se compone de dos subunidades: una subunidad α catalítica grande y una subunidad β de glicoproteína más pequeña (más un proteolípido , llamado subunidad γ). En ese momento no estaba claro cuántos de cada uno trabajaban juntos. Además, cuando las personas hablaban de un dímero , no estaba claro si se referían a αβ o a (αβ) 2 . Chetverin sugirió llamar a αβ un protómero y (αβ) 2 un diprotómero.
Protómeros generalmente ordenar en simetría cíclica para formar cerrados grupo punto simetrías .
En química , un protómero es una molécula que muestra tautomería debido a la posición de un protón. [2] [3]
Ejemplos de
La hemoglobina es un heterotetrámero que consta de cuatro subunidades (dos α y dos β). Sin embargo, estructural y funcionalmente la hemoglobina se describe mejor como (αβ) 2 , por lo que lo llamamos un dímero de dos αβ-protómeros, es decir, un diprotómero. [4]
La aspartato carbamoiltransferasa tiene una composición de subunidades α 6 β 6 . Los seis protómeros αβ están dispuestos en simetría D 3 .
La cápside viral a menudo se compone de protómeros.
Los ejemplos en química incluyen tirosina y ácido 4-aminobenzoico . El primero puede desprotonarse para formar los aniones carboxilato y fenóxido, [5] y el último puede protonarse en los grupos amino o carboxilo. [6]
Referencias
- ^ Chetverin, AB (1986). "Evidencia de una estructura diprotomérica de Na, K-ATPasa: determinación precisa de la concentración de proteínas y análisis cuantitativo del grupo final" . FEBS Lett . 196 : 121-125. doi : 10.1016 / 0014-5793 (86) 80225-3 . PMID 3002859 .
- ^ PM Lalli, BA Iglesias, HE Toma, GF de Sa, RJ Daroda, JC Silva Filho, JE Szulejko, K. Araki y MN Eberlin, J. Mass Spectrom., 2012, 47, 712–719.
- ^ C. Lapthorn, TJ Dines, BZ Chowdhry, GL Perkins y FS Pullen, Rapid Commun. Mass Spectrom., 2013, 27, 2399–2410.
- ^ Buxbaum, E. (2007). Fundamentos de la estructura y función de las proteínas . Nueva York: Springer. págs. 105-120. ISBN 978-0-387-26352-6.
- ^ J. Am. Chem. Soc., 2009, 131 (3), págs. 1174–1181
- ^ J. Phys. Chem. A, 2011, 115 (26), págs. 7625–7632