En biología molecular, los dominios BAR son dominios de dimerización de proteínas altamente conservados que se encuentran en muchas proteínas involucradas en la dinámica de la membrana en una célula. El dominio BAR tiene forma de plátano y se une a la membrana a través de su cara cóncava. Es capaz de detectar la curvatura de la membrana uniéndose preferentemente a las membranas curvas. Los dominios BAR reciben el nombre de tres proteínas en las que se encuentran: Bin, Amphiphysin y Rvs.
Muchas proteínas de la familia BAR contienen dominios alternativos de especificidad de lípidos que ayudan a dirigir estas proteínas a compartimentos de membrana particulares. Algunos también tienen dominios SH3 que se unen a dinamina y, por lo tanto, proteínas como la anfifisina y la endofilina están implicadas en la orquestación de la escisión de vesículas.
Algunas proteínas que contienen dominios BAR tienen una hélice anfipática N-terminal que precede al dominio BAR. Esta hélice se inserta (como en el dominio epsin ENTH) en la membrana e induce la curvatura, que es estabilizada por el dímero BAR. Anfifisina, endofilina, BRAP1 / bin2 y nadrina son ejemplos de proteínas que contienen una N-BAR . La anfifisina N-BAR de Drosophila (DA-N-BAR) es un ejemplo de una proteína con preferencia por superficies cargadas negativamente. [1]
Los dominios F-BAR (para FCH-BAR, o EFC para Homología FCH extendida) son dominios BAR que son extensiones del dominio FCH ya establecido. Con frecuencia se encuentran en el extremo amino de las proteínas. Pueden unirse a las membranas lipídicas y pueden tubular lípidos in vitro e in vivo, pero su función fisiológica exacta aún está bajo investigación. [3] Ejemplos de la familia de dominios F-BAR son CIP4 / FBP17 / Toca-1, Syndapins (también llamados PACSIN) y muniscinas . La eliminación genética de la sindapina I en ratones reveló que esta isoforma de la familia sindapina enriquecida en el cerebro es crucial para el control del tamaño adecuado de las vesículas sinápticas y, por lo tanto, ayuda a definir la curvatura de la membrana.un proceso fisiológico. El trabajo del laboratorio de Britta Qualmann también demostró que la sindapina I es crucial para la orientación adecuada de la gran dinamina GTPasa a las membranas. [4]
La familia de proteínas de clasificación de nexinas incluye varios miembros que poseen un dominio BAR, incluidos los bien caracterizados SNX1 y SNX9 .
AMPH ; ARHGAP17 ; BIN1 ; BIN2 ; BIN3 ; DNMBP ; GMIP ; RICH2 ; SH3BP1 ;SH3GL1 ; SH3GL2 ; SH3GL3 ; SH3GLB1 ; SH3GLB2 ;