El antígeno nuclear Sp100 es un antígeno estimulado por interferón que se encuentra en los núcleos celulares de muchas células humanas y animales superiores. Los autoanticuerpos dirigidos contra Sp100 se encuentran a menudo en pacientes con cirrosis biliar primaria . [1] Histológicamente Sp100 regiones de 'puntos' del núcleo celular. La infección viral y los mitógenos afectan la expresión del autoantígeno Sp100. Las células cultivadas en presencia de interferones (α, β y γ) revelaron un aumento tanto en el tamaño como en el número de puntos nucleares que contienen proteína Sp100 y aumentan la concentración de proteína. Esto plantea "la cuestión de si las citocinas-el aumento mediado de la expresión de la proteína Sp100 juega un papel en la inducción de autoanticuerpos anti-Sp100 . " [2]
Antígeno nuclear SP100 | ||||||
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Identificadores | ||||||
Símbolo | SP100 | |||||
Gen NCBI | 6672 | |||||
HGNC | 11206 | |||||
OMIM | 604585 | |||||
RefSeq | NM_003113 | |||||
UniProt | P23497 | |||||
Otros datos | ||||||
Lugar | Chr. 2 q37.1 | |||||
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Sp100 y puntos nucleares
Dos proteínas, Sp100 y el factor de leucemia promielocítica ( PML ) están localizadas para puntear dominios en el núcleo ( puntos nucleares o cuerpos nucleares). Se encontró que estos dominios (pocos a 20) formaban una estructura en forma de rosquilla cuando las células carecían de aminoácidos. En particular, la depravación de la cistina produce cambios más pronunciados. [3] Otras dos proteínas, PIC1 / SUMO-1 , que también interactúan con factores del complejo de poros nucleares también interactúan con estas dos proteínas. [4] Además, Sp100 interactúa con una proteína de unión a cromatina, HP1 alfa. [5]
Splicoformas sp100
Algunas variantes Sp100 contienen un dominio similar a dos nucleares inducibles por interferón fosfoproteínas , suppressin y DEAF1 . Esto define un motivo proteico novedoso, la caja HNPP. Otra clase de variantes tiene una secuencia de proteína del grupo 1 de alta movilidad (HMG1) como dominio. Ambas clases principales de proteínas variantes de empalme Sp100 se localizan en parte en puntos nucleares / cuerpos PML y otros dominios nucleares. [6]
Referencias
- ^ Szostecki C, Guldner HH, Netter HJ, Will H (1990). "Aislamiento y caracterización de ADNc que codifica un antígeno nuclear humano reconocido predominantemente por autoanticuerpos de pacientes con cirrosis biliar primaria". J. Immunol . 145 (12): 4338–47. PMID 2258622 .
- ^ Guldner HH, Szostecki C, Grötzinger T, Will H (1992). "El IFN mejora la expresión de Sp100, un autoantígeno en la cirrosis biliar primaria". J. Immunol . 149 (12): 4067–73. PMID 1281200 .
- ^ Kamei H (1997). "La inanición de cistina induce la formación reversible de grandes cuerpos a partir de cuerpos nucleares en las células T24". Exp. Cell Res . 237 (1): 207–16. doi : 10.1006 / excr.1997.3790 . PMID 9417884 .
- ^ Sternsdorf T, Jensen K, Will H (1997). "Evidencia de modificación covalente de las proteínas PML y Sp100 asociadas a puntos nucleares por PIC1 / SUMO-1" . J. Cell Biol . 139 (7): 1621–34. doi : 10.1083 / jcb.139.7.1621 . PMC 2132645 . PMID 9412458 .
- ^ Seeler JS, Marchio A, Sitterlin D, Transy C, Dejean A (1998). "Interacción de SP100 con proteínas HP1: un vínculo entre los cuerpos nucleares asociados a la leucemia promielocítica y el compartimento de la cromatina" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 95 (13): 7316-21. Código Bibliográfico : 1998PNAS ... 95.7316S . doi : 10.1073 / pnas.95.13.7316 . PMC 22602 . PMID 9636146 .
- ^ Guldner HH, Szostecki C, Schröder P y col. (1999). "Las variantes de empalme de la proteína Sp100 asociada al punto nuclear contienen homologías con HMG-1 y un motivo de caja de fosfoproteína nuclear humana". J. Cell Sci . 112. (Pt 5): 733–47. PMID 9973607 .