RuvABC es un complejo de tres proteínas que median la migración de las ramas y resuelven la unión de Holliday creada durante la recombinación homóloga en bacterias. Como tal, RuvABC es fundamental para la reparación del ADN bacteriano .
RuvA y RuvB se unen a la estructura de ADN de cuatro hebras [1] formada en el intermedio de unión de Holliday, y migran las hebras entre sí, utilizando un supuesto mecanismo de spooling. El complejo RuvAB puede llevar a cabo la actividad helicasa de ADN, lo que ayuda a desenrollar el ADN dúplex. Se cree que la unión de la proteína RuvC al complejo RuvAB escinde las cadenas de ADN, resolviendo así la unión de Holliday.
RuvA es una proteína de unión al ADN que se une a las uniones de Holliday con alta afinidad. La estructura del complejo se ha dilucidado de diversas formas mediante cristalografía de rayos X y datos de EM, y sugiere que el complejo consta de uno o dos tetrámeros de RuvA, con ranuras revestidas de carga a través de las cuales se canaliza el ADN entrante. La estructura también mostró la presencia de los llamados 'alfileres ácidos' en el centro del tetrámero, que sirven para separar los dúplex de ADN. Su estructura cristalina se ha resuelto en 1.9A.
RuvB es una ATPasa que solo está activa en presencia de ADN y, en comparación con RuvA, RuvB tiene una baja afinidad por el ADN. Se cree que las proteínas RuvB forman anillos hexaméricos en los puntos de salida de los dúplex de ADN recién formados, y se propone que "enrollen" el ADN emergente a través del tetrámero RuvA.
RuvC es la resolvasa, que escinde la unión Holliday. Se ha demostrado que las proteínas RuvC forman dímeros en solución y su estructura se ha resuelto a 2.5A. Se cree que se une a la cara abierta expuesta al ADN de un solo tetrámero de RuvA o que reemplaza a uno de los dos tetrámeros. Se propone que la unión esté mediada por un bucle no estructurado en RuvC, que se estructura en la unión de RuvA. RuvC se puede vincular al complejo en cualquier orientación, por lo que se resuelven las uniones de Holliday de manera horizontal o vertical.
Ver también
Referencias
Otras lecturas
- West SC (2003). "Vistas moleculares de proteínas de recombinación y su control". Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 4 (6): 435–45. doi : 10.1038 / nrm1127 . PMID 12778123 . S2CID 28474965 .
- Kowalczykowski SC (2000). "Iniciación de la recombinación genética y la replicación dependiente de la recombinación". Trends Biochem. Sci . 25 (4): 156–65. doi : 10.1016 / S0968-0004 (00) 01569-3 . PMID 10754547 .
- Eggleston AK, Mitchell AH y West SC (1997). “Reconstitución in vitro de los últimos pasos de la recombinación genética en E. coli”. Célula. 89: 607–617.
enlaces externos
- Holliday + Junction + Resolvases en los encabezados de temas médicos (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .