Pterin

Pterin
Nombres

Nombres IUPAC 2-aminopteridin-4 (3 H ) -one (uno de cinco tautómeros)
Otros nombres Pteridoxamine pterina 4-Oxopterin 2-Amino-4-pteridone 2-Amino-4-hydroxypteridine 2-Amino-4-oxopteridine 2-aminopteridin-4-ol 2-amino-4-pteridinol
Identificadores
Número CAS	2236-60-4^Y
Modelo 3D ( JSmol )	Imagen interactiva
CHEBI	CHEBI: 44992^Y
CHEMBL	ChEMBL278009^Y
ChemSpider	65806^Y
Tarjeta de información ECHA	100.017.091
PubChem CID	73000
UNII	85MA24E1NH^Y
Tablero CompTox ( EPA )	DTXSID40176894
InChI InChI = 1S / C6H5N5O / c7-6-10-4-3 (5 (12) 11-6) 8-1-2-9-4 / h1-2H, (H3,7,9,10,11,12 )^Y Clave: HNXQXTQTPAJEJL-UHFFFAOYSA-N^Y InChI = 1 / C6H5N5O / c7-6-10-4-3 (5 (12) 11-6) 8-1-2-9-4 / h1-2H, (H3,7,9,10,11,12 ) Clave: HNXQXTQTPAJEJL-UHFFFAOYAD
Sonrisas O = C2 \ N = C (/ Nc1nccnc12) N
Propiedades
Fórmula química	C ₆H ₅N ₅O
Masa molar	163.137
Salvo que se indique lo contrario, los datos se proporcionan para materiales en su estado estándar (a 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
norte verificar ( ¿qué es ?)^Ynorte
Referencias de Infobox

La pterina es un compuesto heterocíclico compuesto por un sistema de anillo de pteridina , con un " grupo ceto " (una lactama) y un grupo amino en las posiciones 4 y 2 respectivamente. Está relacionado estructuralmente con el heterociclo bicíclico original llamado pteridina . Las pterinas , como grupo, son compuestos relacionados con la pterina con sustituyentes adicionales. La pterina en sí misma no tiene importancia biológica.

Las pterinas se descubrieron por primera vez en los pigmentos de las alas de las mariposas ^[1] (de ahí el origen de su nombre, del griego pteron (πτερόν) , ^[2] ala) y desempeñan muchas funciones en la coloración en el mundo biológico.

Cofactores de pterina

Una familia importante de derivados de pterina son los folatos . Los folatos son pterinas que contienen ácido p -aminobenzoico conectado al grupo metilo en la posición 6 del sistema de anillo de pteridina (conocido como ácido pteroico) conjugado con uno o más L - glutamatos . Participan en numerosas reacciones de transferencia de grupos biológicos. Las reacciones biosintéticas dependientes de folato incluyen la transferencia de grupos metilo de 5-metiltetrahidrofolato a homocisteína para formar L- metionina , y la transferencia de grupos formilo de 10-formiltetrahidrofolato a L-metionina para formar N -formilmetionina en los ARNt iniciadores . Los folatos también son esenciales para la biosíntesis de purinas y una pirimidina .

Precursor biosintético

Las pteridinas sustituidas son intermediarios en la biosíntesis del ácido dihidrofólico en muchos microorganismos. ^[3] La enzima dihidropteroato sintetasa convierte la pteridina y el ácido 4-aminobenzoico en ácido dihidrofólico en presencia de glutamato . La enzima dihidropteroato sintetasa es inhibida por antibióticos de sulfonamida .

La molibdopterina es un cofactor que se encuentra en prácticamente todas las proteínas que contienen molibdeno y tungsteno. ^[4]

Vía biosintética de Moco en bacterias y seres humanos. La biosíntesis del cofactor de molibdeno (Moco) ocurre en cuatro pasos: (i) la ciclación mediada por radicales del nucleótido, guanosina 5'-trifosfato (GTP), a (8S) -3 ́, 8-ciclo-7,8-dihidroguanosina 5 ́ -Trifosfato (3 ́, 8-cH2GTP), (ii) la formación de monofosfato de piranopterina cíclico (cPMP) a partir del 3 ́, 8-cH2GTP, (iii) la conversión de cPMP en molibdopterina (MPT), (iv) la inserción de molibdato en MPT para formar Moco. Las enzimas humanas se indican entre paréntesis.

Tetrahidrobiopterina

La tetrahidrobiopterina , la principal pterina no conjugada en los vertebrados, está involucrada en tres familias de enzimas que efectúan la hidroxilación. Las hidroxilasas de aminoácidos aromáticos incluyen fenilalanina hidroxilasa, tirosina hidroxilasa y triptófano hidroxilasas. Están involucrados en la síntesis de neurotransmisores catecolaminas y serotonina. También se requiere tetrahidrobiopterina para el funcionamiento de la alquilglicerol monooxigenasa, por lo que los monoalquilgliceroles se descomponen en glicerol y un aldehído. En la síntesis de óxido nítrico, la óxido nítrico sintasa dependiente de pterina convierte la arginina en un derivado N-hidroxi, que a su vez libera NO. ^[5]

Biosíntesis

La biosíntesis de pterinas comienza con trifosfato de guanosina (GTP), que es el sustrato para la GTP ciclohidrolasa I . ^[6] La enzima se encuentra tanto en procariotas como en eucariotas .

paso en la biosíntesis de dihidroneopterina de GTP.

La biosíntesis de molibdopterina ocurre en cuatro pasos: (i) la ciclación mediada por radicales del nucleótido, guanosina 5'-trifosfato (GTP), a (8S) -3 ́, 8-ciclo-7,8-dihidroguanosina 5 ́-trifosfato (3 ́, 8-cH2GTP), (ii) la formación de monofosfato de piranopterina cíclico (cPMP) a partir del 3 ́, 8-cH2GTP, (iii) la conversión de cPMP en molibdopterina (MPT), (iv) la inserción de molibdato en MPT para formar Moco (cofactor de molibdeno). Las enzimas humanas se indican entre paréntesis. ^[7]

Vía biosintética de Moco en bacterias y seres humanos.

Otras pterinas

La pterina puede existir en muchas formas diferentes en la naturaleza dependiendo de su función. La tetrahidrobiopterina (BH4), la principal pteridina no conjugada en los vertebrados, es un cofactor en la hidroxilación de compuestos aromáticos y la síntesis de óxido nítrico. La molibdopterina es una pteridina sustituida que se une al molibdeno para producir cofactores redox implicados en hidroxilaciones biológicas, reducción de nitratos y oxidación respiratoria. La tetrahidrometanopterina se usa en organismos metanogénicos. ^{[8] La} cianopterina es una versión glicosilada de pteridina de función desconocida en las cianobacterias .

Las alas de la mariposa de punta anaranjada están coloreadas con pigmentos anaranjados que contienen pterina. ^[9]

Tautómeros

2-aminopteridin-4 (1 H ) -one
2-aminopteridin-4 (3 H ) -one
2-aminopteridin-4 (8 H ) -one
2-imino-2,3-dihidropteridin-4 (1 H ) -ona
2-aminopteridin-4-ol

Ver también

Ácido fólico
Molibdopterina
Pteridina
Tetrahidrobiopterina
Tetrahidrometanopterina

Referencias

↑ Wijnen, B .; Leertouwer, HL; Stavenga, DG (2007). "Colores y pigmentación pterina de alas de mariposa périda" (PDF) . Revista de fisiología de insectos . 53 (12): 1206–17. doi : 10.1016 / j.jinsphys.2007.06.016 . PMID 17669418 .
^ πτερόν . Liddell, Henry George ; Scott, Robert ; Un léxico griego-inglés en el Proyecto Perseus
^ Voet, D .; Voet, JG (2004). Bioquímica (3ª ed.). John Wiley e hijos. ISBN 0-471-39223-5
^ Feirer, Nathan; Fuqua, Clay (1 de enero de 2017). "Función de la pterina en bacterias" . Pteridinas . 28 (1): 23–36. doi : 10.1515 / pterid-2016-0012 . ISSN 2195-4720 .
↑ Werner, Ernst R. (1 de enero de 2013). "Tres clases de enzimas dependientes de tetrahidrobiopterina". Pteridinas . 24 (1): 7–11. doi : 10.1515 / pterid-2013-0003 . ISSN 2195-4720 . S2CID 87712042 .
^ J. Rebelo, G. Auerbach, G Bader, A. Bracher, H. Nar, C. Hösl, N. Schramek, J. Kaiser, A. Bacher, R. Huber, M. Fischer (2003). "Biosíntesis de pteridinas. Mecanismo de reacción de GTP ciclohidrolasa I". Revista de Biología Molecular . 326 (2): 503–516. doi : 10.1016 / S0022-2836 (02) 01303-7 . PMID 12559918 . Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )
^ Schwarz, G. y Mendel, RR (2006). "Biosíntesis del cofactor de molibdeno y enzimas de molibdeno". Revisión anual de biología vegetal . 57 : 623–647. doi : 10.1146 / annurev.arplant.57.032905.105437 . PMID 16669776 .
^ Schwarz, Guenter; Mendel, Ralf R .; Ribbe, Markus W. (2009). "Cofactores, enzimas y vías de molibdeno". Naturaleza . 460 (7257): 839–847. Código Bibliográfico : 2009Natur.460..839S . doi : 10.1038 / nature08302 . PMID 19675644 . S2CID 205217953 . Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )
^ B. Wijnen, HL Leertouwer, DGStavenga (2007). "Colores y pigmentación pterina de alas de mariposa périda" (PDF) . Revista de fisiología de insectos . 53 (12): 1206-1217. doi : 10.1016 / j.jinsphys.2007.06.016 . PMID 17669418 . Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )

enlaces externos

https://web.archive.org/web/20131202231508/http://grupoargentinodefotobiologia.info/grupos/pteridinas/e_index.html

[1] Wijnen, B .; Leertouwer, HL; Stavenga, DG (2007). "Colores y pigmentación pterina de alas de mariposa périda" (PDF) . Revista de fisiología de insectos . 53 (12): 1206–17. doi : 10.1016 / j.jinsphys.2007.06.016 . PMID 17669418 .

[2] πτερόν . Liddell, Henry George ; Scott, Robert ; Un léxico griego-inglés en el Proyecto Perseus

[3] Voet, D .; Voet, JG (2004). Bioquímica (3ª ed.). John Wiley e hijos. ISBN 0-471-39223-5

[4] Feirer, Nathan; Fuqua, Clay (1 de enero de 2017). "Función de la pterina en bacterias" . Pteridinas . 28 (1): 23–36. doi : 10.1515 / pterid-2016-0012 . ISSN 2195-4720 .

[5] Werner, Ernst R. (1 de enero de 2013). "Tres clases de enzimas dependientes de tetrahidrobiopterina". Pteridinas . 24 (1): 7–11. doi : 10.1515 / pterid-2013-0003 . ISSN 2195-4720 . S2CID 87712042 .

[6] J. Rebelo, G. Auerbach, G Bader, A. Bracher, H. Nar, C. Hösl, N. Schramek, J. Kaiser, A. Bacher, R. Huber, M. Fischer (2003). "Biosíntesis de pteridinas. Mecanismo de reacción de GTP ciclohidrolasa I". Revista de Biología Molecular . 326 (2): 503–516. doi : 10.1016 / S0022-2836 (02) 01303-7 . PMID 12559918 . Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )

[7] Schwarz, G. y Mendel, RR (2006). "Biosíntesis del cofactor de molibdeno y enzimas de molibdeno". Revisión anual de biología vegetal . 57 : 623–647. doi : 10.1146 / annurev.arplant.57.032905.105437 . PMID 16669776 .

[8] Schwarz, Guenter; Mendel, Ralf R .; Ribbe, Markus W. (2009). "Cofactores, enzimas y vías de molibdeno". Naturaleza . 460 (7257): 839–847. Código Bibliográfico : 2009Natur.460..839S . doi : 10.1038 / nature08302 . PMID 19675644 . S2CID 205217953 . Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )

[9] B. Wijnen, HL Leertouwer, DGStavenga (2007). "Colores y pigmentación pterina de alas de mariposa périda" (PDF) . Revista de fisiología de insectos . 53 (12): 1206-1217. doi : 10.1016 / j.jinsphys.2007.06.016 . PMID 17669418 . Mantenimiento de CS1: utiliza el parámetro de autores ( enlace )

[1]