Radixin

RDX
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortólogos: PDBe RCSB Lista de códigos de identificación de PDB 1GC6 , 1GC7 , 1J19 , 2D10 , 2D11 , 2D2Q , 2EMS , 2EMT , 2YVC , 2ZPY
Identificadores
Alias	RDX , DFNB24, radixina
Identificaciones externas	OMIM : 179410 MGI : 97887 HomoloGene : 37707 GeneCards : RDX
Ubicación de genes ( humanos ) Chr. Cromosoma 11 (humano) [1] Banda 11q22.3 Comienzo 109.864.295 pb [1] Final 110,296,712 pb [1]
Ubicación de genes ( ratón ) Chr. Cromosoma 9 (ratón) [2] Banda 9 | 9 A5.3 Comienzo 52.047.173 pb [2] Final 52,100,463 pb [2]
Patrón de expresión de ARN Más datos de expresión de referencia
Ontología de genes Función molecular • actividad homodimerización proteína • específica de proteínas de dominio de unión • ATPasa de unión • la proteína quinasa A de unión • unión a proteínas del citoesqueleto • GO: proteína de unión 0001948 • actina de unión • unión de ARN • cadherina vinculante Componente celular • citoplasma • membrana • adhesión focal • filopodio • volante • vaina de mielina • membrana plasmática • parte apical de la célula • estereocilio • microvellosidades • membrana plasmática apical • citoesqueleto de actina cortical • surco de escisión • exosoma extracelular • citoesqueleto • periferia celular • lamelipodio • cuerpo medio • Túbulo en T • punta de la célula • espacio extracelular • proyección celular Proceso biológico • regulación del tamaño celular • establecimiento de la barrera endotelial • ensamblaje de microvellosidades • regulación del ensamblaje de orgánulos • establecimiento de localización de proteínas • regulación positiva de la migración celular • GO: 0043087, GO: 0032313, GO: 0032319, GO: 0032314, GO: 0043088 regulación de la actividad GTPasa • regulación positiva de la transición G1 / S del ciclo celular mitótico • regulación negativa de la adhesión célula-célula homotípica • regulación del ensamblaje del haz de filamentos de actina • regulación positiva de la expresión génica • GO: 0034259 regulación negativa de la actividad GTPasa • regulación negativa de adherens organización unión • proteína apical localización • actina filamento taponado • respuesta celular al estímulo de la hormona tiroidea • regulación de la forma celular • la proteína quinasa A de señalización • regulación de la colmena de montaje • regulación positiva de la localización de la proteína a endosoma temprano • regulación positiva de principios del endosoma al transporte tardío del endosoma • regulación negativa del tamaño celular • regulación de la transducción de la señal de la proteína Rap • respuesta celular al estímulo del factor de crecimiento derivado de las plaquetas • taponamiento del filamento de actina del extremo con púas • localización de proteínas en la membrana plasmática • regulación positiva del proceso catabólico de proteínas celulares Fuentes: Amigo / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	5962	19684
Ensembl	ENSG00000137710	ENSMUSG00000032050
UniProt	P35241	P26043
RefSeq (ARNm)	NM_002906 NM_001260492 NM_001260493 NM_001260494 NM_001260495 NM_001260496	NM_001104616 NM_001104617 NM_009041
RefSeq (proteína)	NP_001247421 NP_001247422 NP_001247423 NP_001247424 NP_001247425 NP_002897	NP_001098086 NP_001098087 NP_033067
Ubicación (UCSC)	Crónicas 11: 109,86 - 110,3 Mb	Crónicas 9: 52,05 - 52,1 Mb
Búsqueda en PubMed	[3]	[4]
Wikidata
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La radixina es una proteína que en los seres humanos está codificada por el gen RDX . ^{[5] [6] [7]}

La radixina es una proteína citoesquelética que puede ser importante para unir la actina a la membrana plasmática. Es muy similar en secuencia tanto a ezrin como a moesin . El gen de la radixina se ha localizado mediante hibridación in situ por fluorescencia con 11q23. Se asignó una versión truncada que representa un pseudogén (RDXP2) a Xp 21.3. Otro pseudogén que parecía carecer de intrones (RDXP1) fue mapeado en 11p mediante análisis Southern y PCR. ^[7]

Interacciones

Se ha demostrado que la radixina interactúa con GNA13 . ^[8]

Ver también

• Familia de proteínas ERM

Referencias

1. GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000137710 - Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032050 - Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia humana de PubMed:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia de PubMed del ratón:" . Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
5. Wilgenbus KK, Milatovich A, Francke U, Furthmayr H (junio de 1993). "Clonación molecular, secuencia de ADNc y asignación cromosómica del gen de la radixina humana y dos pseudogenes dispersos". Genómica . 16 (1): 199–206. doi : 10.1006 / geno.1993.1159 . PMID 8486357 . 
6. Khan SY, Ahmed ZM, Shabbir MI, Kitajiri S, Kalsoom S, Tasneem S, Shayiq S, Ramesh A, Srisailpathy S, Khan SN, Smith RJ, Riazuddin S, Friedman TB, Riazuddin S (abril de 2007). "Las mutaciones del gen RDX causan pérdida de audición no sindrómica en el locus DFNB24" . Hum Mutat . 28 (5): 417-23. doi : 10.1002 / humu.20469 . PMID 17226784 . S2CID 7671031 .  
7. "Entrez Gene: RDX radixin" .
8. Vaiskunaite R, Adarichev V, Furthmayr H, Kozasa T, Gudkov A, Voyno-Yasenetskaya TA (agosto de 2000). "Activación conformacional de radixina por subunidad alfa de la proteína G13" . J. Biol. Chem . 275 (34): 26206–12. doi : 10.1074 / jbc.M001863200 . PMID 10816569 . 

Lectura adicional

• Hoeflich KP, Ikura M (2005). "Radixina: adoptante del citoesqueleto y proteína de señalización". En t. J. Biochem. Cell Biol . 36 (11): 2131–6. doi : 10.1016 / j.biocel.2003.11.018 . PMID  15313460 .
• Matarrese P, Malorni W (2006). "Proteínas y citoesqueleto del virus de inmunodeficiencia humana (VIH) -1: socios en la vida viral y la muerte de la célula huésped" . Diferencia de muerte celular . 12 Supl. 1: 932–41. doi : 10.1038 / sj.cdd.4401582 . PMID  15818415 .
• Sato N, Funayama N, Nagafuchi A, Yonemura S, Tsukita S, Tsukita S (1992). "Una familia de genes que consta de ezrin, radixin y moesin. Su localización específica en sitios de asociación de filamento de actina / membrana plasmática". J. Cell Sci . 103 (1): 131–43. PMID  1429901 .
• Hirao M, Sato N, Kondo T, Yonemura S, Monden M, Sasaki T, Takai Y, Tsukita S, Tsukita S (1996). "Mecanismo de regulación de la asociación de proteína / membrana plasmática ERM (ezrin / radixin / moesin): posible implicación del recambio de fosfatidilinositol y vía de señalización dependiente de Rho" . J. Cell Biol . 135 (1): 37–51. doi : 10.1083 / jcb.135.1.37 . PMC  2121020 . PMID  8858161 .
• Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). "Normalización y resta: dos enfoques para facilitar el descubrimiento de genes" . Genome Res . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101 / gr.6.9.791 . PMID  8889548 .
• Stemmer-Rachamimov AO, Gonzalez-Agosti C, Xu L, Burwick JA, Beauchamp R, Pinney D, Louis DN, Ramesh V (1997). "Expresión de merlin codificado por NF2 y proteínas de la familia ERM relacionadas en el sistema nervioso central humano" . J. Neuropathol. Exp. Neurol . 56 (6): 735–42. doi : 10.1097 / 00005072-199756060-00011 . PMID  9184664 .
• Takahashi K, Sasaki T, Mammoto A, Takaishi K, Kameyama T, Tsukita S, Takai Y (1997). "La interacción directa del inhibidor de la disociación Rho GDP con ezrin / radixin / moesin inicia la activación de la proteína Rho pequeña G" . J. Biol. Chem . 272 (37): 23371–5. doi : 10.1074 / jbc.272.37.23371 . PMID  9287351 .
• Kondo T, Takeuchi K, Doi Y, Yonemura S, Nagata S, Tsukita S (1997). "Mecanismo molecular basado en ERM (Ezrin / Radixin / Moesin) de ruptura de microvillas en una etapa temprana de apoptosis" . J. Cell Biol . 139 (3): 749–58. doi : 10.1083 / jcb.139.3.749 . PMC  2141718 . PMID  9348291 .
• Murthy A, González-Agosti C, Cordero E, Pinney D, Candia C, Solomon F, Gusella J, Ramesh V (1998). "NHE-RF, un cofactor regulador para el intercambio de Na (+) - H +, es un interactor común para las proteínas merlin y ERM (MERM)" . J. Biol. Chem . 273 (3): 1273–6. doi : 10.1074 / jbc.273.3.1273 . PMID  9430655 .
• Matsui T, Maeda M, Doi Y, Yonemura S, Amano M, Kaibuchi K, Tsukita S, Tsukita S (1998). "Rho-quinasa fosforila las treoninas COOH-terminales de las proteínas Ezrin / Radixin / Moesin (ERM) y regula su asociación de cabeza a cola" . J. Cell Biol . 140 (3): 647–57. doi : 10.1083 / jcb.140.3.647 . PMC  2140160 . PMID  9456324 .
• Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (1998). "Las proteínas Ezrin / Radixin / Moesin (ERM) se unen a un grupo de aminoácidos cargados positivamente en el dominio citoplásmico de la membrana Juxta de CD44, CD43 e ICAM-2" . J. Cell Biol . 140 (4): 885–95. doi : 10.1083 / jcb.140.4.885 . PMC  2141743 . PMID  9472040 .
• Bhartur SG, Goldenring JR (1998). "Mapeo de la dimerización de ezrin usando selección de dos híbridos de levadura". Biochem. Biophys. Res. Comun . 243 (3): 874–7. doi : 10.1006 / bbrc.1998.8196 . PMID  9501018 .
• Takahashi K, Sasaki T, Mammoto A, Hotta I, Takaishi K, Imamura H, Nakano K, Kodama A, Takai Y (1998). "Interacción de radixina con proteína G pequeña Rho GDP / proteína de intercambio GTP Dbl". Oncogén . 16 (25): 3279–84. doi : 10.1038 / sj.onc.1201874 . PMID  9681826 . S2CID  21445282 .
• Lamb RF, Roy C, Diefenbach TJ, Vinters HV, Johnson MW, Jay DG, Pabellón A (2000). "La hamartina supresora de tumores TSC1 regula la adhesión celular a través de proteínas ERM y la GTPasa Rho". Nat. Cell Biol . 2 (5): 281–7. doi : 10.1038 / 35010550 . PMID  10806479 . S2CID  25353057 .
• Vaiskunaite R, Adarichev V, Furthmayr H, Kozasa T, Gudkov A, Voyno-Yasenetskaya TA (2000). "Activación conformacional de radixina por subunidad alfa de la proteína G13" . J. Biol. Chem . 275 (34): 26206–12. doi : 10.1074 / jbc.M001863200 . PMID  10816569 .
• Hamada K, Shimizu T, Matsui T, Tsukita S, Tsukita S, Hakoshima T (2001). "Caracterización cristalográfica del dominio FERM de radixina unido a la cola citoplásmica de la proteína de adhesión ICAM-2". Acta Crystallogr. D . 57 (Parte 6): 891–2. doi : 10.1107 / S0907444901005716 . PMID  11375520 .
• Kikuchi S, Hata M, Fukumoto K, Yamane Y, Matsui T, Tamura A, Yonemura S, Yamagishi H, Keppler D, Tsukita S, Tsukita S (2002). "La deficiencia de radixina provoca hiperbilirrubinemia conjugada con pérdida de Mrp2 de las membranas canaliculares biliares". Nat. Genet . 31 (3): 320–5. doi : 10.1038 / ng905 . PMID  12068294 . S2CID  24961102 .
• Dickson TC, Mintz CD, Benson DL, Salton SR (2002). "Interacción de unión funcional identificada entre la CAM L1 axonal y miembros de la familia ERM" . J. Cell Biol . 157 (7): 1105-12. doi : 10.1083 / jcb.200111076 . PMC  2173555 . PMID  12070130 .
• Haddad LA, Smith N, Bowser M, Niida Y, Murthy V, Gonzalez-Agosti C, Ramesh V (2003). "El supresor de tumores TSC1 hamartin interactúa con el neurofilamento-L y posiblemente funciona como un nuevo integrador del citoesqueleto neuronal" . J. Biol. Chem . 277 (46): 44180–6. doi : 10.1074 / jbc.M207211200 . PMID  12226091 .

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