En enzimología , una quinoproteína glucosa deshidrogenasa ( EC 1.1.5.2 ) es una enzima que cataliza la reacción química.
Quinoproteína glucosa deshidrogenasa | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
CE no. | 1.1.5.2 | |||||||
No CAS. | 81669-60-5 | |||||||
Bases de datos | ||||||||
IntEnz | Vista IntEnz | |||||||
BRENDA | Entrada BRENDA | |||||||
FÁCIL | NiceZyme vista | |||||||
KEGG | Entrada KEGG | |||||||
MetaCyc | camino metabólico | |||||||
PRIAM | perfil | |||||||
Estructuras PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | |||||||
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- D-glucosa + ubiquinona D-glucono-1,5-lactona + ubiquinol
Por tanto, los dos sustratos de esta enzima son D-glucosa y ubiquinona , mientras que sus dos productos son D-glucono-1,5-lactona y ubiquinol .
Esta enzima pertenece a la familia de las oxidorreductasas , concretamente las que actúan sobre el grupo CH-OH del donante con una quinona o compuesto similar como aceptor. El nombre sistemático de esta clase de enzimas es D-glucosa: ubiquinona oxidorreductasa . Otros nombres de uso común incluyen D-glucosa: (pirroloquinolina-quinona) 1-oxidorreductasa , glucosa deshidrogenasa (dependiente de PQQ) , glucosa deshidrogenasa (pirroloquinolina-quinona) y quinoproteína D-glucosa deshidrogenasa . Esta enzima participa en la ruta de las pentosas fosfato . Emplea un cofactor , PQQ .
Referencias
Otras lecturas
- Ameyama M, Nonobe M, Hayashi M, Shinagawa E, Matsushita K, Adachi O (1985). "Modo de unión de pirroloquinolina quinona a apo-glucosa deshidrogenasa" . Agric. Biol. Chem . 49 (4): 1227-1231. doi : 10.1271 / bbb1961.49.1227 .
- Duine JA, Frank J, van Zeeland JK (diciembre de 1979). "Glucosa deshidrogenasa de Acinetobacter calcoaceticus: una 'quinoproteína ' " . Cartas FEBS . 108 (2): 443–6. doi : 10.1016 / 0014-5793 (79) 80584-0 . PMID 520586 .
- Yamada M, Sumi K, Matsushita K, Adachi O, Yamada Y (junio de 1993). "Análisis topológico de quinoproteína glucosa deshidrogenasa en Escherichia coli y su sitio de unión a ubiquinona". La revista de química biológica . 268 (17): 12812–7. PMID 8509415 .
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