En el campo de la bioquímica , la constante de especificidad (también llamada eficiencia cinética o), es una medida de la eficacia con la que una enzima convierte los sustratos en productos . También se puede usar una comparación de constantes de especificidad como medida de la preferencia de una enzima por diferentes sustratos (es decir, especificidad de sustrato). Cuanto mayor es la constante de especificidad, más "prefiere" la enzima ese sustrato. [1]
La siguiente ecuación, conocida como modelo de Michaelis-Menten , se utiliza para describir la cinética de las enzimas :
donde E, S, ES, y P representan e nzyme, s ubstrate, e nzyme- s ubstrate complejo, y p roducto, respectivamente. Los simbolos, , y denotan las constantes de velocidad para la unión "directa" y la desunión "inversa" del sustrato, y para la conversión "catalítica" del sustrato en producto, respectivamente.
La constante de Michaelis a su vez se define de la siguiente manera:
La constante de Michaelis es igual a la concentración de sustrato a la que la enzima convierte los sustratos en productos a la mitad de su velocidad máxima y, por lo tanto, está relacionada con la afinidad del sustrato por la enzima. La constante catalítica () es la tasa de formación de producto cuando la enzima está saturada con sustrato y, por lo tanto, refleja la tasa máxima de la enzima. La velocidad de formación del producto depende tanto de qué tan bien se une la enzima al sustrato como de qué tan rápido la enzima convierte el sustrato en producto una vez que se une el sustrato. Para una enzima cinéticamente perfecta , cada encuentro entre enzima y sustrato conduce a un producto y, por lo tanto, la velocidad de reacción solo está limitada por la velocidad a la que la enzima encuentra el sustrato en solución. De ahí el límite superior paraes igual a la tasa de difusión del sustrato que está entre 10 8 y 10 9 s −1 M −1 . [2]
Ver también
Referencias
- ^ Voet D, Voet J, Pratt C (2008). Principios de bioquímica (3 ed.). Wiley. págs. 366–372. ISBN 978-0470233962.
- ^ Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). "Sección 8.4: El modelo de Michaelis-Menten explica las propiedades cinéticas de muchas enzimas" . Bioquímica (5ª ed.). San Francisco: WH Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.