Robert Huber (nacido el 20 de febrero de 1937) es un bioquímico alemán y premio Nobel . [6] [7] [8] [9] [10] conocido por su trabajo cristalizando una proteína intramembranosa importante en la fotosíntesis y posteriormente aplicando cristalografía de rayos X para dilucidar la estructura de la proteína.
Robert Huber ForMemRS | |
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Nació | |
Nacionalidad | alemán |
Ciudadanía | Alemania |
alma mater | Universidad Técnica de Munich |
Conocido por | Cristalografía de cianobacterias |
Premios |
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Carrera científica | |
Campos | Bioquímico |
Estudiantes de doctorado | Nediljko Budisa |
Otros estudiantes notables | Peter Colman ( postdoctorado ) [3] [4] [5] |
Sitio web | www |
Educación y vida temprana
Nació el 20 de febrero de 1937 en Munich, donde su padre, Sebastián, era cajero de banco. Fue educado en el Humanistisches Karls-Gymnasium de 1947 a 1956 y luego estudió química en la Technische Hochschule , recibiendo su diploma en 1960. Se quedó e investigó el uso de la cristalografía para dilucidar la estructura de los compuestos orgánicos .
Carrera profesional
En 1971 se convirtió en director del Instituto Max Planck de Bioquímica, donde su equipo desarrolló métodos para la cristalografía de proteínas .
En 1988 recibió el Premio Nobel de Química junto con Johann Deisenhofer y Hartmut Michel . El trío fue reconocido por su trabajo al cristalizar primero una proteína intramembrana importante en la fotosíntesis en bacterias púrpuras y, posteriormente, aplicar cristalografía de rayos X para dilucidar la estructura de la proteína. [11] La información proporcionó la primera idea de los cuerpos estructurales que realizaban la función integral de la fotosíntesis. Esta idea podría traducirse para comprender el análogo más complejo de la fotosíntesis en las cianobacterias [12], que es esencialmente el mismo que el de los cloroplastos de plantas superiores. [ cita requerida ]
En 2006, asumió un puesto en la Universidad de Cardiff para encabezar el desarrollo de la Biología Estructural en la universidad a tiempo parcial. [13]
Desde 2005 realiza investigaciones en el Centro de biotecnología médica de la Universidad de Duisburg-Essen .
Huber fue uno de los editores originales de la Encyclopedia of Analytical Chemistry
Premios y honores
En 1977, Huber recibió la Medalla Otto Warburg . [14] En 1988 fue galardonado con el Premio Nobel y en 1992 la Medalla Sir Hans Krebs . [15] Huber fue elegido miembro de Pour le Mérite for Sciences and Arts , en 1993 [16] y miembro extranjero de la Royal Society (ForMemRS) en 1999 . [2] Su certificado de elección dice:
Huber ha creado, dirigido y todavía dirige el laboratorio de cristalografía de proteínas más productivo de Europa. Sus propias contribuciones a la cristalografía, realizadas durante un período de unos 25 años, son prodigiosas. Para su tesis doctoral resolvió la fórmula química de la importante hormona de insectos edtyson que había eludido a los químicos. Luego demostró que el pliegue terciario de la cadena polipeptídica en la hemoglobina de la larva de mosca chironomus se parecía mucho al de la mioglobina del cachalote de Kendrew , lo que indica por primera vez que este pliegue se había conservado a lo largo de la evolución.
El siguiente logro de Huber fue la solución de la estructura del inhibidor de tripsina y la demostración de que en su complejo con tripsina imitaba el estado de transición tetraédrico del sustrato de la enzima. Desde entonces ha determinado las estructuras de muchas otras proteinasas, sus precursores inactivos y sus inhibidores, y se ha consolidado como la autoridad mundial en este campo. Destacan las estructuras de la procarboxipeptidasa , que condujo al descubrimiento del notable mecanismo de activación de esta enzima, y del complejo de trombina con hirudina , que mostró el mecanismo molecular de inhibición de la coagulación sanguínea por esta toxina de sanguijuela.
Paralelamente a este trabajo, Huber resolvió las estructuras de varios fragmentos de inmunoglobulina . Fue el primero en determinar la estructura del fragmento F que activa el complemento, que también fue la primera variable y los primeros dominios constantes en los fragmentos Fab.
La estructura de la citrato sintasa de Huber reveló un ejemplo sorprendente de un cambio conformacional que sufre una enzima en combinación con su sustrato mediante un proceso de ajuste inducido. Huber compartió el Premio Nobel de Química en 1988 con Michel y Deisenhofer por su determinación de las estructuras notables y sumamente importantes del centro de reacción fotoquímica de Rhodopseudomonas viridis y de la ficocianina , la proteína recolectora de luz del alga verde azulada Mastiglocadus laminosus. Esta proteína se une a tetrapirroles lineales en un pliegue terciario que recuerda a las globinas , lo que trajo a Huber de vuelta al círculo completo a su primera estructura, la eritrocruerina . Huber también ha determinado las estructuras de varias proteínas de transferencia de electrones que contienen cobre , incluida la de la ascorbato oxidasa , y de otras metaloenzimas. Estos estudios han arrojado nueva luz sobre los sistemas de transferencia de electrones y la coordinación del zinc en las proteínas. También ha resuelto la estructura de una clase importante de proteínas de unión al calcio: las anexinas. Finalmente, sus estructuras muy precisas han proporcionado información importante sobre los diferentes grados de movilidad dentro de las moléculas de proteínas.
Huber ha publicado unos 400 artículos. [1]
Vida personal
Huber está casado y tiene cuatro hijos. [ cita requerida ]
Referencias
- ^ a b "Certificado de elección EC / 1999/43: Huber, Robert" . Londres: Royal Society . Archivado desde el original el 8 de julio de 2019.
- ^ a b "Profesor Robert Huber ForMemRS" . Londres: Royal Society . Archivado desde el original el 26 de octubre de 2015.
- ^ Huber, R; Deisenhofer, J; Colman, PM; Matsushima, M; Palm, W (1976). "Estudios de estructura cristalográfica de una molécula de IgG y un fragmento Fc". Naturaleza . 264 (5585): 415-20. Código Bibliográfico : 1976Natur.264..415H . doi : 10.1038 / 264415a0 . PMID 1004567 . S2CID 4193312 .
- ^ Huber, R; Deisenhofer, J; Colman, PM; Epp, O; Fehlhammer, H; Palm, W (1976). "Actas: análisis de difracción de rayos X de la estructura de inmunoglobulina". Zeitschrift für fisiologische Chemie de Hoppe-Seyler . 357 (5): 614–5. PMID 964922 .
- ^ Colman, PM ; Deisenhofer, J ; Huber, R. (1976). "Estructura de la molécula de anticuerpo humano Kol (inmunoglobulina G1): un mapa de densidad de electrones a una resolución de 5". Revista de Biología Molecular . 100 (3): 257–78. doi : 10.1016 / s0022-2836 (76) 80062-9 . PMID 1255713 .
- ^ Engh, RA; Huber, R. (1991). "Parámetros precisos de enlace y ángulo para el refinamiento de la estructura de la proteína de rayos X". Acta Crystallographica Sección A . 47 (4): 392–400. doi : 10.1107 / S0108767391001071 .
- ^ Groll, M; Ditzel, L; Löwe, J; Stock, D; Bochtler, M; Bartunik, HD; Huber, R. (1997). "Estructura del proteasoma 20S de levadura a 2,4 una resolución". Naturaleza . 386 (6624): 463–71. Código Bibliográfico : 1997Natur.386..463G . doi : 10.1038 / 386463a0 . PMID 9087403 . S2CID 4261663 .
- ^ Deisenhofer, J .; Epp, O .; Miki, K .; Huber, R .; Michel, H. (1984). "Análisis de la estructura de rayos X de un complejo proteico de membrana". Revista de Biología Molecular . 180 (2): 385–398. doi : 10.1016 / S0022-2836 (84) 80011-X . PMID 6392571 .
- ^ Información autobiográfica de Robert Huber en www.nobel.org
- ^ Huber, R .; Swanson, RV; Deckert, G .; Warren, PV; Gaasterland, T .; Young, WG; Lenox, AL; Graham, DE; Overbeek, R .; Snead, MA; Keller, M .; Aujay, M .; Feldman, RA; Corto, JM; Olsen, GJ (1998). "El genoma completo de la bacteria hipertermófila Aquifex aeolicus" . Naturaleza . 392 (6674): 353–8. Código Bibliográfico : 1998Natur.392..353D . doi : 10.1038 / 32831 . PMID 9537320 .
- ^ Deisenhofer, J .; Epp, O .; Miki, K .; Huber, R .; Michel, H. (1985). "Estructura de las subunidades de proteínas en el centro de reacción fotosintética de Rhodopseudomonas viridis a una resolución de 3Å". Naturaleza . 318 (6047): 618–624. Código Bibliográfico : 1985Natur.318..618D . doi : 10.1038 / 318618a0 . PMID 22439175 . S2CID 1551692 .
- ^ Guskov, A .; Kern, J .; Gabdulkhakov, A .; Broser, M .; Zouni, A .; Saenger, W. (2009). "Fotosistema de cianobacterias II a una resolución de 2,9 Å y el papel de las quinonas, lípidos, canales y cloruro". Naturaleza Biología Molecular y Estructural . 16 (3): 334–42. doi : 10.1038 / nsmb.1559 . PMID 19219048 . S2CID 23034289 .
- ^ Smith, Alexandra (24 de octubre de 2006). "El químico Nobel se une a la Universidad de Cardiff" . The Guardian . Consultado el 14 de septiembre de 2015 .
- ^ "Medalla Otto-Warburg" . GBM . Consultado el 12 de enero de 2014 .
- ^ "Superestrellas de la ciencia" . Consultado el 12 de enero de 2015 .
- ^ "Curriculum vitae" . Instituto Max Planck . Consultado el 11 de enero de 2015 .
enlaces externos
- Robert Huber en Nobelprize.org