En el campo de la enzimología , un protón ATPasa es una enzima que cataliza la siguiente reacción química :
- ATP + H
2O + H+
enADP + fosfato + H+
fuera
Los 3 sustratos de esta enzima son ATP , H
2O y H+
, mientras que sus 3 productos son ADP , fosfato y H+
.
Las ATPasas de protones se dividen en tres grupos [1] como se describe a continuación:
ATPasa de protón tipo P
Las ATPasas de tipo P forman un intermedio fosforilado covalente (de ahí el símbolo 'P') como parte de su ciclo de reacción. Las ATPasas de tipo P sufren cambios conformacionales importantes durante el ciclo catalítico. Las ATPasas de tipo P no están relacionadas evolutivamente con las ATPasas de tipo V y F. [1]
Membrana plasmática H + -ATPasa
ATPasa de protón tipo P [2] [3] [4] [5] (o membrana plasmática H+
-ATPasa ) se encuentra en las membranas plasmáticas de eubacterias, arqueas, protozoos, hongos y plantas. Aquí sirve como un equivalente funcional de la ATPasa Na + / K + de las células animales; es decir, energiza la membrana plasmática formando un gradiente electroquímico de protones (Na + en células animales), que a su vez impulsa procesos de transporte activo secundario a través de la membrana. La H + -ATPasa de la membrana plasmática es una ATPasa P3A con un único polipéptido de 70-100 kDa.
H + / K + ATPasa gástrica
Los animales tienen una ATPasa de hidrógeno y potasio gástrico o ATPasa H + / K + que pertenece a la familia de ATPasa de tipo P y funciona como una bomba de protones electroneutra. Esta bomba se encuentra en la membrana plasmática de las células de la mucosa gástrica y actúa para acidificar el estómago. [6] Esta enzima es una ATPasa P2C , caracterizada por tener una subunidad beta de apoyo, y está estrechamente relacionada con la ATPasa Na + / K + .
ATPasa de protones de tipo V
El protón ATPasa tipo V [7] [8] [9] (o V-ATPasa ) transloca protones en orgánulos intracelulares distintos de las mitocondrias y cloroplastos, pero en ciertos tipos de células también se encuentran en la membrana plasmática. Las ATPasas de tipo V acidifican el lumen de la vacuola (de ahí el símbolo 'V') de hongos y plantas, y el del lisosoma en las células animales. Además, se encuentran en endosomas, vesículas recubiertas de clatrina, gránulos de almacenamiento de hormonas, gránulos secretores, vesículas de Golgi y en la membrana plasmática de una variedad de células animales. Al igual que las ATPasas de tipo F, las ATPasas de tipo V se componen de múltiples subunidades y llevan a cabo catálisis rotatoria. [10] El ciclo de reacción implica una unión estrecha de ATP pero avanza sin la formación de un intermedio fosforilado covalente. Las ATPasas de tipo V están relacionadas evolutivamente con las ATPasas de tipo F. [11]
ATPasa de protones de tipo F
La ATPasa protónica de tipo F [12] [13] (o F-ATPasa ) normalmente funciona como una ATP sintasa que disipa un gradiente de protones en lugar de generar uno; es decir, los protones fluyen en la dirección inversa en comparación con las ATPasas de tipo V. En las eubacterias, las ATPasas de tipo F se encuentran en las membranas plasmáticas. En eucariotas, se encuentran en las membranas internas mitocondriales y en las membranas tilacoides del cloroplasto. Al igual que las ATPasas de tipo V, las ATPasas de tipo F se componen de múltiples subunidades y llevan a cabo catálisis rotatoria. El ciclo de reacción implica una unión estrecha de ATP pero avanza sin la formación de un intermedio fosforilado covalente. Las ATPasas de tipo F están relacionadas evolutivamente con las ATPasas de tipo V. [11]
Referencias
- ↑ a b Pedersen PL, Carafoli E (1987). "ATPasas de motivo iónico. I. Ubicuidad, propiedades y significado para la función celular". Tendencias en Ciencias Bioquímicas . 12 : 146–50. doi : 10.1016 / 0968-0004 (87) 90071-5 .
- ^ Goffeau A, Slayman CW (diciembre de 1981). "La ATPasa de translocación de protones de la membrana plasmática de hongos". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reseñas sobre bioenergética . 639 (3–4): 197–223. doi : 10.1016 / 0304-4173 (81) 90010-0 . PMID 6461354 .
- ^ Morsomme P, Slayman CW, Goffeau A (noviembre de 2000). "Estudio mutagénico de la estructura, función y biogénesis de la membrana plasmática de levadura H (+) - ATPasa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Reseñas sobre biomembranas . 1469 (3): 133–57. doi : 10.1016 / S0304-4157 (00) 00015-0 . PMID 11063881 .
- ^ Palmgren MG (junio de 2001). "PLANT PLASMA MEMBRANE H + -ATPases: centrales eléctricas para la absorción de nutrientes". Revisión anual de fisiología vegetal y biología molecular vegetal . 52 : 817–845. doi : 10.1146 / annurev.arplant.52.1.817 . PMID 11337417 .
- ^ Morth JP, Pedersen BP, Buch-Pedersen MJ, Andersen JP, Vilsen B, Palmgren MG, Nissen P (enero de 2011). "Una descripción estructural de las bombas de iones de membrana plasmática Na +, K + -ATPasa y H + -ATPasa". Reseñas de la naturaleza. Biología celular molecular . 12 (1): 60–70. doi : 10.1038 / nrm3031 . PMID 21179061 .
- ^ Sachs G, Shin JM, Briving C, Wallmark B, Hersey S (1995). "La farmacología de la bomba de ácido gástrico: la ATPasa H +, K +". Annu Rev Pharmacol Toxicol . 35 : 277-305. doi : 10.1146 / annurev.pa.35.040195.001425 . PMID 7598495 .
- ^ Beyenbach KW, Wieczorek H (febrero de 2006). "La ATPasa H + tipo V: estructura y función molecular, roles fisiológicos y regulación" . La Revista de Biología Experimental . 209 (Pt 4): 577–89. doi : 10.1242 / jeb.02014 . PMID 16449553 .
- ^ Nelson N (noviembre de 1992). "La H (+) - ATPasa vacuolar - una de las bombas de iones más fundamentales de la naturaleza" . La Revista de Biología Experimental . 172 : 19-27. PMID 1337091 .
- ^ Marshansky V, Rubinstein JL, Grüber G (junio de 2014). "V-ATPasa eucariota: nuevos hallazgos estructurales y conocimientos funcionales" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergética . 1837 (6): 857–79. doi : 10.1016 / j.bbabio.2014.01.018 . PMID 24508215 .
- ^ Stewart AG, Laming EM, Sobti M, Stock D (abril de 2014). "ATPasas rotativas - máquinas moleculares dinámicas" . Opinión actual en biología estructural . 25 : 40–8. doi : 10.1016 / j.sbi.2013.11.013 . PMID 24878343 .
- ^ a b Mulkidjanian AY, Makarova KS, Galperin MY, Koonin EV (noviembre de 2007). "Inventar la máquina dínamo: la evolución de las ATPasas tipo F y tipo V". Reseñas de la naturaleza. Microbiología . 5 (11): 892–9. doi : 10.1038 / nrmicro1767 . PMID 17938630 .
- ^ Boyer PD (1997). "La ATP sintasa - una espléndida máquina molecular". Revisión anual de bioquímica . 66 : 717–49. doi : 10.1146 / annurev.biochem.66.1.717 . PMID 9242922 .
- ^ Junge W., Nelson N. (2015). "ATP sintasa". Revisión anual de bioquímica . 84 : 631–57. doi : 10.1146 / annurev-biochem-060614-034124 . PMID 25839341 .