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La canalización del sustrato es el paso del producto metabólico intermedio de una enzima directamente a otra enzima o sitio activo sin su liberación a la solución. Cuando varias enzimas consecutivas de una vía metabólica canalizan sustratos entre sí, esto se denomina metabolón . La canalización puede hacer que una vía metabólica sea más rápida y eficiente de lo que sería si las enzimas se distribuyeran al azar en el citosol , o evitar la liberación de intermediarios inestables. [1] También puede proteger un intermedio de ser consumido por reacciones competitivas catalizadas por otras enzimas.

La canalización puede ocurrir de varias formas. Una posibilidad, que ocurre en el complejo de piruvato deshidrogenasa , es que un sustrato se adhiera a un brazo flexible que se mueva entre varios sitios activos (no es muy probable). [2] Otra posibilidad es que dos sitios activos estén conectados por un túnel a través de la proteína y el sustrato que se mueva a través del túnel; esto se ve en la triptófano sintasa . [1] Una tercera posibilidad es mediante una región cargada en la superficie de la enzima que actúa como una vía o "autopista electrostática" para guiar un sustrato que tiene la carga opuesta de un sitio activo a otro. Esto se ve en la enzima bifuncional dihidrofolato reductasa - timidilato sintasa .[3] También se ha informado sobre la canalización de aminoacil-tRNA para la síntesis de proteínas in vivo. [4] Se informó la canalización a través de la interacción transitoria proteína-proteína entre las deshidrogenasas dependientes de NAD (H) en la regulación de la glucólisis aeróbica y anaeróbica. [5]

La presencia de un canal en la estructura de la enzima es una característica bastante común, ya que más del 68% de las enzimas tienen canales de acceso al sitio activo. [6] Los canales de enzimas pueden identificarse y caracterizarse mediante el software MOLEonline .

Ver también

Referencias

  1. ↑ a b Huang X, Holden HM, Raushel FM (2001). "Canalización de sustratos e intermedios en reacciones catalizadas por enzimas". Annu. Rev. Biochem . 70 : 149–80. doi : 10.1146 / annurev.biochem.70.1.149 . PMID  11395405 .
  2. ^ Perham RN (2000). "Brazos oscilantes y dominios oscilantes en enzimas multifuncionales: máquinas catalíticas para reacciones de varios pasos". Annu. Rev. Biochem . 69 : 961–1004. doi : 10.1146 / annurev.biochem.69.1.961 . PMID 10966480 . 
  3. ^ Miles EW, Rhee S, Davies DR (abril de 1999). "La base molecular de la canalización de sustratos" . J. Biol. Chem . 274 (18): 12193–6. doi : 10.1074 / jbc.274.18.12193 . PMID 10212181 . 
  4. ^ Negrutskii BS; Deutscher MP (1991). "Canalización de aminoacil-tRNA para síntesis de proteínas in vivo" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 88 (11): 4991–5. doi : 10.1073 / pnas.88.11.4991 . PMC 51793 . PMID 2052582 .  
  5. ^ Svedružić Ž.M .; Odorčić I .; Chang CH; Svedružić D. (2020). "Canalización de sustrato a través de un complejo transitorio de proteína-proteína: el caso de D-gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa y L-lactato deshidrogenasa" . Sci. Rep . 10 (10): 10404. doi : 10.1038 / s41598-020-67079-2 . PMC 7320145 . PMID 32591631 .  
  6. ^ Pravda L .; Berka K .; Svobodova Varekova R; Banas P .; Laskowski RA; Koca J .; Otyepka M. (2014). "Anatomía de los canales enzimáticos" . BMC Bioinformática . 15 : 379. doi : 10.1186 / s12859-014-0379-x . PMC 4245731 . PMID 25403510 .  
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