En la biología molecular , un ANILLO (realmente interesante nuevo gen) dominio de dedos es una proteína de dominio estructural de dedo de zinc tipo que contiene un C 3 HC 4 de aminoácidos motivo que se une dos de zinc cationes (siete cisteínas y una histidina dispuesto no consecutiva). [2] [3] [4] [5] Este dominio proteico contiene de 40 a 60 aminoácidos. Muchas proteínas que contienen un dedo anular juegan un papel clave en la vía de ubiquitinación .
Dedo de zinc, tipo C3HC4 (dedo de ANILLO) | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | zf-C3HC4 | |||||||
Pfam | PF00097 | |||||||
InterPro | IPR001841 | |||||||
INTELIGENTE | SM00184 | |||||||
PROSITE | PDOC00449 | |||||||
SCOP2 | 1chc / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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Dedos de zinc
Los dominios de dedos de zinc (Znf) son motivos proteicos relativamente pequeños que se unen a uno o más átomos de zinc y que generalmente contienen múltiples protuberancias en forma de dedos que hacen contactos en tándem con su molécula objetivo. Se unen a sustratos de ADN , ARN , proteínas y / o lípidos . [6] [7] [8] [9] [10] Sus propiedades de unión dependen de la secuencia de aminoácidos de los dominios de los dedos y del enlazador entre los dedos, así como de las estructuras de orden superior y el número de dedos. Los dominios Znf se encuentran a menudo en grupos, donde los dedos pueden tener diferentes especificidades de unión. Hay muchas superfamilias de motivos Znf, que varían tanto en secuencia como en estructura. Muestran una considerable versatilidad en los modos de unión, incluso entre miembros de la misma clase (por ejemplo, algunos se unen al ADN, otros a la proteína), lo que sugiere que los motivos Znf son andamios estables que han desarrollado funciones especializadas. Por ejemplo, las proteínas que contienen Znf funcionan en la transcripción de genes , traducción, tráfico de ARNm, organización del citoesqueleto , desarrollo epitelial, adhesión celular , plegamiento de proteínas , remodelación de cromatina y detección de zinc. [11] Los motivos que se unen al zinc son estructuras estables y rara vez experimentan cambios conformacionales al unirse a su objetivo.
Algunos dominios de dedos de Zn han divergido de manera que aún mantienen su estructura central, pero han perdido su capacidad para unir zinc, utilizando otros medios como puentes de sal o uniéndose a otros metales para estabilizar los pliegues en forma de dedos.
Función
Muchos dominios de dedo RING se unen simultáneamente a las enzimas de ubiquitinación y sus sustratos y, por lo tanto, funcionan como ligasas . La ubiquitinación a su vez se dirige a la proteína sustrato para su degradación. [12] [13] [14]
Estructura
El dominio de dedo RING tiene la secuencia de consenso C -X 2 - C -X [9-39] - C -X [1-3] - H -X [2-3] - C -X 2 - C -X [4 -48] - C -X 2 - C . [2] donde:
- C es un residuo de cisteína conservado implicado en la coordinación de zinc,
- H es una histidina conservada que participa en la coordinación del zinc,
- Zn es un átomo de zinc y
- X es cualquier residuo de aminoácido.
La siguiente es una representación esquemática de la estructura del dominio del dedo RING: [2]
xxxxxx xxxx xxxx xxxx CCCC x \ / xx \ / x x Zn xx Zn x C / \ HC / \ C xxxx xxxxxxxxxxxxx
Ejemplos de
Ejemplos de genes humanos que codifican proteínas que contienen un dominio de dedo RING incluyen:
AMFR , BBAP , BFAR , BIRC2 , BIRC3 , BIRC7 , BIRC8 , BMI1 , BRAP , BRCA1 , CBL , CBLB , CBLC , CBLL1 , CHFR , COMMD3 , DTX1 , DTX2 , DTX3 , DTX3L , DTX4 , DZIP3 , HCGV , HLTF , HOIL- 1 , IRF2BP2 , LNX1 , LNX2 , LONRF1 , LONRF2 , LONRF3 , marzo1 , MARCH10 , MARCH2 , March3 , MARCH4 , MARCH5 , MARCH6 , marzo7 , MARCH8 , MARCH9 , MDM2 , MEX3A , MEX3B , MEX3C , MEX3D , MGRN1 , MIB1 , MID1 , MID2 , MKRN1 , MKRN2 , MKRN3 , MKRN4 , MNAT1 , MYLIP , NFX1 , NFX2 , PCGF1 , PCGF2 , PCGF3 , PCGF4 , PCGF5 , PCGF6 , PDZRN3 , PDZRN4 , PEX10 , PHRF1 , PJA1 , PJA2 , PML , PML-RAR , PXMP3 , RAD18 , RAG1 , RAPSN , RBCK1 , RBX1 , RC3H1 , RC3H2 , RCHY1 , RFP2 , RFPL1 , RFPL2 , RFPL3 , RFPL4B , rfwd2 , RFWD3 , RING1 , RNF2 , RNF4 , RNF5 , RNF6 , RNF7 , RNF8 , RNF10 , RNF11 , RNF12 , RNF13 , rnf14 , RNF19A , RNF20 , RNF24 , RNF25 , RNF26 , RNF32 , RNF38 , RNF39 , RNF40 , RNF41 , RNF43 , RNF44 , RNF55 , RNF71 , RNF103 , RNF111 , RNF113A , RNF113B , RNF121 , RNF122 , RNF123 , RNF125 , RNF126 , RNF128 , RNF130 , RNF133 , RNF135 , RNF138 , RNF139 , RNF141 , RNF144A , RNF145 , RNF146 , RNF148 , RNF149 , RNF150 , RNF151 , RNF152 , RNF157 , RNF165 , RNF166 , RNF167 , RNF168 , RNF169 , RNF170 , RNF175 , RNF180 , RNF181 , RNF182 , RNF185 , RNF207 , RNF213 , RNF215 , RNFT1 , SH3MD4 , SH3RF1 , SH3RF2 , SYVN1 , TIF1 , TMEM118 , TOPORS , TRAF2 , TRAF3 , TRAF4 , TRAF5 , TRAF6 , TRAF7 , TRAIP , TRIM2 , TRIM3 , TRIM4 , TRIM5 , TRIM6 , TRIM7 , TRIM8 , TRIM9 , TRIM10 , TRIM11 , TRIM13 , TRIM15 , TRIM17 , TRIM21 , TRIM22 , TRIM23 , trim24 , TRIM25 , TRIM26 , TRIM27 , trim28 , TRIM31 , TRIM32 , TRIM33 , TRIM34 , TRIM35 , TRIM36 , TRIM38 , TRIM39 , TRIM40 , TRIM41 , TRIM42 , TRIM43 , TRIM45 , TRIM46 , TRIM47 , TRIM48 , TRIM49 , TRIM50 , TRIM52 , TRIM54 , TRIM55 , TRIM56 , TRIM58 , TRIM59 , TRIM60 , TRIM61 , TRIM62 , TRIM63 , TRIM65 , TRIM67 , TRIM68 , TRIM69 , TRIM71 , TRIM72 , TRIM73 , TRIM74 , TRIML1 , TTC3 , UHRF1 , UHRF2 , VPS11 , VPS8 , ZNF179 , ZNF294 , ZNF313 , ZNF364 , ZNF650 , ZNFB7 , ZNRF1 , ZNRF2 , Z NRF3 , ZNRF4 y ZSWIM2 .
Referencias
- ^ Barlow PN, Luisi B, Milner A, Elliott M, Everett R (marzo de 1994). "Estructura del dominio C3HC4 por espectroscopia de resonancia magnética nuclear 1H. Una nueva clase estructural de dedo de zinc". J. Mol. Biol . 237 (2): 201-11. doi : 10.1006 / jmbi.1994.1222 . PMID 8126734 .
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enlaces externos
- RING + Finger + Domains en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .