La ferritina es una proteína intracelular universal que almacena hierro y lo libera de forma controlada. La proteína es producida por casi todos los organismos vivos, incluidas arqueas, bacterias, algas, plantas superiores y animales. Es la principal proteína de almacenamiento de hierro intracelular tanto en procariotas como en eucariotas , y mantiene el hierro en una forma soluble y no tóxica. En los seres humanos, actúa como amortiguador contra la deficiencia de hierro y la sobrecarga de hierro . [3] La ferritina se encuentra en la mayoría de los tejidos como una proteína citosólica , pero se secretan pequeñas cantidades en el suero.donde funciona como un portador de hierro. La ferritina plasmática también es un marcador indirecto de la cantidad total de hierro almacenado en el cuerpo; por tanto, la ferritina sérica se utiliza como prueba de diagnóstico para la anemia ferropénica . [4]
Ferritina | ||||||||
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Identificadores | ||||||||
Símbolo | Ferritina | |||||||
Pfam | PF00210 | |||||||
Clan pfam | CL0044 | |||||||
InterPro | IPR008331 | |||||||
SCOP2 | 1fha / SCOPe / SUPFAM | |||||||
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ferritina, polipéptido ligero | ||||||
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Identificadores | ||||||
Símbolo | FTL | |||||
Gen NCBI | 2512 | |||||
HGNC | 3999 | |||||
OMIM | 134790 | |||||
RefSeq | NM_000146 | |||||
UniProt | P02792 | |||||
Otros datos | ||||||
Lugar | Chr. 19 q13.3–13.4 | |||||
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ferritina, polipéptido pesado 1 | ||||||
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Identificadores | ||||||
Símbolo | FTH1 | |||||
Alt. simbolos | FTHL6 | |||||
Gen NCBI | 2495 | |||||
HGNC | 3976 | |||||
OMIM | 134770 | |||||
RefSeq | NM_002032 | |||||
UniProt | P02794 | |||||
Otros datos | ||||||
Lugar | Chr. 11 q13 | |||||
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ferritina mitocondrial | ||||||
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Identificadores | ||||||
Símbolo | FTMT | |||||
Gen NCBI | 94033 | |||||
HGNC | 17345 | |||||
OMIM | 608847 | |||||
RefSeq | NM_177478 | |||||
UniProt | Q8N4E7 | |||||
Otros datos | ||||||
Lugar | Chr. 5 q23.1 | |||||
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La ferritina es un complejo proteico globular que consta de 24 subunidades proteicas que forman una nanojaula hueca con múltiples interacciones metal-proteína. [5] La ferritina que no se combina con hierro se llama apoferritina .
Gene
Los genes de ferritina están altamente conservados entre especies. Todos los genes de ferritina de vertebrados tienen tres intrones y cuatro exones . [6] En la ferritina humana, los intrones están presentes entre los residuos de aminoácidos 14 y 15, 34 y 35, y 82 y 83; además, hay de una a doscientas bases sin traducir en cada extremo de los exones combinados. [7] Se cree que el residuo de tirosina en la posición 27 del aminoácido está asociado con la biomineralización . [8]
Estructura proteica
La ferritina es una proteína globular hueca de 474 kDa de masa y que comprende 24 subunidades. Por lo general, tiene diámetros internos y externos de aproximadamente 8 y 12 nm, respectivamente. [9] La naturaleza de estas subunidades varía según la clase de organismo:
- En los vertebrados , las subunidades son de dos tipos, ligeras (L) y pesadas (H) , que tienen una masa molecular aparente de 19 kDa y 21 kDa, respectivamente; sus secuencias son homólogas (aproximadamente un 50% idénticas). [7]
- Los anfibios tienen un tipo adicional ("M") de ferritina. [10]
- Las plantas y las bacterias tienen una sola ferritina; se parece más al tipo H de los vertebrados. [10]
- En el caso de los gasterópodos del género Lymnaea , se han recuperado dos tipos, de las células somáticas y de la yema , respectivamente (ver más abajo). [10]
- En la ostra perla Pinctada fucata , una subunidad adicional que se asemeja a la ferritina de Lymnaea soma está asociada con la formación de la concha. [11]
- En el parásito Schistosoma , están presentes dos tipos: uno en los machos y el otro en las hembras. [10]
Todas las ferritinas mencionadas anteriormente son similares, en términos de su secuencia primaria, con el tipo H de vertebrados. [10] En E. coli , se observa una similitud del 20% con la ferritina H humana. [10] Algunos complejos de ferritina en vertebrados son heterooligómeros de dos productos génicos muy relacionados con propiedades fisiológicas ligeramente diferentes . La proporción de las dos proteínas homólogas en el complejo depende de los niveles de expresión relativa de los dos genes.
Dentro de la capa de ferritina, los iones de hierro forman cristalitos junto con los iones de fosfato e hidróxido . La partícula resultante es similar a la ferrihidrita mineral . Cada complejo de ferritina puede almacenar alrededor de 4500 iones de hierro (Fe 3+ ). [7] [10]
Se encontró que una ferritina mitocondrial humana , MtF, se expresaba como una pro-proteína . [12] Cuando una mitocondria la absorbe, la procesa en una proteína madura similar a las ferritinas que se encuentran en el citoplasma , que ensambla para formar capas de ferritina funcionales. A diferencia de otras ferritinas humanas, parece no tener intrones en su código genético. Un estudio de difracción de rayos X ha revelado que su diámetro es de 1,70 angstroms (0,17 nm), contiene 182 residuos y es 67% helicoidal . El diagrama de Ramachandran de la ferritina mitocondrial [13] muestra que su estructura es principalmente alfa helicoidal con una baja prevalencia de hojas beta .
Función
Almacenamiento de hierro
La ferritina está presente en todos los tipos de células. [7] Sirve para almacenar hierro en forma atóxica, depositarlo en forma segura y transportarlo a las áreas donde se requiera. [14] La función y estructura de la proteína ferritina expresada varía en diferentes tipos de células. Esto está controlado principalmente por la cantidad y la estabilidad del ARN mensajero (ARNm), pero también por los cambios en la forma en que se almacena el ARNm y la eficiencia con la que se transcribe. [7] Un desencadenante importante para la producción de muchas ferritinas es la mera presencia de hierro; [7] una excepción es la ferritina de yema de Lymnaea sp. , que carece de una unidad que responda al hierro. [10]
El hierro libre es tóxico para las células, ya que actúa como catalizador en la formación de radicales libres a partir de especies reactivas de oxígeno a través de la reacción de Fenton . [15] Por lo tanto, los vertebrados tienen un elaborado conjunto de mecanismos de protección para unir el hierro en varios compartimentos de tejido [ discutir ] . Dentro de las células, el hierro se almacena en un complejo proteico como ferritina o el complejo relacionado hemosiderina . La apoferritina se une al hierro ferroso libre y lo almacena en estado férrico. A medida que la ferritina se acumula dentro de las células del sistema reticuloendotelial , se forman agregados de proteínas como hemosiderina . El hierro de la ferritina o la hemosiderina se puede extraer para que lo liberen las células RE, aunque la hemosiderina está menos disponible. En condiciones de estado estacionario , el nivel de ferritina en el suero sanguíneo se correlaciona con las reservas corporales totales de hierro; por tanto, la ferritina sérica FR5R1 es la prueba de laboratorio más conveniente para estimar las reservas de hierro. [ cita requerida ]
Debido a que el hierro es un mineral importante en la mineralización, la ferritina se emplea en las conchas de organismos como los moluscos para controlar la concentración y distribución de hierro, esculpiendo así la morfología y coloración de las conchas. [16] [17] También juega un papel en la hemolinfa de la polyplacophora , donde sirve para transportar rápidamente hierro a la rádula mineralizante . [18]
El hierro se libera de la ferritina para su uso mediante la degradación de la ferritina, que es realizada principalmente por lisosomas . [19]
Actividad ferroxidasa
La ferritina de vertebrados consta de dos o tres subunidades que se nombran en función de su peso molecular: subunidades L "ligera", H "pesada" y M "media". La subunidad M solo se ha reportado en ranas toro. En bacterias y arqueas, la ferritina consta de un tipo de subunidad. [20] Las subunidades H y M de la ferritina eucariota y todas las subunidades de la ferritina bacteriana y arqueal son de tipo H y tienen actividad ferroxidasa, que es la conversión del hierro de las formas ferrosa (Fe 2+ ) a férrica (Fe 3+ ). Esto limita la reacción deletérea que ocurre entre el hierro ferroso y el peróxido de hidrógeno conocida como reacción de Fenton que produce el radical hidroxilo altamente dañino . La actividad ferroxidasa ocurre en un sitio de unión de diiron en el medio de cada subunidad de tipo H. [20] [21] Después de la oxidación de Fe (II), el producto de Fe (III) permanece metaestable en el centro de ferroxidasa y es desplazado por Fe (II), [21] [22] un mecanismo que parece ser común entre las ferritinas de los tres reinos de la vida. [20] La cadena ligera de ferritina no tiene actividad ferroxidasa pero puede ser responsable de la transferencia de electrones a través de la caja de proteínas. [23]
Respuesta inmune
Las concentraciones de ferritina aumentan drásticamente en presencia de una infección o cáncer. Las endotoxinas son un regulador positivo del gen que codifica la ferritina, lo que hace que aumente la concentración de ferritina. Por el contrario, organismos como Pseudomonas , aunque poseen endotoxina, hacen que los niveles de ferritina plasmática disminuyan significativamente dentro de las primeras 48 horas de la infección. Por lo tanto, las reservas de hierro del cuerpo infectado se le niegan al agente infeccioso, lo que impide su metabolismo. [24]
Respuesta al estrés
Se ha demostrado que la concentración de ferritina aumenta en respuesta a tensiones como la anoxia ; [25] esto implica que es una proteína de fase aguda . [26]
Mitocondrias
La ferritina mitocondrial tiene muchas funciones relacionadas con la función molecular. Participa en la actividad ferroxidasa, unión, unión de iones de hierro, actividad oxidorreductasa, unión de hierro férrico, unión de iones metálicos y unión de metales de transición. Dentro del ámbito de los procesos biológicos, participa en la oxidación-reducción, el transporte de iones de hierro a través de las membranas y la homeostasis celular de los iones de hierro. [ cita requerida ]
Yema de huevo
En algunos caracoles, el componente proteico de la yema de huevo es principalmente ferritina; [27] esta es una ferritina diferente, con una secuencia genética diferente, de la ferritina somática. Se produce en las glándulas del intestino medio y se secreta en la hemolinfa, de donde se transporta a los huevos. [27]
Distribución de tejidos
En los vertebrados, la ferritina generalmente se encuentra dentro de las células, aunque también está presente en cantidades más pequeñas en el plasma. [24]
Usos diagnósticos
Los niveles de ferritina sérica se miden en laboratorios médicos como parte del estudio de estudios de hierro para la anemia por deficiencia de hierro . [5] Los niveles de ferritina medidos generalmente tienen una correlación directa con la cantidad total de hierro almacenado en el cuerpo. Sin embargo, los niveles de ferritina pueden ser artificialmente altos en casos de anemia por enfermedad crónica donde la ferritina está elevada en su capacidad como proteína inflamatoria de fase aguda y no como marcador de sobrecarga de hierro.
Rangos normales
Muchos laboratorios de análisis determinan un nivel normal de ferritina en sangre, denominado intervalo de referencia . Los rangos de ferritina pueden variar entre laboratorios, pero los rangos típicos estarían entre 30 a 300 ng / mL (= μg / L) para hombres y 30 a 160 ng / mL (= μg / L) para mujeres. Un valor inferior a 50 se considera deficiencia de hierro.
Hombres | 18-270 nanogramos por mililitro (ng / mL) |
Mujeres | 30–160 ng / mL |
Niños (6 meses a 15 años) | 50-140 ng / ml |
Bebés (1 a 5 meses) | 50-200 ng / ml |
Recién nacidos | 25-200 ng / ml |
Deficiencia
Si el nivel de ferritina es bajo, existe el riesgo de falta de hierro, lo que podría provocar anemia o deficiencia de hierro sin anemia.
En el contexto de la anemia, la ferritina sérica baja es el hallazgo de laboratorio más específico para la anemia por deficiencia de hierro . [28] Sin embargo, es menos sensible, ya que sus niveles en la sangre aumentan por infección o cualquier tipo de inflamación crónica, [29] y estas condiciones pueden convertir lo que de otra manera sería un nivel bajo de ferritina por falta de hierro, en un valor en el rango normal. Por esta razón, los niveles bajos de ferritina contienen más información que los del rango normal.
La ferritina baja también puede indicar hipotiroidismo , deficiencia de vitamina C o enfermedad celíaca .
Se observan niveles bajos de ferritina sérica en algunos pacientes con síndrome de piernas inquietas , no necesariamente relacionados con la anemia, pero tal vez debido a las reservas bajas de hierro por debajo de la anemia. [30] [31]
Una ferritina en sangre falsamente baja (equivalente a una prueba de falso positivo ) es muy poco común, [29] pero puede resultar de un efecto de gancho de las herramientas de medición en casos extremos. [32]
El vegetarianismo no es una causa de niveles bajos de ferritina sérica, a pesar del mito común. La posición de la Asociación Dietética Estadounidense señaló esto en 2009, afirmando que “la incidencia de anemia por deficiencia de hierro entre los vegetarianos es similar a la de los no vegetarianos. Aunque los adultos vegetarianos tienen reservas de hierro más bajas que los no vegetarianos, sus niveles de ferritina sérica suelen estar dentro del rango normal ". [33]
Exceso
Si la ferritina es alta, hay exceso de hierro o bien hay una reacción inflamatoria aguda en la que la ferritina se moviliza sin exceso de hierro. Por ejemplo, las ferritinas pueden tener un alto contenido de infección sin indicar una sobrecarga de hierro en el cuerpo.
La ferritina también se utiliza como marcador de trastornos por sobrecarga de hierro , como hemocromatosis o hemosiderosis . La enfermedad de Still del adulto , algunas porfirias y el síndrome de linfohistiocitosis hemofagocítica / activación de macrófagos son enfermedades en las que el nivel de ferritina puede estar anormalmente elevado.
Como la ferritina también es un reactivo de fase aguda , a menudo se eleva durante el curso de la enfermedad . Puede usarse una proteína C reactiva normal para excluir la ferritina elevada causada por reacciones de fase aguda. [ cita requerida ]
Se ha demostrado que la ferritina está elevada en algunos casos de COVID-19 y puede correlacionarse con un peor resultado clínico. [34] [35]
Según un estudio de pacientes con anorexia nerviosa , la ferritina puede elevarse durante períodos de desnutrición aguda , quizás debido a que el hierro se almacena como volumen intravascular y, por lo tanto, disminuye el número de glóbulos rojos. [36]
Otro estudio sugiere que debido a la naturaleza catabólica de la anorexia nerviosa , se pueden liberar isoferritinas. Además, la ferritina tiene funciones importantes de no almacenamiento dentro del cuerpo, como la protección contra el daño oxidativo . El aumento de estas isoferritinas puede contribuir a un aumento general de la concentración de ferritina. La medición de ferritina mediante inmunoensayo o métodos inmunoturbidimétricos también puede detectar estas isoferritinas, por lo que no es un reflejo fiel del estado de almacenamiento de hierro. [37]
Los estudios revelan que una saturación de transferrina (concentración de hierro en suero ÷ capacidad total de unión de hierro) de más del 60 por ciento en los hombres y más del 50 por ciento en las mujeres identificó la presencia de una anomalía en el metabolismo del hierro ( hemocromatosis hereditaria , heterocigotos y homocigotos) con aproximadamente un 95 por ciento de precisión. . Este hallazgo ayuda en el diagnóstico temprano de hemocromatosis hereditaria, especialmente cuando la ferritina sérica aún permanece baja. El hierro retenido en la hemocromatosis hereditaria se deposita principalmente en las células parenquimatosas, y la acumulación de células reticuloendoteliales ocurre muy tarde en la enfermedad. Esto contrasta con la sobrecarga de hierro transfusional en la que el depósito de hierro se produce primero en las células reticuloendoteliales y luego en las células parenquimatosas. Esto explica por qué los niveles de ferritina permanecen relativamente bajos en la hemocromatosis hereditaria, mientras que la saturación de transferrina es alta. [38] [39]
En enfermedades crónicas del hígado
Las anomalías hematológicas a menudo se asocian con enfermedades hepáticas crónicas. Se han notificado tanto sobrecarga de hierro como anemia ferropénica en pacientes con cirrosis hepática. [40] [41] El primero se debe principalmente a la reducción del nivel de hepcidina causado por la disminución de la capacidad sintética del hígado, mientras que el segundo se debe al sangrado agudo y crónico causado por la hipertensión portal . La inflamación también está presente en pacientes con enfermedad hepática crónica avanzada. Como consecuencia, los niveles elevados de ferritina hepática y sérica se notifican sistemáticamente en las enfermedades hepáticas crónicas. [42] [43] [44]
Los estudios mostraron una asociación entre los niveles elevados de ferritina sérica y un mayor riesgo de mortalidad a corto plazo en pacientes cirróticos con descompensación aguda [45] e insuficiencia hepática aguda sobre crónica. [46] En otro estudio se encontró una asociación entre los niveles altos de ferritina sérica y un mayor riesgo de mortalidad a largo plazo en pacientes cirróticos compensados y descompensados estables. [47] El mismo estudio demostró que el aumento de los niveles de ferritina sérica podría predecir el desarrollo de infección bacteriana en pacientes cirróticos descompensados estables, mientras que en los pacientes cirróticos compensados la aparición del primer episodio de descompensación aguda mostró una mayor incidencia en pacientes con niveles bajos de ferritina sérica. Este último hallazgo se explica por la asociación entre sangrado crónico y aumento de la presión portal. [47]
Aplicaciones
La ferritina se utiliza en la ciencia de los materiales como un precursor en la fabricación de nanopartículas de hierro para el crecimiento de nanotubos de carbono por deposición química de vapor .
Las cavidades formadas por las proteínas ferritina y miniferritinas ( Dps ) se han utilizado con éxito como cámara de reacción para la fabricación de nanopartículas metálicas (NP). [48] [49] [50] [51] Las cáscaras de proteínas sirvieron como plantilla para restringir el crecimiento de partículas y como recubrimiento para prevenir la coagulación / agregación entre NP. Utilizando varios tamaños de capas proteicas, se pueden sintetizar fácilmente varios tamaños de NP para aplicaciones químicas, físicas y biomédicas. [5] [52]
Se han producido vacunas experimentales de COVID-19 que muestran el dominio de unión al receptor de la proteína de punta en la superficie de las nanopartículas de ferritina. [53]
Ver también
- Bacterioferritina
- Proteína de unión al ADN de células hambrientas
- Cadena ligera de ferritina
- Transferrina
Referencias
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enlaces externos
- Ferritinas en los títulos de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
- Ferritina en pruebas de laboratorio en línea
- Descripción general de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P02792 (cadena ligera de ferritina) en el PDBe-KB .
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : P02794 (cadena pesada de ferritina) en el PDBe-KB .
- Resumen de toda la información estructural disponible en el PDB para UniProt : Q8N4E7 (Ferritina, mitocondrial) en el PDBe-KB .