El número de rotación tiene dos significados diferentes:
En enzimología , el número de recambio (también denominado k cat ) se define como el número máximo de conversiones químicas de moléculas de sustrato por segundo que ejecutará un solo sitio activo para una concentración de enzima determinada para enzimas con dos o más sitios activos. [1] Para las enzimas con un solo sitio activo, k cat se denomina constante catalítica. [2] Puede calcularse a partir de la velocidad máxima de reacción y la concentración del sitio del catalizador de la siguiente manera:
![{\ Displaystyle [E_ {T}]}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/a5d09d4882b9873f1b3764b656a00a96f1cb9c25)
- (Ver cinética de Michaelis-Menten ).
![{\ Displaystyle k _ {\ mathrm {gato}} = {\ frac {V _ {\ max}} {[E_ {T}]}}}](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/b57dd83f3284547dfec9960e129224206db3814a)
En otros campos químicos, como la catálisis organometálica , el número de rotación (abreviado TON ) tiene un significado diferente: el número de moles de sustrato que un mol de catalizador puede convertir antes de inactivarse. [3] Un catalizador ideal tendría un número de rotación infinito en este sentido, porque nunca se consumiría, pero en la práctica real, a menudo se ven números de rotación que van desde 100 hasta 40 millones para la catalasa . El término frecuencia de recambio (abreviado TOF ) se utiliza para referirse al recambio por unidad de tiempo, como en enzimología. Para la mayoría de aplicaciones industriales relevantes, la frecuencia de rotación es del orden de 10 -2 - 102 s −1 (enzimas 10 3 - 10 7 s −1 ). [1] La frecuencia de rotación de la catalasa es máxima, es decir, 4 X 10 7 s −1 .
Número de rotación de enzimas de difusión limitada [ editar ]
La AChE es una serina hidrolasa con una constante catalítica informada> 10,000 / s. Esto implica que la AChE reacciona con la acetilcolina a una velocidad cercana a la de difusión limitada. [4]
La anhidrasa carbónica es una de las enzimas más rápidas y su velocidad suele estar limitada por la velocidad de difusión de sus sustratos . Las constantes catalíticas típicas para las diferentes formas de esta enzima oscilan entre 10 4 y 10 6 reacciones por segundo. [5]
Ver también [ editar ]
Referencias [ editar ]
- ^ Roskoski, Robert (1 de enero de 2015), "Michaelis-Menten Kinetics ☆" , Módulo de referencia en ciencias biomédicas , Elsevier, doi : 10.1016 / b978-0-12-801238-3.05143-6 , ISBN 978-0-12-801238-3, consultado 2020-12-15
- ^ Leskovac V (2003). Cinética enzimática integral . Nueva York, Estados Unidos: Kluwer Academic / Plenum.
- ^ Bligaard, Thomas; Bullock, R. Morris; Campbell, Charles T .; Chen, Jingguang G .; Gates, Bruce C .; Gorte, Raymond J .; Jones, Christopher W .; Jones, William D .; Kitchin, John R .; Scott, Susannah L. (2016). "Hacia la evaluación comparativa en la ciencia de la catálisis: mejores prácticas, desafíos y oportunidades" . Catálisis ACS . 6 (4): 2590–2602. doi : 10.1021 / acscatal.6b00183 .
- ^ Quinn DM (1987). "Acetilcolinesterasa: estructura enzimática, dinámica de reacción y estados de transición virtual". Revisiones químicas . 87 : 955–79. doi : 10.1021 / bi00349a019 .
- ^ Lindskog S (1997). "Estructura y mecanismo de la anhidrasa carbónica". Farmacología y terapéutica . 74 (1): 1–20. doi : 10.1016 / S0163-7258 (96) 00198-2 . PMID 9336012 .
