Smaug (proteína)
Smaug es una proteína de unión a ARN en Drosophila que ayuda en la transición materna a cigótica (MZT). [3] [4] La proteína lleva el nombre del personaje ficticio Smaug , el dragón de la novela de JRR Tolkien de 1937 El Hobbit . [5] El MZT termina con la transición de la mitad de la blástula (MBT), que se define como el primer evento de desarrollo en Drosophila que depende del ARNm cigótico. [6] En Drosophila , los eventos de desarrollo iniciales están controlados por ARNm maternos como Hsp83 , nanos, cadena , Pgc y ARNm de ciclina B. [7] [8] [9] [1] [10] La degradación de estos ARNm, que se espera que termine el control materno y permita el control cigótico de la embriogénesis, ocurre en la interfase del ciclo de división nuclear 14. [5] [11] Durante esta proteína smaug de transición se dirige al mRNA materno para su destrucción usando miRs . Activando así los genes cigóticos. Se espera que Smaug desempeñe un papel en la expresión de tres miARN: miR-3, miR-6, miR-309 y miR-286 durante MZT en Drosophila . [6]Entre ellos, se necesita la expresión dependiente de smaug de miR-309 para la desestabilización de 410 ARNm maternos. [12] En los mutantes de Smaug, casi el 85 % del ARNm materno se encuentra estable. Smaug también se une a los elementos de la región no traducida (UTR) 3′ conocidos como elementos de respuesta SMG (SRE) en nanos mRNA [13] [14] y reprime su expresión al reclutar una proteína llamada Cup (una proteína de unión a eIF4E que bloquea la unión de eIF4G a eIF4E ) . [15] [16] Luego, recluta el complejo de deadenilación CCR4-Not en el ARNm de nanos que conduce adeadenilación y posterior descomposición del ARNm. [17] También se ha encontrado que participa en la degradación y represión del ARNm de la Hsp83 materna mediante el reclutamiento de la deadenilasa CCR4/POP2/NOT en el ARNm. [1] Los homólogos de la proteína Smaug humana son SAMD4A y SAMD4B .
